Biopolym. Cell. 1990; 6(1):51-56.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000247
ДНК-діагностика та підходи до генної терапії спадкового дефіциту α1-антитрипсину
1Шварцман А. Л., 1Страхова М. П., 1Гайцхокі В. С., 2Бергер В., 2Кутель Ч.
  1. Інститут експериментальної медицини АМН СРСР
    Ленінград, СРСР
  2. Центральний інститут молекулярної біології АН НДР
    Берлін-Бух, НДР

Abstract

Із бібліотеки кДНК печінки людини на експресійному векторі λgt11 виділено низку клонів, що містять послідовності кДНК α1-антитрипсину (AT). Аналіз нуклеотидної послідовності отриманих клонів показав, що в їхньому складі відсутні послідовності (30?150) нуклеотидів, які кодують 5'- кінець мРНК AT. Об'єднанням послідовностей кДНК AT і послідовностей гена AT в унікальному Cfr10.1-сайті екзона II одержано кДНК AT, що містить кодони мРНК AT, починаючи з позиції +2. Виділену кДНК AT використано для ДНК-діагностики спадкового дефіциту AT у сім'ях носіїв мутації в популяціях СРСР і НДР. Виявлено зчеплення генотипу при спадковій недостатності AT з відсутністю поліморфного MaeIIІ-сайта в екзоні III гена AT.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Carrell RW, Jeppsson JO, Laurell CB, Brennan SO, Owen MC, Vaughan L, Boswell DR. Structure and variation of human alpha 1-antitrypsin. Nature. 1982;298(5872):329-34.
[2] Long GL, Chandra T, Woo SL, Davie EW, Kurachi K. Complete sequence of the cDNA for human alpha 1-antitrypsin and the gene for the S variant. Biochemistry. 1984;23(21):4828-37.
[3] Cox DW, Johnson AM, Fagerhol MK. Report of Nomenclature Meeting for alpha 1-antitrypsin, INSERM, Rouen/Bois-Guillaume-1978. Hum Genet. 1980;53(3):429-33.
[4] Jeppsson JO, Laurell CB. The amino acid substitutions of human alpha 1-antitrypsin M3, X and Z. FEBS Lett. 1988;231(2):327-30.
[5] Riley JH, Bathurst IC, Edbrooke MR, Carrell RW, Craig RK. Alpha 1-antitrypsin and serum albumin mRNA accumulation in normal, acute phase and ZZ human liver. FEBS Lett. 1985;189(2):361-6.
[6] Nukiwa T, Satoh K, Brantly ML, Ogushi F, Fells GA, Courtney M, Crystal RG. Identification of a second mutation in the protein-coding sequence of the Z type alpha 1-antitrypsin gene. J Biol Chem. 1986;261(34):15989-94.
[7] Cox DW, Billingsley GD. Restriction enzyme MaeIII for prenatal diagnosis of alpha 1-antitrypsin deficiency. Lancet. 1986;2(8509):741-2.
[8] Fagerhol MK, Laurell CB. The Pi system-inherited variants of serum alpha 1-antitrypsin. Prog Med Genet. 1970;7:96-111. Review.
[9] Kidd VJ, Wallace RB, Itakura K, Woo SL. alpha 1-antitrypsin deficiency detection by direct analysis of the mutation in the gene. Nature. 1983 Jul 21-27;304(5923):230-4.
[10] Ross Boswell D, Carrell R. α1-Antitrypsin: Molecules and medicine. Trends Biochem Sci. 1986;11(3):102-3.
[11] Ledley FD, Grenett HE, Bartos DP, Woo SL. Retroviral mediated transfer and expression of human alpha 1-antitrypsin in cultured cells. Gene. 1987;61(1):113-8.
[12] Perlino E, Cortese R, Ciliberto G. The human alpha 1-antitrypsin gene is transcribed from two different promoters in macrophages and hepatocytes. EMBO J. 1987;6(9):2767-71.
[13] Young RA, Davis RW. Yeast RNA polymerase II genes: isolation with antibody probes. Science. 1983;222(4625):778-82.
[14] Maniatis T, Fritsch EF, Sambrook J. Molecular cloning - a laboratory manual. New York, Cold Spring Harbor, 1982; 545 p.
[15] Berger W, Schwarzman A, Coutelle C, Neifakh S. Der alpha-l-antitrypsin-mangel-isolation von alpha-1-antitrypsin cDNA gensonden aus einer efprimierenden-gt11 humanlebergenbank. Z Klin Med. 1988; 43(3):583-6.