Biopolym. Cell. 1988; 4(4):197-203.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00022A
Структура та функції біополімерів
Взаємодія флуоресцентних аналогів АТР і тРНК з фенілаланін-тРНК синтетазою
1Анкілова В. Н., 1Гордієнко В. А., 1Лаврик О. І., 1Моор Н. А.
  1. Інститут біоорганічної хімії Сибірського відділення АН СРСР
    Новосибірськ, СРСР

Abstract

Вивчено модифікацію фенілаланіл-тРНК синтетази з Escherichia coli, штам MRE-600, за допомогою 1N6-етеноаденозин-5'-трифосфату (εАТР) за присутності різних лігандів. Передбачається, що ковалентне приєднання εАТР відбувається в області зв’язування 3'-кінця тРНК. Отримано флуоресцентні похідні тРНКPhe, що містять етеноаденозин у 3'-кінцевий АССА-послідовності, і досліджено їхню взаємодію з фенілаланіл-тРНК синтетазою.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Ivanov MV, Kost AA. Investigation of protein using etenoproizvodnyh adenine and cytosine. Usp Biol Khim. 1980; 21:112-9.
[2] Paulsen H, Wintermeyer W. Incorporation of 1,N6-ethenoadenosine into the 3' terminus of tRNA using T4 RNA ligase. 1. Preparation of yeast tRNAPhe derivatives. Eur J Biochem. 1984;138(1):117-23.
[3] Paulsen H, Wintermeyer W. Incorporation of 1,N6-ethenoadenosine into the 3' terminus of tRNA using T4 RNA ligase. 2. Preparation and ribosome interaction of fluorescent Escherichia coli tRNAMetf. Eur J Biochem. 1984;138(1):125-30.
[4] Podust VN, Nevinsky GA, Lavrik OI. Modification of E. coli phenylalanyl-tRNA synthetase by l,N6-ethenoadenosine-5'-triphosphate. Biopolym. Cell. 1985; 1(5):267-70.
[5] Ankilova VN, Lavrik OI, Khodyreva SN. Purification and properties of phenylalanyl-tRNA-synthetase from Escherichia coli MRE-600. Prikl Biokhim Mikrobiol. 1984;20(2):208-16.
[6] Barrio JR, Barrio MC, Leonard NJ, England TE, Uhlenbeck OC. Synthesis of modified nucleoside 3',5'-bisphosphates and their incorporation into oligoribonucleotides with T4 RNA ligase. Biochemistry. 1978;17(11):2077-81.
[7] Nevinsky GA, Podust VN, Ankilova VN, Lavrik OI. Phenylalanyl-tRNA synthetase from E. coli: enzyme modification by chemically reactive analogs of fluorescent nucleotides. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 1983; 9 (7):936-946.
[8] Gorshkova II, Datsii II, Lavrik OI. Role of arginine residues in phenylalanyl-tRNA synthetase interaction with substrates. Mol Biol (Mosk). 1980;14(1):118-25.
[9] Shugart L. Effect of selective chemical modification of 4-thiouridine of phenylalanine transfer ribonucleic acid on enzyme recognition. Arch Biochem Biophys. 1972;148(2):488-95.
[10] Bartmann P, Hanke T, Holler E. Active site stoichiometry of L-phenylalanine: tRNA ligase from Escherichia coli K(-10). J Biol Chem. 1975;250(19):7668-74.
[11] Nevinskii GA, Podust VN, Khodyreva SN, Gorshkova II, Lavrik OI. Adenosine- and ethenoadenosine-5'-trimetaphosphates: the effect of covalent bond formation on the state of the affinity label in the complex with phenylalanyl-tRNA-synthetase. Mol Biol (Mosk). 1984;18(5):1311-5.
[12] Lavrik OI, Nevinsky GA. Phenylalanyl-tRNA synthetase from Escherichia coli MRE-600. Activation by nucleotides and affinity modification of the effector binding sites. FEBS Lett. 1980;109(1):13-7.
[13] Tal J, Deutscher MP, Littauer UZ. Biological activity of Escherichia coli tRNA Phe modified in its C-C-A terminus. Eur J Biochem. 1972;28(4):478-91.
[14] Holler E, Baltzinger M, Favre A. Catalytic mechanism of phenylalanyl-tRNA synthetase of Escherichia coli K10. Different properties of native and photochemically cross-linked tRNAPhe can be explained in the light of tRNA conformer equilibria. Biochemistry. 1981;20(5):1139-47.