Biopolym. Cell. 1990; 6(5):65-72.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00028F
Структура та функції біополімерів
Дослідження серил-тРНК синтетази з печінки бика імунохімічними методами
1Сидорик Л. Л., 1Гудзера О. Й., 2Золотухіна І. М., 2Драговоз В. А., 1Тукало М. А., 2Берестень С. Ф., 1Мацука Г. Х.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР
  2. Інститут молекулярної біології ім. В. А. Енгельгардта АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Отримано поліклональні афінно очищені антитіла на колонці з серил-тРНК синтетазою 95 %-ї чистоти, імобілізованої як ліганд на BrCN-активованій агарозі. Досліджено специфічність отриманих антитіл, їхній вплив на ферментативну активність серил-тРНК синтетази, а також міжвидовий перехрест серил-тРНК синтетаз з різних організмів. Встановлено, що міжвидовий перехрест відбувається між серил -тРНК синтетазами різних представників класу еукаріотів і не відбувається з прокаріотичними ферментами, що свідчить на користь припущення стосовно відсутності гомології у антигенних детермінант серил-тРНК синтетаз еу- та прокаріотів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kiselev LL, Favorova OO, Lavrik OI. Biosynthesis of proteins from amino acid to the aminoacyl-tRNA. Moscow, Nauka, 1984; 408 p.
[2] Beresten SF, Zargarova TA, Favorova OO, Rubikaite BI, Ryazanov AG, Kisselev LL. Molecular and cellular studies of tryptophanyl-tRNA synthetase using monoclonal antibodies. Evaluation of a common antigenic determinant in eukaryotic, prokaryotic and archaebacterial enzymes which maps outside the catalytic domain. Eur J Biochem. 1989;184(3):575-81.
[3] Beresten' SF, Zargarova TA, Kostrov SV, Favorova OO. Monoclonal antibodies against tryptophanyl-tRNA-synthetase. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1407-11.
[4] Gudzera OI, Sidorik LL, Zolotukhina IV, Tukalo MA, Matsuka GKh. Isolation of seryl-tRNA synthetase from the animal liver by proximate method. Biopolym Cell. 1990; 6(2):105-7.
[5] Beresten' SF, Sheĭnker VSh, Rokhlin OV. Immunochemical properties of tryptophanyl-tRNA synthetase and its fragments. Mol Biol (Mosk). 1978;12(6):1408-19.
[6] Favorova OO, Zargarova TA, Rukosuev VS, Beresten SF. Species and tissue-specific variations in distribution of mammalian tryptophanyl-tRNA synthetase: an abnormal high content in bovine pancreas. Biopolym Cell. 1988; 4(6):290-7.
[7] Popenko VI, Cherni NE, Beresten' SF, Zargarova TA, Favorova OO. Immune electron microscope determination of the localization of tryptophanyl-tRNA-synthetase in bacteria and higher eukaryotes. Mol Biol (Mosk). 1989;23(6):1669-81.
[8] Zargarova TA, Beresten' SF, Favorova OO, Kiselev LL. Tryptophanyl-tRNA-synthetases of eukaryotes, prokaryotes and archebacteria have a common antigenic determinant. Dokl Akad Nauk SSSR. 1985;285(6):1484-6.
[9] Beresten SF, Rubikaite BI, Kazakov VK. Localization of antigenic determinants of beef tryptophanyl-tRNA synthetase revealed by monoclonal antibodies. Biopolym Cell. 1987; 3(2):59-65.
[10] Scheinker VS, Beresten SF, Mazo AM, Ambartsumyan NS, Rokhlin OV, Favorova OO, Kisselev LL. Immunochemical studies of beef pancreas tryptophanyl-tRNA synthetase and its fragments. Determination of the number of antigenic determinants and a comparison with tryptophanyl- tRNA synthetases from other sources and with reverse transcriptase from avian myeloblastosis virus. Eur J Biochem. 1979;97(2):529-40.
[11] Beresten SF, Rubikaite BI, Kisselev LL. A general approach to the localization of antigenic determinants of a linear type in proteins of unknown primary structure. J Immunol Methods. 1988;113(2):247-54.
[12] Andrews P. Estimation of the molecular weights of proteins by Sephadex gel-filtration. Biochem J. 1964;91(2):222-33.
[13] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[14] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[15] Baily G. S. The production of Antisera. Meth. Mol. Biol. New York, 1984:295-300.
[16] Methods in immunology. Ed. G Freemel. Moscow, Medicine, 1987; 472 p.
[17] Goosen PC. Isolation of subclasses of human IgG with affinity chromatography. J Immunol Methods. 1980;37(1):89-93.
[18] Engel G, Heider H, Maelicke A, von der Haar F, Cramer F. Fluorescence studies on substrate binding to seryl-tRNA synthetase from yeast. Eur J Biochem. 1972;29(2):257-62.
[19] Heider H, Gottschalk E, Cramer F. Isolation and characterization of seryl-tRNA synthetase from yeast. Eur J Biochem. 1971;20(1):144-52.
[20] Pingoud A, Riesner D, Boehme D, Maass G. Kinetic studies on the interaction of seryl-tRNA synthetase with tRNASer and ser-tRNAser from yeast. FEBS Lett. 1973;30(1):1–5.
[21] Bruton C. J. Probing the sub-structure, evolution and interactions of aminoacyl-tRNA synthetases. Nonsence mutations and tRNA suppressors. Eds J. E. Selis, J. D. Smith -New York: Acad, press, 1979:47-68.
[22] Eigen M. Selforganization of matter and the evolution of biological macromolecules. Naturwissenschaften. 1971;58(10):465-523.