Biopolym. Cell. 1989; 5(4):90-97.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000DA
Клітинна біологія
До питання щодо надмолекулярної організації нуклеоїдів еукаріотів
1Блохін Д. Ю., 1Стручков В. А.
  1. Всесоюзний онкологічний науковий центр, АМН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

Властивості нуклеоїдів, виділених з клітин лейкозу L1210 мишей, досліджували методами капілярної еластовіскозиметрії і седиментації. Вивчали дію на нуклеоїди тіолів (2-меркаптоетанолу, дитіотреїтолу), пронази Р, РНКази А, етанолу, трихлорацетату натрію, нагрівання до температур 60 і 95 °С. Показано, що пошкодження каркаса нуклеоїдів тіолами і проназа спричиняє декомпактизацію комплексу без втрати доменами ДНК суперспіральної конформації. Декомпактизація структури комплексу спостерігається також у тому разі, якщо виділені нуклеоїди піддаються дії РНКази А в середовищі з низькою іонною силою; в інших варіантах ферментних обробок декомпактизувальної дії РНКази А на нуклеоїд не виявлено. Показано, що нагрівання препаратів нуклеоїдів до температури плавлення подвійної спіралі ДНК призводить до повної релаксації суперспіральних доменів і деградації комплексу.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Filippovich IV, Sorokina NI. Supercoiled DNA of the cell nucleus. Usp Sovrem Biol. 1983; 95(2):163-80.
[2] Glazkov MV. Structural-functional organization of DNA in the interphase nucleus. Structural aspects. Mol Biol (Mosk). 1988;22(1):16-30.
[3] Nicolini C. Chromatin structure: from nuclei to genes (review). Anticancer Res. 1983;3(2):63-86.
[4] Igo-Kemenes T, Zachau HG. Domains in chromatin structure. Cold Spring Harb Symp Quant Biol. 1978;42 Pt 1:109-18.
[5] Zbarsky IB. Protein comPosition and organization of the nuclear matrix. BioPolym Cell. 1985; 1(1):26-32.
[6] Igo-Kemenes T, Horz W, Zachau HG. Chromatin. Annu Rev Biochem. 1982;51:89-121.
[7] Cook PR, Brazell IA. Conformational constraints in nuclear DNA. J Cell Sci. 1976;22(2):287-302.
[8] Benyajati C, Worcel A. Isolation, characterization, and structure of the folded interphase genome of Drosophila melanogaster. Cell. 1976;9(3):393-407.
[9] Cook PR, Brazell IA, Jost E. Characterization of nuclear structures containing superhelical DNA. J Cell Sci. 1976;22(2):303-24.
[10] Cook PR, Brazell IA. The superhelical density of nuclear DNA from human cells. Eur J Biochem. 1977;74(3):527-31.
[11] Blokhin DYu, Struchkov VA. CaPillary viscoelastometry of eukaryotic nucleoids. Biopolym. Cell. 1988; 4(4):203-11.
[12] Blokhin DIu. Damage to the supramolecular DNA complex in the mechanism of action of antitumor drugs. Vopr Onkol. 1985;31(11):60-6.
[13] Blokhin DYu. Nucleoids of tumor cells: structural organization, nauk. Moscow, 1986; 23 P.
[14] Volodin YuYu, Bergolts VV, Blokhin DYu. Processing sedimentation analysis using an automated system based on a microcomPuter. Khim Farm Zh. 1988; 22(11):1381-1385.
[15] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[16] Andoh T, Ide T. A novel DNA-protein complex in cultured mouse fibroblasts, strain L-P3. Exp Cell Res. 1972;73(1):122-8.
[17] Ando T, Ide T. Disulfide bridges in proteins linking DNA in cultured mouse fibroblasts, strain L-P3. Exp Cell Res. 1972;74(2):525-31.
[18] Hartwig M. Organization of mammalian chromosomal DNA: supercoiled and folded circular DNA subunits from interphase cell nuclei. Acta Biol Med Ger. 1978;37(3):421-32.
[19] Pinon R, Salts Y. Isolation of folded chromosomes from the yeast Saccharomyces cerevisiae. Proc Natl Acad Sci U S A. 1977;74(7):2850-4.
[20] Bresler SE, Noskin LA, Suslov AV. Changes in the induction and repair of double-stranded DNA breaks in pro- and eukaryote cells. I. Use of a Zimm elastoviscosimeter to study induction of double-stranded DNA breaks in gamma-irradiated Escherichia coli cells. Mol Biol (Mosk). 1980;14(6):1289-1300.
[21] Nechayevskiy YuV, Strazhevskaya NB. Gamma-induced damage of sperm loach supercoiled DNA. DNA damage and rePair. Ed. AI Gaziev. Pushchino, 1980; 107-114.
[22] Ide T, Nakane M, Anzai K, Ando T. Supercoiled DNA folded by non-histone proteins in cultured mammalian cells. Nature. 1975;258(5534):445-7.
[23] Yukhas PP, Sirota NP, Gaziyev AI.The study of proteins associated with DNA Ehrlich ascites carcinoma cells. DNA damage and repair. Ed. AI Gaziev. Pushchino, 1980; 190-202.
[24] Blokhin DIu. Localization of protein zones in polyacrylamide gel using the silver staining method. Lab Delo. 1988;(8):30-3.
[25] Paponov VD, Sigora GA, Rad'ko SP. Structural heterogeneity of chromatin preparations at the level of DNA topology. Biull Eksp Biol Med. 1987;104(11):557-9.
[26] Razin SV, Chernokhvostov VV, Rudin AV, Zbarskii IB, Georgiev GP. Proteins tightly bound to DNA at sites of its attachment to the interphase nuclear matrix. Dokl Akad Nauk SSSR. 1982;263(4):1019-21.
[27] Zbarskii IB. Structural organization and functional role of nuclear matrix. Structural and functional asPects of DNA replication and rePair: Proc. All-Union symp. Pushchino, 1983; 3-21.
[28] Lange CS. The organization and repair of mammalian DNA. FEBS Lett. 1974;44(2):153-6.
[29] Welsh RS, Vyska K. Organization of highly purified calf thymus DNA. I. Cleavage into subunits and release of phosphopeptides. Biochim Biophys Acta. 1981;655(3):291-306.
[30] Alesenko AV, Pantaz EA. Differences in the composition of nuclear and chromatin phospholipids in proliferating rat liver cells after partial hepatectomy. Biokhimiia. 1983;48(2):263-8.
[31] Chernokhvostov VV. The nuclear matrix of eukaryotic cells: some questions of isolation, structure and functioning. Usp Sovrem Biol. 1985; 99(3): 371-384.
[32] Engelhardt P, Plagens U, Zbarsky IB, Filatova LS. Granules 25-30 nm in diameter: basic constituent of the nuclear matrix, chromosome scaffold, and nuclear envelope. Proc Natl Acad Sci U S A. 1982;79(22):6937-40.
[33] Cook PR, Brazell IA. Spectrofluorometric measurement of the binding of ethidium to superhelical DNA from cell nuclei. Eur J Biochem. 1978;84(2):465-77.