Biopolym. Cell. 1991; 7(6):48-57.
Структура та функції біополімерів
Коливальні спектри деяких амінокислот у низькочастотній області
1Ботте Т. Л., 1Довбешко Г. І., 1Литвинов Г. С.
  1. Міжгалузевий науково-інженерний центр з фізики живого і мікрохвильової резонансної терапії «Відгук»
    вул. Володимирська, 61-б, Київ, Україна, 252017

Abstract

В роботі вивчено коливальні спектри монокристалів амінокислот α-гліцину, β-аланіну,. L-гістидину, DL-триптофану в області 10–400 см–1 . Коливання досліджували методами інфрачервоного (ІЧ) поглинання та комбінаційного розсіювання (KP). В ІЧ-спектрах виявлено інтенсивне широкосмугове поглинання, на фоні якого реєструються відносно вузькі смуги, їх число погоджується чи незначно перевищує розрахункове. В спектрах KP число спостерігаємих смуг значно перевищує розрахункове, що одержане на основі даних рентгеноструктурного аналізу для ідеальних кристалів. Ряд коливань спостерігався вперше. Проведено аналіз коливань та їх віднесення.

References

[1] Kohlrausch KWF. Ramanspektren. Leipzig, Becker & Erler, 1943; 469 p
[2] Webb SJ, Dodds DD. Inhibition of bacterial cell growth by 136 gc microwaves. Nature. 1968;218(5139):374-5.
[3] Andreev EA, Bely MU, Sitko SP. Manifestation of natural characteristic frequencies of the human organism. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1984;(10):60-3.
[4] Zheltovsky NV, Samiylenko SP, Govorun DN, Infrared and Raman spectroscopic studies of some nucleic acid-protein contacts structure. Proc of third Eur conf on the spectrosc biol molecules. Bologna. 1989:159-62.
[5] Machida K, Kagayama A, Saito Y, Kuroda Y, Uno T. Vibrational spectra and intermolecular potential of the α-form crystal of glycine. Spectrochim Acta. 1977;33(5):569–74.
[6] Wang CH, Storms RD. Raman Study of Hydrogen Bonding and Long-Wavelength Lattice Modes in an L-Alanine Single Crystal. J Chem Phys. 1971;55(10):5110-9.
[7] Hasted JB, Husain SK, Ko AY et al. Excitation of proteins by electric fields. In: Coherent excitation in biological systems. Eds H. Frohlich, F. Kremer. Berlin; Heidelberg : Springer, 1983:71-83.
[8] Genzel L, Kremer F, Poglitsch A, Bechtold G. Millimeter-wave and Far-infrared Spectroscopy on Biological Macromolecules. In: Coherent excitation in biological systems. Eds H. Frohlich, F. Kremer. Berlin; Heidelberg : Springer, 1983:58-70.
[9] Del Giudice E, Doglia S, Milani M, Fontana MP. Raman spectroscopy and order in biological systems. Cell Biophys. 1984;6(2):117-29.
[10] Kitaygorodsky AT, Zorkiy PM. The structure of organic substance. M. Nauka, 1982; 756 p.
[11] Wang CH. Temperature-Dependent Raman Study and Molecular Motion in l-Alanine Single Crystal. J Chem Phys. 1971;55(7):3291-9.
[12] Bandekar J, Genzel L, Kremer F, Santo L. The temperature-dependence of the far-infrared spectra of l-alanine. Spectrochim Acta A 1983;39(4):357–66.
[13] Khanna RK, Miller PJ. Long wave-length phonon spectra of γ-glycine. Spectrochim Acta. 1970;26(8):1667–74.
[14] Jose P, Pant LM. The crystal and molecular structure of beta-alanine. Acta Crystallogr. 1965;18:806-10.
[15] Moller KD, Rothsild WR. Far infrared spectroscopy. New York: Wiley Intersci. 1971; 456 p
[16] Kitaygorodsky AT. Organic chemistry. M.: Nauka, 1955; 607 p.
[17] Del Giudice E, Doglia S, Milani M, Webb SJ. A time consistent feature seen in the Raman spectra of metabolically active cells. Phys Lett. 1982;91(5):257–9.
[18] Volkov AA, Kozlov GV, Lebedev SP. Submillimeter and dielectric spectra of Rochelle salt. Zh Exp Teor Fiz. 1980; 79(10):1430-7.
[19] Bakke O, Mostad A, Grynfarb M, Bartfai T, Enzell CR. The structure and conformation of tryptophan in the crystal of the pure racemic compound and the hydrogen oxalate. Acta Chem Scand. 1980;34b:559–70.
[20] Agaltzov AM, Gorelic VS, Zlobina LT. Nonelastic light scattering and the second optical hormonics in aminoacid crystal and the simplest proteins. Moscow, 1988:1-18. (Preprint. USSR. Physical institute; N 107).
[21] Kondilenko II., Korotkoye PA., Litvinov GS. Davydov splitting in the Raman spectra of p-di-halogenated benzene. Optika i spektroskopiya. 1972. 32:535-43.