Biopolym. Cell. 1991; 7(1):87-93.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002B8
Структура та функції біополімерів
Реконструкція поліпептидного ланцюга грануліну вірусу гранульозу озимої совки, Agrotis segetum. Повна амінокислотна послідовність
1Роднін М. В., 1Левітіна Т. Л., 1Гусак Н. М., 1Козлов Е. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Поліпептидний ланцюг грануліна вірусу гранулеза озимої совки, Agrolis segeium , реконструйовано на підставі даних будови та складу триптичних і хімотріптіческіх пептидів немодивікованого білка, триптичних фрагментів Мале-білка і хімитриптичних пептидів одного з Мале-фрагментів. Поліпептидний ланцюг побудовано з 247 залишків амінокислот і має молекулярну масу 29135. обговорюються особливості реконструкції поліпептидного ланцюга даного білка, пов'язані з його розчепленням протеазой гранул.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM. The primary structure of baculovirus inclusion body proteins. Evolution and structure-function aspects. Curr Top Microbiol Immunol. 1986;131:135-64.
[2] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Larionov GV, Veremeĭchenko SN. Comparative biochemical studies of polyhedral proteins of nuclear polyhedrosis viruses. Biokhimiia. 1978;43(12):2189-95.
[3] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Serebryany SB. Some physicochemical properties of the protein of inclusion bodies of the nuclear polyhedrosis and Granulosis viruses of Agrotis segetum. Biopolym. Cell. 1985; 1(3):121-4.
[4] Rohrmann GF. Polyhedrin structure. J Gen Virol. 1986;67 (Pt 8):1499-513.
[5] Cameron IR, Possee RD. Conservation of polyhedrin gene promoter function between Autographa californica and Mamestra brassicae nuclear polyhedrosis viruses. Virus Res. 1989;12(3):183-99.
[6] Akiyoshi D, Chakerian R, Rohrmann GF, Nesson MH, Beaudreau GS. Cloning and sequencing of the granulin gene from the Trichoplusia ni granulosis virus. Virology. 1985;141(2):328-32.
[7] Chakerian R, Rohrmann GF, Nesson MH, Leisy DJ, Beaudreau GS. The nucleotide sequence of the Pieris brassicae granulosis virus granulin gene. J Gen Virol. 1985;66 ( Pt 6):1263-9.
[8] Levitina TL, Rodnin NV, Gusak NM, Atepalikhina SA, Kozlov EA. Additional investigation of tryptic and chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1989; 5(6):52-60.
[9] Rodnin NV, Gusak NM, Levitina TL, Atepalikhina SA, Kozlov EA. Investigation of tryptic fragments of maleylated granulin of the Agrotis segetum granulosis virus. Biopolym Cell. 1989; 5(6):61-68.
[10] Kozlov EA, Levitina TL, Sidorova NM, Radavski YL, Serebryani SB. Comparative chemical studies of the polyherdral proteins of the nuclear polyhedrosis viruses of Bombyx mori and Galleria mellonella. J Invertebr Pathol. 1975;25(1):103-7.
[11] Serebrianyi SB, Kavsan VM, Kibirev VK, Katsman MS. Sulfur-containing amino acids of polyhedrin protein jaundice silkworm virus. Him prir soed. 1986; (3):174-8.
[12] Hirs CHW. Determination of cystine as cysteic acid. Methods Enzymol. 1967;59–62.
[13] Kozlov EA, Levitina TL, Katsman MS, Serebryany SB. TryPtic fragments of the maleylated inclusion body protein of the silkworm nuclear polyhedrosis virus. I. Isolation and amino acid comPosition of the fragments. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1978; 4 (8):1029-35.
[14] Levitina T. L., Serebryany S. B., Rodnin N. V., Kozlov E. A. The structure of some tryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1986; 2(1):30-35
[15] Levltina TL, Rodnin NV, Serebryany SB, Kozlov EA. The structure of certain chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1986; 2(2):73-81.
[16] Weiner AM, Platt T, Weber K. Amino-terminal sequence analysis of proteins purified on a nanomole scale by gel electrophoresis. J Biol Chem. 1972;247(10):3242-51.
[17] Eppstein DA, Thoma JA. Alkaline protease associated with the matrix protein of a virus infecting the cabbage looper. Biochem Biophys Res Commun. 1975;62(2):478-84.