Biopolym. Cell. 1988; 4(2):79-85.
Структура та функції біополімерів
Вплив взаємодії пептидних груп з водою на β-структуру
1Каява А. В., 1Лім В. І.
  1. Інститут білка АН СРСР
    Пущино, СРСР

Abstract

Проведено стереохімічний аналіз взаємодії поліпептидного ланцюга з водою, заснований на прагненні молекул води, що контактують з поліпептидом, до утворення чотирьох тетраедрично спрямованих водневих зв’язків. Аналіз виконано на молекулярних моделях і ЕОМ. Встановлено, що в β-області конформаційної карти поліпептидний ланцюг найкращим чином взаємодіє з водою, коли вона має конформацію поліпролінової спіралі. Показано, що вода збільшує праву закрученість дволанцюгової β-структури, прогнозовану розрахунками, які враховують лише внутрішньо- і міжланцюгові взаємодії. При збільшенні правої закрученості конформація дволанцюгової β-структури, найімовірніша за внутрішньо- і міжланцюговими взаємодіями, розщеплюється на дві β-конформації, що чергуються вздовж поліпептидних ланцюгів. Величина закрученості і характер чергуванняβ-конформацій дволанцюгової β-структури, що випливають з проведеного нами стереохімічного аналізу, добре узгоджуються з даними, отриманими внаслідок аналізу просторових структур глобулярних білків.

References

[1] Kuntz ID Jr, Kauzmann W. Hydration of proteins and polypeptides. Adv Protein Chem. 1974;28:239-345.
[2] Finkel'shtein AV. Stereochemical analysis of the polypeptide chains secondary structure by Courtauld space-filling models. I. Dipeptide allowed conformations. Mol Biol (Mosk). 1976;10(2):507-13. Russian.
[3] Hodes ZI, Nemethy G, Scheraga HA. Model for the conformational analysis of hydrated peptides. Effect of hydration on the conformational stability of the terminally blocked residues of the 20 naturally occurring amino acids. Biopolymers. 1979; 18(7):1565-1610.
[4] Rossky PJ, Karplus M, Rahman A. A model for the simulation of an aqueous dipeptide solution. Biopolymers. 1979; 18()4:825-54.
[5] Lee B, Richards FM. The interpretation of protein structures: estimation of static accessibility. J Mol Biol. 1971;55(3):379-400.
[6] Eisenberg D., Kauzmann W. The structure and properties of water. London : Oxford Univ. press, 1969. 296 p.
[7] Drost-Hansen W. Structure and properties of water at biological interfaces. New York: Acad, press, 1971. 184 p.
[8] Watenpaugh KD, Margulis TN, Sieker LC, Jensen LH. Water structure in a protein crystal: rubredoxin at 1.2 A resolution. J Mol Biol. 1978;122(2):175-90.
[9] Sakabe N., Sakabe KSasaki K. Hydrogen atoms and hydrogen bonding in rhombohedral 2 Zn insulin crystals by X-ray analysis at 1,2 A resolution. Structural studies on molecules of biological interest. Oxford : Clarendon press, 1981:509-26.
[10] Blake CC, Pulford WC, Artymiuk PJ. X-ray studies of water in crystals of lysozyme. J Mol Biol. 1983;167(3):693-723.
[11] Chirgadze IuN, Shchegoleva TIu. Hydratation of the rubredoxin polypeptide chain from data on the spatial structure. Mol Biol (Mosk). 1984;18(4):994-1000.
[12] Ramachandran G. N. Conformation of polypeptides and proteins. Peptides, polypeptides and proteins. New York : Wiley Interscience, 1974:14-34.
[13] Aleksanyan VI, Skvortsov AM. Calculation of the regular beta-structure of polypeptides and freedom of internal rotation in the planar antiparallel beta-structure. Mol Biol. 1974;8(2):142-9.
[14] Raghavendra K, Sasisekharan V. Conformational analysis of the right-hand twisted antiparallel beta-structure. Int J Pept Protein Res. 1979;14(4):326-38.
[15] Chou KC, Pottle M, N?methy G, Ueda Y, Scheraga HA. Structure of beta-sheets. Origin of the right-handed twist and of the increased stability of antiparallel over parallel sheets. J Mol Biol. 1982;162(1):89-112.
[16] Nishikawa K, Scheraga HA. Geometrical criteria for formation of coiled-coil structures of polypeptide chains. Macromolecules. 1976;9(3):395-407.
[17] Salemme FR, Weatherford DW. Conformational and geometrical properties of beta-sheets in proteins. I. Parallel beta-sheets. J Mol Biol. 1981;146(1):101-17.
[18] Salemme FR, Weatherford DW. Conformational and geometrical properties of beta-sheets in proteins. II. Antiparallel and mixed beta-sheets. J Mol Biol. 1981;146(1):119-41.
[19] Chothia C. Coiling of beta-pleated sheets. J Mol Biol. 1983;163(1):107-17.