Biopolym. Cell. 1991; 7(3):54-59.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002D0
Взаємодія білка RecA з хроматином ядер (цитологічний аспект)
1Шпильова С. П., 1Костецький І. Є., 1Столяр Т. В., 1Лихачова Л. І., 1Жарова Л. Г., 1Спивак І. М., 1Жестянніков В. Д., 1Кордюм В. А., 1Іродов Д. М.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР

Abstract

Продемонстрована можливість використання гену гесА як модельного при вивченні експресії екзогенної ДНК in vitro та in vivo. Візуалізація RecA-білку в цитоплазмі і ядрах проведена непрямим імунофлюоресцентним методом. Бактеріальний RecA-білок виявляли в культурі клітин HeLa після її обробки чистим білком RecA або ж білком, що міститься в ліпосомах, а також після трансфекції культури сконструйованою плазмідою pKCR2. Відзначена візуалізація RecA-білком хроматину ядер, яка залежить від проходження клітиною фаз мітотичного циклу. У системі in vivo бактеріальна β-галактозидаза і RecA-білок виявляли через 48 годин після проведення котрансформації печінки мишей плазмідами pGA293A та pKCR2, які були вміщені в ліпосоми. Високий рівень експресії recА- гену у гепатоцитах експериментальних тварин дозволяє використовувати його в модельних системах при вивченні експресії екзогенної ДНК in vivo.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Mallick U, Pahmsdorf HJ, Herrlich P. Protein «X» synthesis in mammalian cells. Chromosome damage and repair: Proc. NATO Adv. Study Ins. New York, 1981:199-204.
[2] Lantsov VA. Bacterial RecA protein: a biochemical, genetic and physicochemical analysis. Genetika. 1985;21(9):1413-27.
[3] Kmiec EB, Kroeger PE, Brougham MJ, Holloman WK. Topological linkage of circular DNA molecules promoted by Ustilago rec 1 protein and topoisomerase. Cell. 1983;34(3):919-29.
[4] Cassuto E, Lightfoot LA, Howard-Flanders P. Partial purification of an activity from human cells that promotes homologous pairing and the formation of heteroduplex DNA in the presence of ATP. Mol Gen Genet. 1987;208(1-2):10-4.
[5] Taidi-Laskowski B, Tyan D, Honigberg SM, Radding CR, Grumet FC. Use of RecA protein to enrich for homologous genes in a genomic library. Nucleic Acids Res. 1988;16(16):8157-69.
[6] Angulo JF, Moreau PL, Maunoury R, Laporte J, Hill AM, Bertolotti R, Devoret R. KIN, a mammalian nuclear protein immunologically related to E. coli RecA protein. Mutat Res. 1989;217(2):123-34.
[7] O'Hare K, Benoist C, Breathnach R. Transformation of mouse fibroblasts to methotrexate resistance by a recombinant plasmid expressing a prokaryotic dihydrofolate reductase. Proc Natl Acad Sci U S A. 1981;78(3):1527-31.
[8] Kostetsky IE, Shpilevaya SP, Likhacheva LI, Zharova LC, Irodov DM, Kirillova VS, Kordium VA. Expression of Escherichia coli ?-Galactosidase in murine hepatocytes. Biopolym Cell. 1989; 5(2):51-8.
[9] Shpilevaya SP, Kostetsky IE, Likhacheva LI, Zharova LG, Irodov DM, Usenko EV, Stolyar TV, Kordium VA. Comparative studies in efficiency of expression of bacterial ?-galactosidase in vivo by the immunofluorescence method. Biopolym Cell. 1990; 6(1):63-6.
[10] Bilich KM, Irodov DM, Kordium VA. Some ultrastructural aspects of direct injection of liposomes with inclosed plasmid DNA into mice liver. Biopolym Cell. 1990; 6(1):73-82.
[11] Spivak IM, Kostetski? IE, Shpilevaia SP, Kordium VA, Zhestianikov VD. The restoration by Escherichia coli RecA protein of the survival of gamma-irradiated HeLa cells reduced by the DNA repair inhibitors caffeine and 3-aminobenzamide. Tsitologiia. 1991;33(2):103-9.