Biopolym. Cell. 2024; 40(3):212-212.
Хроніка та інформація
Антитіла, націлені на спайковий білок SARS-CoV-2, можуть бути модифіковані, щоб збільшити їх спорідненість до нових варіантів вірусу
- Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна
4, Майдан Свободи, Харків, Україна, 61022 - Інститут свинарства і агропромислового виробництва НАН України
Вул. Шведська Могила, 1, Полтава, Україна, 36013
Abstract
Мета. Накопичення численних мутацій у нових варіантах SARS-CoV-2 сприяє втечі вірусу від імунної відповіді, що зумовлює необхідність оцінки ефективності відомих антитіл та розгляду їх модифікації. Висновки. Накопичення мутацій у S-білку нових варіантів SARS-CoV-2 потенційно може знизити спорідненість нейтралізуючих антитіл. Однак модифікація амінокислотних послідовностей ланцюгів антитіл пропонує перспективну стратегію для відновлення ефективного зв'язування з S-білком, тим самим забезпечуючи адаптацію антитіл у відповідь на еволюційні зміни вірусу.
Keywords: SARS–CoV–2, COVID–19, антитіла, мутація, молекулярна динаміка, зв'язування вільної енергії
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Waterhouse A, Bertoni M, Bienert S, Studer G, Tauriello G, Gumienny R, Heer FT, de Beer TAP, Rempfer C, Bordoli L, Lepore R, Schwede T. SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Res. 2018; 46(W1):W296-W303.
[2]
Bertoglio F, Fühner V, Ruschig M, Heine PA, Abassi L, Klünemann T, Rand U, Meier D, Langreder N, Steinke S, Ballmann R, Schneider KT, Roth KDR, Kuhn P, Riese P, Schäckermann D, Korn J, Koch A, Chaudhry MZ, Eschke K, Kim Y, Zock-Emmenthal S, Becker M, Scholz M, Moreira GMSG, Wenzel EV, Russo G, Garritsen HSP, Casu S, Gerstner A, Roth G, Adler J, Trimpert J, Hermann A, Schirrmann T, Dübel S, Frenzel A, Van den Heuvel J, Čičin-Šain L, Schubert M, Hust M. A SARS-CoV-2 neutralizing antibody selected from COVID-19 patients binds to the ACE2-RBD interface and is tolerant to most known RBD mutations. Cell Rep. 2021; 36(4):109433.
[3]
Sali A, Blundell TL. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. J Mol Biol. 1993; 234(3):779-815.
[4]
Abraham MJ, Murtola T, Schulz R, Páll S, Smith JC, Hess B, Lindahl E. GROMACS: High performance molecular simulations through multi-level parallelism from laptops to supercomputers. SoftwareX. 2015; 1-2:19-25.
[5]
Valdés-Tresanco MS, Valdés-Tresanco ME, Valiente PA, Moreno E. gmx_MMPBSA: A New Tool to Perform End-State Free Energy Calculations with GROMACS. J Chem Theory Comput. 2021; 17(10):6281-91.
