Biopolym. Cell. 1989; 5(6):39-46.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000F5
Структура та функції біополімерів
Гомологічність амінокислотних послідовностей супероксиддисмутаз і білків, що кодуються на мітохондріальному геномі
1Береговська Н. Н., 1Савіч А. В.
  1. Інститут хімії поверхні АН УРСР
    Київ, СРСР
  2. Інститут біофізики МОЗ СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Оцінено ступінь гомологичности між амінокислотними послідовностями супероксид-дисмутаза (СОД), субодиниць NADH-дегідрогеназ, кодованих на мітохондріальному геномі (ІЛ), та бактеріальної Мn-СОД-дегідрогенази. При зіставленні в протилежних напрямках карбоксильні ділянки NADH-дегідрогеназ найбільш гомологични мітохондріальної Mn-СОД. Деякі висновки підкріплюються зіставленням нуклеотиднихпослідовностей.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Fridovich I. Oxygen radicals, hydrogen Peroxide and oxygen toxicity. Free Radicals in Biology. Ed. WA Pryor. New York, Acad. Press, 1976.
[2] Flohe L, Gunzler WA, Kim S-MA, et al. The phylogenetic position of the Cu-Zn-SOD OF P. leiognathi Oxygen radicals in chemistry and biology . Eds W. Bors et al. Berlin; New York: Gruyter, 1984:793-799.
[3] Jabusch JR, Farb DL, Kerschensteiner DA, Deutsch HF. Some sulfhydryl properties and primary structure of human erythrocyte superoxide dismutase. Biochemistry. 1980;19(11):2310-6.
[4] Brock CJ, Walker JE. Superoxide dismutase from Bacillus stearothermophilus. Complete amino acid sequence of a manganese enzyme. Biochemistry. 1980;19(13):2873-82.
[5] Steinman HM. The amino acid sequence of mangano superoxide dismutase from Escherichia coli B. J Biol Chem. 1978;253(24):8708-20.
[6] Rao KK, Cammak R. The evolution of ferredoxin and superoxide dismutase in microorganisms. Molecular and cellular asPects of microbal evolution . Eds N. J. CariMe et al. Cambridge: Cambridge univ. Press, 1981;175-219.
[7] Harris JI, Auffret AD, Northrop FD, Walker JE. Structural comparisons of superoxide dismutases. Eur J Biochem. 1980;106(1):297-303.
[8] Steinman HM, Hill RL. Sequence homologies among bacterial and mitochondrial superoxide dismutases. Proc Natl Acad Sci U S A. 1973;70(12):3725-9.
[9] Feaster WW, Kwok LW, Epstein CJ. Dosage effects for superoxide dismutase-1 in nucleated cells aneuploid for chromosome 21. Am J Hum Genet. 1977;29(6):563-70.
[10] Anderson S, Bankier AT, Barrell BG, de Bruijn MH, Coulson AR, Drouin J, Eperon IC, Nierlich DP, Roe BA, Sanger F, Schreier PH, Smith AJ, Staden R, Young IG. Sequence and organization of the human mitochondrial genome. Nature. 1981;290(5806):457-65.
[11] Bibb MJ, Van Etten RA, Wright CT, Walberg MW, Clayton DA. Sequence and gene organization of mouse mitochondrial DNA. Cell. 1981;26(2 Pt 2):167-80.
[12] Clary DO, Wolstenholme DR. The mitochondrial DNA molecular of Drosophila yakuba: nucleotide sequence, gene organization, and genetic code. J Mol Evol. 1985;22(3):252-71.
[13] Roe BA, Ma DP, Wilson RK, Wong JF. The complete nucleotide sequence of the Xenopus laevis mitochondrial genome. J Biol Chem. 1985;260(17):9759-74.
[14] Chomyn A, Cleeter MW, Ragan CI, Riley M, Doolittle RF, Attardi G. URF6, last unidentified reading frame of human mtDNA, codes for an NADH dehydrogenase subunit. Science. 1986;234(4776):614-8.
[15] Chomyn A, Mariottini P, Cleeter MW, Ragan CI, Matsuno-Yagi A, Hatefi Y, Doolittle RF, Attardi G. Six unidentified reading frames of human mitochondrial DNA encode components of the respiratory-chain NADH dehydrogenase. Nature. 1985 Apr 18-24;314(6012):592-7.
[16] Beregovskaya NN, Savich AV. Possibility of iron-sulfur proteins coding in mammalian mitochondrial genome. Biopolym Cell. 1988; 4(5):238-45.
[17] Young IG, Rogers BL, Campbell HD, Jaworowski A, Shaw DC. Nucleotide sequence coding for the respiratory NADH dehydrogenase of Escherichia coli. UUG initiation codon. Eur J Biochem. 1981;116(1):165-70.