Biopolym. Cell. 1989; 5(1):22-27.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000039
Структура та функції біополімерів
Роль міжнуклеотидних фосфатів і вплив некомплементарних замін в олігонуклеотидних субстратах на взаємодію з ДНК-метилазою Ecodam
1Зінов'єв В. В., 1Речкунова Н. І., 1Горбунов Ю. А., 2Бур'янов Я. І., 1Малигін Е. Г.
  1. ВНДІ молекулярної біології
    сел. Кольцово Новосибірська обл., СРСР
  2. Інститут біохімії та фізіології мікроорганізмів АН СРСР
    Пущино, Московська обл., СРСР

Abstract

Досліджували взаємодію ДНК-метилази Ecodam з синтетичними субстратами, що мають різні порушення в ділянці упізнавання ферменту. Недосконалі олігонуклеотидні комплекси містили в одному з ланцюгів послідовності упізнавання GАТС низку дефектів: пропуск одного або декількох нуклеотидів, наявність у місці розриву олігонуклеотидного ланцюга 5-метилтіофосфатного залишку, некомплементарни заміна Ade на Gua або Gua на Ade. Присутність 5-метилтіофосфатного залишку не чинить істотного впливу на метилюванняв порівняно з аналогічними субстратами, які не містять міжнуклеотидного фосфату. Введення некомплементарної пари основ у ділянку впізнавання призводить до втрати субстратних властивостей таких недосконалих дуплексів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Geier GE, Modrich P. Recognition sequence of the dam methylase of Escherichia coli K12 and mode of cleavage of Dpn I endonuclease. J Biol Chem. 1979;254(4):1408-13.
[2] Hattman S, Brooks JE, Masurekar M. Sequence specificity of the P1 modification methylase (M.Eco P1) and the DNA methylase (M.Eco dam) controlled by the Escherichia coli dam gene. J Mol Biol. 1978;126(3):367-80.
[3] Bur'ianov IaI, Zakharenko VN, Baev AA. Isolation, purification and properties of adenine DNA methylase Eco dam. Dokl Akad Nauk SSSR. 1981;259(6):1492-5.
[4] Zinov'ev VV, Gorbunov IuA, Popov SG, Malygin EG, Bur'ianov IaI. Effect of Ecodam DNA-methylase on single-stranded sequences and synthetic oligonucleotides. Mol Biol (Mosk). 1985;19(4):947-54.
[5] Buryanov YaI, Zinoviev VV, Vienozhinskis MT, Malygin EG, Nesterenko VF, Popov SG, Gorbunov YuA. Does the DNA methylase Eco dam pair nucleotide sequences to form site-specific duplexes? FEBS Lett. 1984;168(1):166-8.
[6] Hirose T, Crea R, Itakura K. Rapid synthesis of trideoxyribonucleotide blocks. Tetrahedron Lett. 1978;19(28):2449–52.
[7] Reese CB, Yau L. O-aryl S-methyl phosphorochloridothioates: terminal phosphorylating agents in the phosphotriester approach to oligonucleotide synthesis. J Chem Soc, Chem Commun. 1978;(23):1050-2.
[8] Brooks JE, Blumenthal RM, Gingeras TR. The isolation and characterization of the Escherichia coli DNA adenine methylase (dam) gene. Nucleic Acids Res. 1983;11(3):837-51.
[9] Herman GE, Modrich P. Escherichia coli dam methylase. Physical and catalytic properties of the homogeneous enzyme. J Biol Chem. 1982;257(5):2605-12.
[10] Tuzikov FV, Zinov'ev VV, Iashina LN, Vavilin VI, Gorbunov IuA. Study of the substrate-induced changes in the state of Eco dam methylase using a method of small-angle x-ray scattering. Mol Biol (Mosk). 1986;20(4):1002-7.
[11] Rechkunova N. I., Zinoviev V. V., Malygin E. G., Gorbunov Yu. A., Popov S. G., Nesterenko V. F., Buriyanov Ya. I. Dimerization of EcoDam-methylase induced by the oligonucleotide substrate. Biopolym. Cell. 1987; 3(3):152-154