Подібність ДНК-розпізнавальних структур активатора координованої транскрипції генів, що кодують ферменти біосинтезу амінокислот у дріжджів, регуляторів диференціювання клітин дріжджів і регуляторів розвитку і морфогенезу

Шестопалов, Б. В.

doi:10.7124/bc.000238

Biopolym. Cell. 1988; 4(5):272-274.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.000238

Короткі повідомлення

Подібність ДНК-розпізнавальних структур активатора координованої транскрипції генів, що кодують ферменти біосинтезу амінокислот у дріжджів, регуляторів диференціювання клітин дріжджів і регуляторів розвитку і морфогенезу

1Шестопалов Б. В.

Інститут цитології АН СРСР
Ленінград, СРСР

Abstract

Методом створення необхідних стереохімічних умов існування ДНК-розпізнавальної структури спіраль-вигин-спіраль отримано локалізацію цієї структури в ДНК-розпізнавальному домені білка GCN4-сегменті 256–278. Виявлено гомологію за амінокислотною послідовностю структур спіраль-вигин-спіраль білків GCN4, МАТα1 і МАТα2 та гомеодоменвмісних білків.

Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Hinnebusch AG. Multiple levels of gene regulation in the control of amino acid biosynthesis in Saccharomyces cerevisiae. Bioessays. 1986;5(2):57-62.

[2] Hope IA, Struhl K. GCN4 protein, synthesized in vitro, binds HIS3 regulatory sequences: implications for general control of amino acid biosynthetic genes in yeast. Cell. 1985;43(1):177-88.

[3] Hill DE, Hope IA, Macke JP, Struhl K. Saturation mutagenesis of the yeast his3 regulatory site: requirements for transcriptional induction and for binding by GCN4 activator protein. Science. 1986;234(4775):451-7.

[4] Hope IA, Struhl K. Functional dissection of a eukaryotic transcriptional activator protein, GCN4 of yeast. Cell. 1986;46(6):885-94.

[5] Shestopalov BV. Prediction of the DNA-recognizing supersecondary protein structure, alpha helix-turn-alpha helix, using the modified Ohlendorf-Anderson-Matthews method of necessary stereochemical requirements. Mol Biol (Mosk). 1988;22(2):323-30.

[6] Laughon A, Scott MP. Sequence of a Drosophila segmentation gene: protein structure homology with DNA-binding proteins. Nature. 1984 Jul 5-11;310(5972):25-31.

[7] Shepherd JC, McGinnis W, Carrasco AE, De Robertis EM, Gehring WJ. Fly and frog homoeo domains show homologies with yeast mating type regulatory proteins. Nature. 1984 Jul 5-11;310(5972):70-1.

[8] Porter SD, Smith M. Homoeo-domain homology in yeast MAT alpha 2 is essential for repressor activity. Nature. 1986 Apr 24-30;320(6064):766-8.

[9] Ohlendorf DH, Anderson WF, Matthews BW. Many gene-regulatory proteins appear to have a similar alpha-helical fold that binds DNA and evolved from a common precursor. J Mol Evol. 1983;19(2):109-14.

[10] Poole SJ, Kauvar LM, Drees B, Kornberg T. The engrailed locus of Drosophila: structural analysis of an embryonic transcript. Cell. 1985;40(1):37-43.

[11] Desplan C, Theis J, O'Farrell PH. The Drosophila developmental gene, engrailed, encodes a sequence-specific DNA binding activity. Nature. 1985 Dec 19-1986;318(6047):630-5.

[12] Johnson AD, Herskowitz I. A repressor (MAT alpha 2 Product) and its operator control expression of a set of cell type specific genes in yeast. Cell. 1985;42(1):237-47.

[13] Miller AM, MacKay VL, Nasmyth KA. Identification and comparison of two sequence elements that confer cell-type specific transcription in yeast. Nature. 1985 Apr 18-24;314(6012):598-603.

[14] Fainsod A, Bogarad LD, Ruusala T, Lubin M, Crothers DM, Ruddle FH. The homeo domain of a murine protein binds 5' to its own homeo box. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986;83(24):9532-6.