Дослідження триптичних фрагментів малеїл-грануліна вірусу гранулеза озимої совки, Agrotis segetum

Роднін, М. В.; Гусак, Н. М.; Левітіна, Т. Л.; Атепаліхіна, С. А.; Козлов, Е. А.

doi:10.7124/bc.0000F8

Biopolym. Cell. 1989; 5(6):61-68.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000F8

Структура та функції біополімерів

Дослідження триптичних фрагментів малеїл-грануліна вірусу гранулеза озимої совки, Agrotis segetum

1Роднін М. В., 1Гусак Н. М., 1Левітіна Т. Л., 1Атепаліхіна С. А., 1Козлов Е. А.

Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
Київ, СРСР

Abstract

Гранулін вірусу гранулеза A. segetum малеіліровалі і розщеплювали трипсином. Суміш фрагментів поділяли гель-фільтруванням, бутанольного екстракцією, ионообменной хроматографією і високовольтним електрофорезом, а також хроматографією на папері. Визначено часткова або повна амінокислотна послідовність 23 фрагментів. 12 фрагментів з унікальною амінокислотної послідовністю налічують 222 залишку амінокислот (90 % всієї поліпептидного ланцюга білка).

Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Levitina TL, Serebryany SB, Rodnin NV, Kozlov EA. The structure of some tryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. BioPolym. Cell. 1986; 2(1):30-5.

[2] Levitina TL, Rodnin NV, Serebryany SB, Kozlov EA. The structure of certain chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. BioPolym. Cell. 1986; 2(2):73-81.

[3] Levitina TL, Rodnin NV, Gusak NM, Atepalikhina SA, Kozlov EA. Additional investigation of tryptic and chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1989; 5(6):52-60.

[4] Kavsan VM, Katsman MS, Serebrianii SB. Extraction of polyhedral protein from Borrelinavirus bombycis by treating polyhedrons with acetic acid. Mikrobiol Zh. 1970;32(3):355-9.

[5] Hirs CHW. Determination of cystine as cysteic acid. Methods Enzymol. 1967;59–62.

[6] Kozlov EA, Levitina TL, Katsman MS, Serebryany SB. TryPtic fragments of the maleylated inclusion body protein of the silkworm nuclear polyhedrosis virus. I. Isolation and amino acid comPosition of the fragments. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1978; 4 (8):1029-35.

[7] Gray WR. Sequential degradation plus dansylation. Methods Enzymol. 1967;469–75.

[8] Vinogradova EI, Feigina MIu, Aldanova NA, Lipkin VM. The primary structure of cytoplasmic aspartate aminotransferase from swine cardiac muscle. The amino acid sequence of soluble peptides of tryptic hydrolysis. Biokhimiia. 1973;38(1):3-21.

[9] Reshetov PD, Chestukhina GG, Makhmutov S., Pyshkina AS. Thin layer Polyamide chromatograPhy. Khim Prir soedin. 1971; 1:66-88.

[10] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Serebryany SB. Some physicochemical properties of the protein of inclusion bodies of the nuclear polyhedrosis and Granulosis viruses of Agrotis segetum. Biopolym. Cell. 1985; 1(3):121-4.