Biopolym. Cell. 1991; 7(5):42-50.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002F1
Структура та функції біополімерів
Вплив молекулярного кисню на ферментативну активність NADH-залежних дегідрогеназ
1Мостовніков В. О., 1Мостовнікова Г. Р., 1Плавський В. Ю., 1Третьяков С. О.
  1. Інститут фізики ім. Б. І. Степанова, АН Білорусі,
    пр. Незалежності, 68, Мінськ, Республіка Білорусь, 220072

Abstract

Встановлено невідомий раніше ефект – залежність швидкості ферментативної реакції перетворення піровиноградної кислоти в молочну, що каталізується лактатдегідрогеназ ою (ЛДГ) в присутності нікотинамідаденіндинуклеотиду відтвореного (NADH) від концентрації розчиненого в реакційному середовищі кисню повітря (O2). Показано, що цей ефект обумовлений утворенням комплексу динуклеотиду з молекулами O2 . Встановлено, що видалення молекулярного кисню із розчину коферменту призводить до змін простірної структури молекул NADH. Зміни, викликані молекулярним киснем, мають зворотній характер. Д л я реакції перетворення лактату в піруват, що каталізується ЛДГ в присутності NAD окисленого (NAD+ ), залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації розчиненого кисню не спостерігається. Не відбувається і комплексоутворення окисленої форми коферменту з молекулами O2.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Berezin IV, Klesov AA. Practical course of chemical and enzyme kinetics. Moscow: Moscow State University Press, 1976. 320 p.
[2] Zelenin SN, Khidekel ML. Catalytic electron transfer. Russ Chem Rev. 1970; 39 (2):103–17.
[3] Iasnikov AA, Ponomarenko SP. Mechanism of oxidation reaction of NADH models and phynylglyoxal with hydrogen peroxide. Hypothesis on separate transport of hydrogen and electron atom in certain enzymatic reactions with the participation of NADH and NADPH. Biokhimiia. 1976;41(5):891-7.
[4] Maltsev NI Interaction with nicotinamide apofermentami degdirogenaz. Coenzymes. M.: Meditsina. 1973:13-67.
[5] Jacobus J. Conformation of pyridine dinucleotides in solution. Biochemistry. 1971;10(1):161-4.
[6] Saenger W, Reddy BS, Muhleger K, Weimann G. Conformation of NAD+ in solution, in holoenzymes and in the crystalline Li+-complex. In: Pyridine nucleotide-dependent dehydrogenases. Ed. H. Sund. New York, 1977:222-236.
[7] Saenger W. Principles of nucleic acid structure. New York: Springer, 1984; 556 p.
[8] Udenfriend S. Fluorescence assay in biology and medicine. New York; London : Academic Press, Inc., 1962; 517 p.
[9] Weber G. Intramolecular transfer of electronic energy in dihydro diphosphopyridine nucleotide. Nature. 1957;180(4599):1409–1409.
[10] Freed S, Neyfakh EA, Tumerman LA. Influence of solvents on the intramolecular energy transfer in NADH and NADPH. Biochim Biophys Acta. 1967;143(2):432-4.
[11] Shifrin S, Kaplan NO. Structure of dihydrodiphosphopyridine nucleotide. Nature. 1959;183(4674):1529.
[12] Scott TG, Spencer RD, Leonard NJ, Weber G. Synthetic spectroscopic models related to coenzymes and base pairs. V. Emission properties of NADH. Studies of fluorescence lifetimes and quantum efficiencies of NADH, AcPyADH, [reduced acetylpyridineadenine dinucleotide] and simplified synthetic models. J Am Chem Soc. 1970;92(3):687–95.
[13] Konev SV. excited electronically states of biopolymers. Minsk: Izd Bel. University Press, 1965; 346 p.
[14] Lakowicz JR, Principles of Fluorescence Spectroscopy. Plenum Press, New York, London, 1983.
[15] Bernofsky C, Wanda SY. Formation of reduced nicotinamide adenine dinucleotide peroxide. J Biol Chem. 1982;257(12):6809-17.
[16] Umrikhina AV, Luganskaya AN, Kraskovskiy AA. Light-induced EPR signals in aqueous solutions of NADH and NADPH. Dokl Akad Nauk SSSR. 1989; 304(6):1485-9.
[17] Yasnikov AA, Vovk AI, Uziyenko AB et al. Photosynthesis. Chemical models and mechanisms. Kiev: Naukova Dumka, 1989:114-28.