Biopolym. Cell. 1989; 5(1):51-57.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000092
Структура та функції біополімерів
Взаємодія церулоплазміну людини з іммобілізованими рослинними лектинами
1Саєнко Є. Л., 1Басєвич В. В., 1Ярополов А. І.
  1. Інститут біохімії ім. А. Н. Баха АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

З використанням І125 -ЦП вивчено специфічне зв’язування нативного і десіальованого церулоплазміну (ЦП) людини з імобілізованими рослинними лектинами СоnА, WGA, LСА і ВS. Визначено й інтерпретовано параметри, що характеризують процеси зв’язування. На гренті великої відмінності (більш ніж у 100 разів) констант дисоціації комплексів нативного і деглікозильованого ЦП з СоnА зроблено висновок про те, що визначальний внесок у зв’язування з даними лектином вносить вуглеводна складова ЦП. Отримано і інтерпретовано залежності параметрів зв’язування ЦП з СоnА від концентрації іонів Са2+ і рН середовища.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Saenko EL, Siverina OB, Basevich VV, Iaropolov AI. Kinetic study of the oxidase reaction of ceruloplasmin. Biokhimiia. 1986;51(6):1017-22.
[2] Iaropolov AI, Sergeev AG, Basevich VV, Berezin IV, Revina AA. Mechanism of the antioxidant effect of ceruloplasmin. Dokl Akad Nauk SSSR. 1986;291(1):237-41.
[3] Hsieh HS, Frieden E. Evidence for ceruloplasmin as a copper transport protein. Biochem Biophys Res Commun. 1975;67(4):1326-31.
[4] Barnes G, Frieden E. Ceruloplasmin receptors of erythrocytes. Biochem Biophys Res Commun. 1984;125(1):157-62.
[5] Stevens MD, DiSilvestro RA, Harris ED. Specific receptor for ceruloplasmin in membrane fragments from aortic and heart tissues. Biochemistry. 1984;23(2):261-6.
[6] Endo M, Suzuki K, Schmid K, Fournet B, Karamanos Y, Montreuil J, Dorland L, van Halbeek H, Vliegenthart JF. The structures and microheterogeneity of the carbohydrate chains of human plasma ceruloplasmin. A study employing 500-MHz 1H-NMR spectroscopy. J Biol Chem. 1982;257(15):8755-60.
[7] Hudgin RL, Pricer WE Jr, Ashwell G, Stockert RJ, Morell AG. The isolation and properties of a rabbit liver binding protein specific for asialoglycoproteins. J Biol Chem. 1974;249(17):5536-43.
[8] Kolberg J, Michaelsen TE, Jantzen E. Interactions of purified human ceruloplasmin with Lathyrus odoratus, Lens culinaris and Canavalia ensiformis lectins. Hoppe Seylers Z Physiol Chem. 1983;364(2):111-7.
[9] Bezouska K, Táborský O, Kubrycht J, Pospísil M, Kocourek J. Carbohydrate-structure-dependent recognition of desialylated serum glycoproteins in the liver and leucocytes. Two complementary systems. Biochem J. 1985;227(2):345-54.
[10] Goldstein IJ, Hayes CE. The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals. Adv Carbohydr Chem Biochem. 1978;35:127-340.
[11] Horisberger M. An application of ellipsometry. Assessment of polysaccharide and glycoprotein interaction with lectin at a liquid/solid interface. Biochim Biophys Acta. 1980;632(2):298-309.
[12] Waseem A, Salahuddin A. Relevance of hydrophobic interactions in specific binding of multivalent ligands to Concanavalin A--effect of organic solvents. Indian J Biochem Biophys. 1983;20(5):253-8.
[13] Debray H, Montreuil J. Structural basis for the affinity of four insolubilized lectins, with a specificity for α-D-mannose, towards various glycopeptides with the N-glycosylamine linkage and related oligosaccharides. J Biosci. 1983;5(S1):93–100.
[14] Hunter WM, Greenwood D FC. Preparation of iodine-131 labelled human growth hormone of high specific activity. Nature. 1962;194:495-6.
[15] Parker TL, Corfield AP, Veh RW, Schauer R. Immobilized Clostridium perfringens neuraminidase. Substrate cleavage and enzyme release during incubation. Hoppe Seylers Z Physiol Chem. 1977;358(7):789-95.
[16] Warren L. The thiobarbituric acid assay of sialic acids. J Biol Chem. 1959;234(8):1971-5.
[17] Edge ASB, Faltynek CR, Hof L, Reichert LE, Weber P. Deglycosylation of glycoproteins by trifluoromethanesulfonic acid. Anal Biochem. 1981;118(1):131–7.
[18] Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951;193(1):265-75.
[19] Munson PJ, Rodbard D. Ligand: a versatile computerized approach for characterization of ligand-binding systems. Anal Biochem. 1980;107(1):220-39.
[20] Thakur AK, Munson PJ, Hunston DL, Rodbard D. Characterization of ligand-binding systems by continuous affinity distributions of arbitrary shape. Anal Biochem. 1980;103(2):240-54.
[21] Varfolomeyev SD, Zaytsev SV, Meex AT. Physico-chemical study of the effect of physiologically active compounds. Reception. Itogi nauki i tekhniki. Moscow,VINITI, 1985; 60-70. (Bioorg. chemistry, Vol. 3).
[22] Goldstein IJ, Hammarström S S S, Sundblad G. Precipitation and carbohydrate-binding specificity studies on wheat germ agglutinin. Biochim Biophys Acta. 1975;405(1):53-61.
[23] Pandolfino ER, Appel DM, Christie DJ, Magnuson JA. Location of Mn2+ in concanavalin A containing only a Mn2+ ion. Biochem Biophys Res Commun. 1980;96(3):1248-52.
[24] FitzGerald PC, Farina RD, Behnke WD. Kinetic studies of the demetallization and inactivation of concanavalin A. Biochim Biophys Acta. 1983;743(1):43-51.
[25] Sophianopoulos JA, Sophianopoulos AJ, MacMahon WC. Manganese, calcium, and saccharide binding to concanavalin A, as studied by ultrafiltration. Arch Biochem Biophys. 1983;223(2):350-9.
[26] Auer HE, Schilz T. Denaturation of concanavalin A by urea at acid pH. Int J Pept Protein Res. 1984;24(6):569-79.
[27] Salahuddin A, Waseem A. Functional properties of divalent derivatives of concanavalin A. Indian J Biochem Biophys. 1984;21(2):93-8.
[28] Chapman AJ, Gallagher JT, Beardwell CG, Shalet SM. Lack of binding of serum glycoprotein hormone alpha subunit to concanavalin A-Sepharose reflects increased branching of the oligosaccharide chains. J Endocrinol. 1984;103(1):111-6.