Biopolym. Cell. 1989; 5(6):52-60.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000F7
Структура та функції біополімерів
Додаткове дослідження триптичних і хімотриптичних пептидів грануліну вірусу гранульозу озимої совки Agrotis segetum
1Левітіна Т. Л., 1Роднін М. В., 1Гусак Н. М., 1Атепаліхіна С. А., 1Козлов Е. А.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики АН УСРС
    Київ, СРСР

Abstract

Методом високовольтного електрофорезу і хроматографії на папері з фракцій триптичного і хімотріптіческого гідролізатів грануліна отриманих раніше гель-фільтруванням і ионообменной хроматографією, виділені додатково 81 хімотріптіческій і 20 триптичних пептидів. Встановлено їх часткове або повне будову.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Levitina TL, Serebryany SB, Rodnin NV, Kozlov EA. The structure of some tryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1986; 2(1):30-5.
[2] Levitina TL, Rodnin NV, Serebryany SB, Kozlov EA. The structure of certain chymotryptic peptides of the Agrotis segetum granulosis virus granulin. Biopolym. Cell. 1986; 2(2):73-81.
[3] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM, Serebryany SB. Some physicochemical properties of the protein of inclusion bodies of the nuclear polyhedrosis and Granulosis viruses of Agrotis segetum. Biopolym. Cell. 1985; 1(3):121-4.
[4] Akiyoshi D, Chakerian R, Rohrmann GF, Nesson MH, Beaudreau GS. Cloning and sequencing of the granulin gene from the Trichoplusia ni granulosis virus. Virology. 1985;141(2):328-32.
[5] Kozlov EA, Levitina TL, Gusak NM. The primary structure of baculovirus inclusion body proteins. Evolution and structure-function aspects. Curr Top Microbiol Immunol. 1986;131:135-64.