Biopolym. Cell. 1990; 6(3):55-59.
Структура та функції біополімерів
Дослідження рН-залежних структурних і функціональних властивостей лактатдегідрогенази M 4 при дії іонів цинку
1Кіладзе А. А., 1Біркая В. Г., 1Ломідзе Е. М., 1Монаселідзе Д. Р.
  1. Інститут фізики АН Грузинської РСР
    Тбілісі, СРСР

Abstract

Методами мікрокалориметрії і УФ-спектроскопії встановлено, що на молекулі ЛДГ M4 існує один специфічний центр зв’язування для іонів цинку. За даними кругового дихроїзму, при зв’язуванні ферментом іона цинку не спостерігається змін у вторинній структурі, хоча при цьому змінюються кінетичні параметри ферменту.

References

[1] Vallee BL, Galdes A. The metallobiochemistry of zinc enzymes. Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol. 1984;56:283-430.
[2] Klevecz RR, Kapp LN. Intermittent DNA synthesis and periodic expression of enzyme activity in the cell cycle of WI-38. J Cell Biol. 1973;58(3):564-73.
[3] Boiteux A, Goldbeter A, Hess B. Control of oscillating glycolysis of yeast by stochastic, periodic, and steady source of substrate: a model and experimental study. Proc Natl Acad Sci U S A. 1975;72(10):3829-33.
[4] Hess B, Goldbeter A, Lefever R. Temporal, spatial, and functional order in regulated biochemical and cellular systems. Adv Chem Phys. 1978;363–413.
[5] Jecsai G. Crystalline lactic dehydrogenase from pig skeletal muscle. Acta Physiol Acad Sci Hung. 1961;20:339-46.
[6] Bregadze VG. UHF-induced plasma emission spectrometry. New physical methods in biological research. Moscow, Nauka, 1987; 33-45.
[7] Saburova EA, Markovich DS, Gol'dshte?n BN. pH-dependence of the structural and functional properties of lactate dehydrogenase (M4). Indirect cooperativity in lactate dehydrogenase. Mol Biol (Mosk). 1977;11(2):332-44.
[8] Bakradze NG, Monaselidze DP. Precision differential microcalorimeter. Izmeritel'naya tekhnika. 1971; (2):58-60.
[9] Nadal-Ginard B. Regulation of lactate dehydrogenase levels in the mouse. J Biol Chem. 1978;253(1):170-7.