Biopolym. Cell. 1989; 5(3):67-70.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000C3
Структура та функції біополімерів
Розподіл лейцил-тРНК синтетазної активності у безрибосомних екстрактах печінки кроля і міокарда свині
1Іванов Л. Л., 1Мартинкус З. П., 1Стапулєніс Р. Р., 1Лукошявічюс Л. Ю., 1Лекіс А. В.
  1. Каунаський медичний інститут
    Каунас, СРСР

Abstract

Вивчено розподіл лейцил-тРНК синтетазної активності в безрибосомних екстрактах печінки кроля і міокарда свині. Пpи ішемії міокарда в обох досліджених екстрактах відмічено частковий перерозподіл активності цього ферменту між фракціями різної молекулярної маси. Зроблено припущення стосовно того, що процеси асоціації?дисоціації аміноацил-тPHК синтетаз можуть брати участь в регуляції швидкості білкового синтезу в еукаріотичних клітинах.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Dang CV, Dang CV. Multienzyme complex of aminoacyl-tRNA synthetases: an essence of being eukaryotic. Biochem J. 1986;239(2):249-55.
[2] Dang CV, Dang CV. Higher eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetases in physiologic and pathologic states. Mol Cell Biochem. 1986;71(2):107-20.
[3] Dang CV, Johnson DL, Yang DC. High molecular mass amino acyl-tRNA synthetase complexes in eukaryotes. FEBS Lett. 1982;142(1):1-6.
[4] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[5] Spirin AS, Ajtkhozhin MA. Informosomes and polyribosome-associated proteins in eukaryotes. Trends Biochem Sci. 1985;10(4):162–5.
[6] Alzhanova AT, Fedorov AN, Ovchinnikov LP. Aminoacyl-tRNA synthetases of rabbit reticulocytes with and without the ability to bind high-Mr RNA. FEBS Lett. 1982;144(1):149-53.
[7] Takahashi R, Mori N, Goto S. Alteration of aminoacyl tRNA synthetases with age: accumulation of heat-labile enzyme molecules in rat liver, kidney and brain. Mech Ageing Dev. 1985;33(1):67-75.
[8] Del Monte U, Neri Cini G, Capaccioli S. et al. Studies on particulate and soluble forms of aminoacyl-tRNA synthetases from rat liver and hepatomas. Med Biol. Environ. 1981; 9(1):375-9.
[9] Del Monte U, Capaccioli S, Neri Cini G, Perego R, Caldini R, Chevanne M. Effects of liver regeneration on tRNA contents and aminoacyl-tRNA synthetase activities and sedimentation patterns. Biochem J. 1986;236(1):163-9.
[10] Enger MD, Ritter PO, Hampel AE. Altered aminoacyl-tRNA synthetase complexes in G1-arrested Chinese hamster ovary cells. Biochemistry. 1978;17(12):2435-8.
[11] Klekamp M, Pahuski E, Hampel A. Reformation of leucyl-tRNA synthetase complexes in revertants from CHO mutant tsH1. Somatic Cell Genet. 1981;7(6):725-35.
[12] Hampel AE, Ritter PO, Enger MD. A physically altered leucyl-tRNA synthetase complex in a CHO cell mutant. Nature. 1978 Dec 21-28;276(5690):844-5.
[13] Lukoshiavichius LIu, Rodovichius GA, Kovalenko MM, Pivoriunaite II, Prashkiavichius AK. tRNA and aminoacyl-tRNA synthetases from the liver of rabbits in experimental myocardial infarction. Vopr Med Khim. 1983;29(4):65-9.
[14] Kovalenko MM, Rodovichius GA, Tamuliavichius AI, Pivoryunayte II, Lukoshyavichius LYu, Prashkyavichius AK. et al. Study of the molecular basis of disorders of Protein biosynthesis in exPerimental myocardial infarction and myocardial autolysis. Molekulyarnaya biologiya (Kiev). 1984; Is. 37:18-21.
[15] Ivanov LL, Tamuliavichius AA, Lukoshiavichius LIu, Kovalenko MI, Rodovichius GA. Aminoacyl-tRNA-synthetases and their high molecular weight complexes in experimental myocardial ischemia. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1326-9.
[16] Toleikis A, Dzeja P, Praskevicius A, Jasaitis A. Mitochondrial functions in ischemic myocardium. I. Proton electrochemical gradient, inner membrane permeability, calcium transport and oxidative phosphorylation in isolated mitochondria. J Mol Cell Cardiol. 1979;11(1):57-76.
[17] Pendergast AM, Venema RC, Traugh JA. Regulation of phosphorylation of aminoacyl-tRNA synthetases in the high molecular weight core complex in reticulocytes. J Biol Chem. 1987;262(13):5939-42.