Biopolym. Cell. 1991; 7(5):28-32.
Структура та функції біополімерів
Як фактор елонгації EF-Tu, так і фактор елонгації EF-G можуть обмежувати здатність 70S рибосом Escherichia coli транслювати полі(dT)
1Солдаткін К. О., 1Потапов А. П.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР

Abstract

Для з'ясування можливих механізмів впливу білкових факторів елонгації на специфічність рибосом до структури цукрів матриці була вивчена дія EF-Tu та/або EF-G на здатність 70S рибосом Е. coli транслювати полі(dТ) і полі (U). Показано, що обидва фактори елонгації здатні пригнічувати трансляцію полі(dТ), що спостерігається за їх відсутністю, при певних концентраціях іонів магнію. Антибіотик неоміцин може промотувати ефективне зчитування полі(dТ) не тільки в присутності обох факторів, але і одного EF-Tu (на відміну від EF-G). Приведені дані свідчать про те, що специфічність 70S рибосом до структури цукрів матриці, як і їх чутливість до дії неоміцину, очевидно, визначається на рівні взаємодії тРНК з A-сайтом рибосоми.

References

[1] Potapov AP. A stereospecific mechanism for the aminoacyl-tRNA selection at the ribosome. FEBS Lett. 1982;146(1):5-8.
[2] Potapov AP. Stereospecific mechanism of the aminoacyl-tRNA selection by ribosome. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B. 1982; (5):100-2.
[3] Potapov AP. Mechanism for peptidyl-tRNA and mRNA translocation in ribosome. Doklady Akad Nauk Ukr SSR. Ser B; 1982; (6):73-5.
[4] Potapov AP. Mechanism of the stereospecific stabilization of codon-anticodon complexes in ribosomes during translation. Zh Obshch Biol. 1985;46(1):63-77.
[5] Potapov AP, Soldatkin KA, Soldatkin AP, El'skaya AV. Comparative study of poly(U) and poly(dT) template activity in cell-free protein synthesizing systems from Escherichia coli and wheat germ. Biopolym Cell. 1988; 4(3):133-138.
[6] Soldatkin KA, Potapov AP, Elskaya AV. Factor-free poly (dT)-dependent synthesis of oligophenylalanine on Escherichia coli 70S ribosomes. Biopolym Cell. 1987; 3(3):160-163.
[7] Potapov AP, Soldatkin KA, Soldatkin AP, El'skaya AV. The role of a template sugar-phosphate backbone in the ribosomal decoding mechanism. Comparative study of poly(U) and poly(dT) template activity. J Mol Biol. 1988;203(4):885-93.
[8] Zubay G. The isolation and fractionation of soluble ribonucleic acid. J Mol Biol. 1962;4(5):347–56.
[9] Gillam IC, Tener GM. The use of BD-cellulose in separating transfer RNA's. Methods Enzymol. 1971; 20:55-70.
[10] de Groot N, Hamburger AD, Lapidot Y. Peptidyl-tRNA. XI. The chemical synthesis of phenylalanine-containing oligopeptidyl-tRNA. Biochim Biophys Acta. 1970;213(1):115-23.
[11] Nirenberg M, Leder P. RNA codewords and protein synthesis. the effect of trinucleotides upon the binding of sRNA to ribosomes. Science. 1964;145(3639):1399-407.
[12] Gavrilova LP, Kostiashkina OE, Koteliansky VE, Rutkevitch NM, Spirin AS. Factor-free ("non-enzymic") and factor-dependent systems of translation of polyuridylic acid by Escherichia coli ribosomes. J Mol Biol. 1976;101(4):537-52.
[13] Tapio S, Kurland CG. Mutant EF-Tu increases missense error in vitro. Mol Gen Genet. 1986;205(1):186-8.
[14] Tapio S, Isaksson LA. Antagonistic effects of mutant elongation factor Tu and ribosomal protein S12 on control of translational accuracy, suppression and cellular growth. Biochimie. 1988;70(2):273-81.
[15] Gavrilova LP, Perminova IN, Spirin AS. Elongation factor Tu can reduce translation errors in poly(U)-directed cell-free systems. J Mol Biol. 1981;149(1):69-78.
[16] Potapov AP, Groisman IS, El'skaya AV. Correlation between poly(U) misreading and poly(dT) translation efficiency in E coli cell-free systems. Biochimie. 1990;72(5):345-9.
[17] Hornig H, Woolley P, Lührmann R. Decoding at the ribosomal A site: antibiotics, misreading and energy of aminoacyl-tRNA binding. Biochimie. 1987;69(8):803-13.