Biopolym. Cell. 1991; 7(1):25-30.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002AD
Конформаційний аналіз фрагмента 1–45 аденілаткінази кроля на основі даних двовимірної спектроскопії ядерного ефекта Оверхаузера
1Андріанов А. М.
  1. Інститут біоорганічної хімії НАН Білорусі
    вул. Академіка В. Ф. Купревича, 5, корп.2, Мінськ, Республіка Білорусь, 220141

Abstract

За допомогою розробленого раніше резрахунково-теоретичного методу визначені, за літератур ними даними двомірної спектроскопії ядерного ефекту Оверхаузера, локальні структури фрагмента 1–4.) аденілаткінази кроля у вільному і зв'язаному з MgATP станах. Ідентифіковано іентп вторинної структури фрагмента і проведено аналіз конформацій його «нестру.чтуоованпх» ділянок. Також співставлені конформації фрагменту у розчині з конформацією сегменту 1–45 рентгенівської структури аденілаткінази свині. Проаналізовано конформаційні перебудови, що відбуваються при взаємодії фрагмента з MgATP.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Sachsenheimer W, Schulz GE. Two conformations of crystalline adenylate kinase. J Mol Biol. 1977;114(1):23-36.
[2] Fry DC, Kuby SA, Mildvan AS. NMR studies of the MgATP binding site of adenylate kinase and of a 45-residue peptide fragment of the enzyme. Biochemistry. 1985;24(17):4680-94.
[3] Fry DC, Byler DM, Susi H, Brown EM, Kuby SA, Mildvan AS. Solution structure of the 45-residue MgATP-binding peptide of adenylate kinase as examined by 2-D NMR, FTIR, and CD spectroscopy. Biochemistry. 1988;27(10):3588-98.
[4] Akhrem AA, Sherman SA, Andrianov AM. Conformational analysis based on the data of two-dimensional 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy. Proteinase isoinhibitors II A and II B from bull seminal plasma. Studia biophysica. 1985; 109(1):15-23.
[5] Sherman SA, Andrianov AM. Determination and comparative analysis of the conformation of bovine pancreatic trypsin inhibitor and trypsin inhibitors E and K from the data of two-dimensional 1H-NMR spectroscopy. Mol Biol (Mosk). 1985;19(5):1301-9.
[6] Sherman SA, Andrianov AM. Determination backbone conformations of the protein molecules according to the two-dimensional 1H-HMP-spectroscopy. Byelorussian Academy of Sciences, ser. khim nauk. 1986; (2 :81-86.
[7] Sherman SA, Andrianov AM. Relation between the spectral NMR parameters and conformation characteristics of the amino acid residue backbone. Analysis of elements of the secondary structure of proteins. Mol Biol (Mosk). 1987;21(6):1573-81. Russian.
[8] Sherman SA, Andrianov AM, Akhrem AA. Method of determining protein conformations by the two-dimensional nuclear Overhauser enhancement spectroscopy data. J Biomol Struct Dyn. 1987;4(5):869-84.
[9] Billeter M, Braun W, Wüthrich K. Sequential resonance assignments in protein 1H nuclear magnetic resonance spectra. Computation of sterically allowed proton-proton distances and statistical analysis of proton-proton distances in single crystal protein conformations. J Mol Biol. 1982;155(3):321-46.
[10] Wüthrich K. Sequential individual resonance assignments in the 1H-nmr spectra of polypeptides and proteins. Biopolymers. 1983;22(1):131-8.
[11] Degtereva LN, Rakova AA, Sherman SA. Complex programs to work with the X-ray data of proteins. Programs, computer software. Minsk: Publishing House of the Institute of Mathematics Bel SSSR. 1986; (68):52-80.
[12] Bernstein FC, Koetzle TF, Williams GJ, Meyer EF Jr, Brice MD, Rodgers JR, Kennard O, Shimanouchi T, Tasumi M. The Protein Data Bank. A computer-based archival file for macromolecular structures. Eur J Biochem. 1977;80(2):319-24.
[13] Keepers JW, James TL. A theoretical study of distance determinations from NMR. Two-dimensional nuclear overhauser effect spectra. J Magn Reson. 1984;57(3):404–26.
[14] Sherman SA, Andrianov AM, Akhrem AA. Conformational analysis and the establishment of the spatial structure of protein molecules. Minsk : Nauka i tekhnika, 1989. 240 p.
[15] Andrianov AM, Sherman SA. Conformation of bovine pancreatic trypsin inhibitor in solution. Structural analysis based on two-dimensional nuclear Overhauser effect spectroscopy data. Studia biophysica. 1989; 131(3):161-8.