Структурна організація субфрагмента 1 міозину скелетних м\'язів

Філенко, А. М.; Зима, В. Л.; Данилова, В. М.; Омельянюк, В. С.; Бабійчук, Е. Б.; Трегубов, В. С.

doi:10.7124/bc.000269

Biopolym. Cell. 1990; 6(3):39-46.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.000269

Структура та функції біополімерів

Структурна організація субфрагмента 1 міозину скелетних м'язів

1Філенко А. М., 1Зима В. Л., 1Данилова В. М., 1Омельянюк В. С., 1Бабійчук Е. Б., 1Трегубов В. С.

НДІ фізіології,
Київський державний університет імені Т. Г. Шевченка
Київ, СРСР

Abstract

Досліджено нативні температурозалежні перебудови субфрагмента 1 (C1) міозину скелетних м’язів, процес його плавлення і особливості трипсинолізу за різних температур. Методами спектрофлуориметрії і світлорозсіювання показано, що важкий ланцюг C1 складається, принаймні, з трьох структурних одиниць. На підставі отриманих експериментальних результатів з урахуванням даних літератури запропоновано модель тривимірної організації C1.

Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Margossian SS, Lowey S. Interaction of myosin subfragments with F-actin. Biochemistry. 1978;17(25):5431-9.

[2] Burke M, Kamalakannan V. Effect of tryptic cleavage on the stability of myosin subfragment 1. Isolation and properties of the severed heavy-chain subunit. Biochemistry. 1985;24(4):846-52.

[3] Yamamoto K, Sekine T. Substructure of myosin subfragment-1 as revealed by digestion with proteolytic enzymes. J Biochem. 1980;87(1):219-26.

[4] Muhlrad A, Morales MF. Isolation and partial renaturation of proteolytic fragments of the myosin head. Proc Natl Acad Sci U S A. 1984;81(4):1003-7.

[5] Maita T, Hayashida M, Tanioka Y, Komine Y, Matsuda G. The primary structure of the myosin head. Proc Natl Acad Sci U S A. 1987;84(2):416-20.

[6] Muhlrad A, Kasprzak AA, Ue K, Ajtai K, Burghardt TP. Characterization of the isolated 20 kDa and 50 kDa fragments of the myosin head. Biochim Biophys Acta. 1986;869(2):128-40.

[7] Hiratsuka T. Photosensitized direct cross-linking of fluorescent analogs of ATP to the adenine recognition domain in myosin ATPase. J Biochem. 1985;97(1):71-8.

[8] Hiratsuka T. Role of the 50-kilodalton tryptic peptide of myosin subfragment 1 as a communicating apparatus between the adenosinetriphosphatase and actin binding sites. Biochemistry. 1986;25(8):2101-9.

[9] Stiulz GE, Schirmer RH. Principles of protein structure. New York: Springer, 1979; 317 p.

[10] Perry SV, Zydowo M. A ribonucleoprotein of skeletal muscle and its relation to the myofibril. Biochem J. 1959;72:682-90.

[11] Johnson KA, Taylor EW. Intermediate states of subfragment 1 and actosubfragment 1 ATPase: reevaluation of the mechanism. Biochemistry. 1978;17(17):3432-42.

[12] Werber MM, Szent-Györgyi AG, Fasman GD. Fluorescence studies on heavy meromyosin-substrate interaction. Biochemistry. 1972;11(15):2872-83.

[13] Filenko AM, Zima VL. Two-wavelength method for detecting of small spectral shifts of proteins fluorescence. Molekularnaya genetika i biofizika. 1981; (6):126-35.

[14] Burke M, Zaager S, Bliss J. Substructure of skeletal myosin subfragment 1 revealed by thermal denaturation. Biochemistry. 1987;26(5):1492-6.

[15] Matsuda G. The light chains of muscle myosin: its structure, function, and evolution. Adv Biophys. 1983;16:185-218.

[16] Béchet JJ, Bréda C, Guinand S, Hill M, d'Albis A. Magnesium ion dependent adenosine triphosphatase activity of heavy meromyosin as a function of temperature between +20 and -15 degrees C. Biochemistry. 1979;18(19):4080-9.

[17] Tokunaga M, Sutoh K, Toyoshima C, Wakabayashi T. Location of the ATPase site of myosin determined by three-dimensional electron microscopy. Nature. 1987 Oct 15-21;329(6140):635-8.

[18] Hiratsuka T. Nucleotide-induced change of the interaction between the 20- and 26-kilodalton heavy-chain segments of myosin adenosinetriphosphatase revealed by chemical cross-linking via the reactive thiol SH2. Biochemistry. 1987;26(11):3168-73.

[19] Alexis MN, Gratzer WB. Interaction of skeletal myosin light chains with calcium ions. Biochemistry. 1978;17(12):2319-25.

[20] Trayer IP, Trayer HR, Levine BA. Evidence that the N-terminal region of A1-light chain of myosin interacts directly with the C-terminal region of actin. A proton magnetic resonance study. Eur J Biochem. 1987;164(1):259-66.

[21] Tokunaga M, Suzuki M, Saeki K, Wakabayashi T. Position of the amino terminus of myosin light chain 1 and light chain 2 determined by electron microscopy with monoclonal antibody. J Mol Biol. 1987;194(2):245-55.

[22] Minowa O, Matsuda S, Yagi K. Ca2+-induced conformational changes of 20,000 dalton light chain of vertebrate striated muscle myosins. J Biochem. 1983;94(1):25-35.

[23] Waller GS, Lowey S. Myosin subunit interactions. Localization of the alkali light chains. J Biol Chem. 1985;260(26):14368-73.

[24] Lu RC, Moo L, Wong AG. Both the 25-kDa and 50-kDa domains in myosin subfragment 1 are close to the reactive thiols. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83(17):6392-6.