Biopolym. Cell. 1988; 4(1):3-7.
Структура та функції біополімерів
Термодинаміка взаємодії деацильованої ініціаторної тРНК і аміноацил-тРНК з Р- і А-сайтами 30S субчастинок рибосом Escherichia coli на матриці AUG(U)n
1Гобштіс Н. А., 1Одинцов В. Б., 1Кириллов С. В.
  1. Ленінградський інститут ядерної фізики ім. Б. П. Константинова АН СРСР
    Гатчина, Ленінградська обл., СРСР
У модельній системі ініціації біосинтезу білка показано, що деаці-лированной инициаторного тРНК (TPHKfMet або fMet-tPHKfMet-в разі утворення дипептида) зв'язується на Р-сайт 30S субчастіци комплексу [30S + AUG (U) "]. Далі цей потрійний комплекс здатний зв'язувати другий молекулу тРНК-Рhе-тРНКPhe на А-сайт, і при додаванні 50S субчастиц утворюється дипептид fMet-Phe. Таким чином, на 30S субчастиц є два сайта зв'язування тРНК, які реалізуються як функціональні Р-і А-сайти 70S рибосоми не тільки в полі (U)-залежної системі, а й у дослідженій системі з матрицею, несучої инициаторного кодон AUG. Виміряні константи асоціації TPHKfMet з комплексом [30S + AUG (U) n] і Phe-тPHKPhe з комплексом [30S + AUG (U) n + тPHKfMet] при різних температурах і концентраціях іонів магнію, розраховані термодинамічні параметри цих взаємодій.