Biopolym. Cell. 2017; 33(6):403-414.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000964
Структура та функції біополімерів
Динаміка полімеризації актинових філаментів в активованих лейкоцитах за умов експериментального цукрового діабету на фоні введення агматину
1Бродяк І. В., 1Біла І. І., 1Сибірна Н. О.
  1. Львівський національний університет імені Івана Франка
    Вул. Грушевського, 4, Львів, Україна, 79005

Abstract

Мета. Дослідити вплив агматину на перерозподіл фракцій актину, які представлені актиновими філаментами цито-скелету, короткими актиновими філаментами скелету плазматичної мембрани і мономерами актину (G-актин), у лейкоцитах щурів з експериментальним цукровим діабетом (ЕЦД) Методи. Лейкоцити лізували в Тритоні Х-100 і піддавали центрифугуванню, у результаті якого було отримано актинові філаменти цитоскелету, короткі актинові філаменти і мономери актину, які розділяли в SDS-ПААГ, після чого проводили імуноблот аналіз із використан-ням анти-актинових антитіл. Результати. За умов ЕЦД у лейкоцитах, активованих сіалоспецифічним лектином зародків пшениці (WGA), спостерігається інтенсифікування процесу деполімеризації коротких актинових філаме-нтів і збільшення вмісту G-актину, а на фоні введення агматину динаміка формування відповіді на WGA-стимулювальний вплив характеризувалася посиленням полімеризації актину у фракції філаментів цитоскелету вже на 0,5 хв впливу лектину, дуже стрімким процесом деполімеризації на 1 хв після дії лектину та поверненням пока-зників до рівня у вихідному стані у разі дії лектину впродовж 3 хв. Висновки. У лейкоцитах тварин з ЕЦД на фоні введення агматину трансдукція WGA-індукованого сигналу через сіалоглікокон’югати зумовлює перерозподіл вмісту актину, вказуючи на те, що даний поліамін сприяє відновленню і підтриманню функціональної відповіді лейкоцитів на активаційні сигнали.
Keywords: актин, лейкоцити, агматин, експериментальний цукровий діабет
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Alba-Loureiro TC, Munhoz CD, Martins JO, Cerchiaro GA, Scavone C, Curi R, Sannomiya P. Neutrophil function and metabolism in individuals with diabetes mellitus. Braz J Med Biol Res. 2007;40(8):1037-44.
[2] McManus LM, Bloodworth RC, Prihoda TJ, Blodgett JL, Pinckard RN. Agonist-dependent failure of neutrophil function in diabetes correlates with extent of hyperglycemia. J Leukoc Biol. 2001;70(3):395-404.
[3] Tipu HN, Ahmed TA, Bashir MM. Human leukocyte antigen class II susceptibility conferring alleles among non-insulin dependent diabetes mellitus patients. J Coll Physicians Surg Pak. 2011;21(1):26-9.
[4] Vicente-Manzanares M, Sánchez-Madrid F. Role of the cytoskeleton during leukocyte responses. Nat Rev Immunol. 2004;4(2):110-22. PubMed PMID: 15040584.
[5] Ley K, Laudanna C, Cybulsky MI, Nourshargh S. Getting to the site of inflammation: the leukocyte adhesion cascade updated. Nat Rev Immunol. 2007;7(9):678-89.
[6] Galbraith CG, Yamada KM, Galbraith JA. Polymerizing actin fibers position integrins primed to probe for adhesion sites. Science. 2007;315(5814):992-5.
[7] Narita A, Mueller J, Urban E, Vinzenz M, Small JV, Maéda Y. Direct determination of actin polarity in the cell. J Mol Biol. 2012;419(5):359-68. PubMed PMID: 22459261;
[8] Arjonen A, Kaukonen R, Ivaska J. Filopodia and adhesion in cancer cell motility. Cell Adh Migr. 2011;5(5):421-30.
[9] Schnoor M. Endothelial actin-binding proteins and actin dynamics in leukocyte transendothelial migration. J Immunol. 2015;194(8):3535-41.
[10] Rullo J, Becker H, Hyduk SJ, Wong JC, Digby G, Arora PD, Cano AP, Hartwig J, McCulloch CA, Cybulsky MI. Actin polymerization stabilizes α4β1 integrin anchors that mediate monocyte adhesion. J Cell Biol. 2012;197(1):115-29.
[11] Fukuyama T, Ogita H, Kawakatsu T, Inagaki M, Takai Y. Activation of Rac by cadherin through the c-Src-Rap1-phosphatidylinositol 3-kinase-Vav2 pathway. Oncogene. 2006;25(1):8-19.
[12] Heit B, Liu L, Colarusso P, Puri KD, Kubes P. PI3K accelerates, but is not required for, neutrophil chemotaxis to fMLP. J Cell Sci. 2008;121(Pt 2):205-14.
[13] Snapp KR, Heitzig CE, Kansas GS. Attachment of the PSGL-1 cytoplasmic domain to the actin cytoskeleton is essential for leukocyte rolling on P-selectin. Blood. 2002;99(12):4494-502.
[14] Welch MD. The world according to Arp: regulation of actin nucleation by the Arp2/3 complex. Trends Cell Biol. 1999;9(11):423-7. Review.
[15] Pollard TD, Blanchoin L, Mullins RD. Molecular mechanisms controlling actin filament dynamics in nonmuscle cells. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 2000;29:545-76.
[16] Brodyak IV, Bila II, Overchuk M, Sybirna NO. Effect of agmatine on actin polymerization in leukocytes of strep-tozotocin-induced diabetic rats. Studia Biologica. 2014; 8(3–4):17–30.
[17] Chang CH, Wu HT, Cheng KC, Lin HJ, Cheng JT. Increase of beta-endorphin secretion by agmatine is induced by activation of imidazoline I(2A) receptors in adrenal gland of rats. Neurosci Lett. 2010;468(3):297-9.
[18] Hwang SL, Liu IM, Tzeng TF, Cheng JT. Activation of imidazoline receptors in adrenal gland to lower plasma glucose in streptozotocin-induced diabetic rats. Diabetologia. 2005;48(4):767-75.
[19] Jou SB, Liu IM, Cheng JT. Activation of imidazoline receptor by agmatine to lower plasma glucose in streptozotocin-induced diabetic rats. Neurosci Lett. 2004;358(2):111-4.
[20] Lee JP, Chen W, Wu HT, Lin KC, Cheng JT. Metformin can activate imidazoline I-2 receptors to lower plasma glucose in type 1-like diabetic rats. Horm Metab Res. 2011;43(1):26-30. PubMed
[21] Piletz JE, Aricioglu F, Cheng JT, Fairbanks CA, Gilad VH, Haenisch B, Halaris A, Hong S, Lee JE, Li J, Liu P, Molderings GJ, Rodrigues AL, Satriano J, Seong GJ, Wilcox G, Wu N, Gilad GM. Agmatine: clinical applications after 100 years in translation. Drug Discov Today. 2013;18(17-18):880-93.
[22] Sybirna NO, Shevtsova AI, Ushakova GO, Brodyak IV, Pismenetzka IY. Fundamentals of glycobiology. Monograph; Lviv: Ivan Franko National University of Lviv, 2015. 492 p.
[23] Kleveta G, Borzęcka K, Zdioruk M, Czerkies M, Kuberczyk H, Sybirna N, Sobota A, Kwiatkowska K. LPS induces phosphorylation of actin-regulatory proteins leading to actin reassembly and macrophage motility. J Cell Biochem. 2012;113(1):80-92.
[24] Kwiatkowska K, Frey J, Sobota A. Phosphorylation of FcgammaRIIA is required for the receptor-induced actin rearrangement and capping: the role of membrane rafts. J Cell Sci. 2003;116(Pt 3):537-50.
[25] Fenteany G, Zhu S. Small-molecule inhibitors of actin dynamics and cell motility. Curr Top Med Chem. 2003;3(6):593-616.
[26] Lin BH, Tsai MH, Lii CK, Wang TS. IP3 and calcium signaling involved in the reorganization of the actin cytoskeleton and cell rounding induced by cigarette smoke extract in human endothelial cells. Environ Toxicol. 2016;31(11):1293-1306.
[27] Watts RG, Crispens MA, Howard TH. A quantitative study of the role of F-actin in producing neutrophil shape. Cell Motil Cytoskeleton. 1991;19(3):159-68.
[28] Ferents I, Brodyak I, Lyuta M, Klymyshyn N, Burda V, Sybirna N. Sialylation status of leukocyte cell-surface glycoconjugates in streptozotocin-induced diabetic rats and after treatment with agmatine. Curr Iss Pharm Med Sci. 2013; 26(4):390–2.
[29] Sybirna NO, Zdioruk MI, Brodiak IV, Bars'ka ML, Vovk OI. [Activation of the phosphatidylinositol-3'-kinase pathway with lectin-induced signal through sialo-containing glycoproteins of leukocyte membranes under type 1 diabetes mellitus]. Ukr Biokhim Zh (1999). 2011;83(5):22-31.
[30] Aiba Y, Kameyama M, Yamazaki T, Tedder TF, Kurosaki T. Regulation of B-cell development by BCAP and CD19 through their binding to phosphoinositide 3-kinase. Blood. 2008;111(3):1497-503.
[31] Fais S, Malorni W. Leukocyte uropod formation and membrane/cytoskeleton linkage in immune interactions. J Leukoc Biol. 2003;73(5):556-63. Review.
[32] Pollard TD, Borisy GG. Cellular motility driven by assembly and disassembly of actin filaments. Cell. 2003;112(4):453-65.
[33] Zarbock A, Kempf T, Wollert KC, Vestweber D. Leukocyte integrin activation and deactivation: novel mechanisms of balancing inflammation. J Mol Med (Berl). 2012;90(4):353-9.
[34] Samstag Y, Eibert SM, Klemke M, Wabnitz GH. Actin cytoskeletal dynamics in T lymphocyte activation and migration. J Leukoc Biol. 2003;73(1):30-48. Review.
[35] Ferents IV, Brodyak IV, Lyuta MYa, Sybirna NO. Effect of agmatine on the blood system parameters of rats under the condition of experimental diabetes mellitus. Studia Biologica. 2012; 6(3):65–72.
[36] Wu G, Bazer FW, Davis TA, Kim SW, Li P, Marc Rhoads J, Carey Satterfield M, Smith SB, Spencer TE, Yin Y. Arginine metabolism and nutrition in growth, health and disease. Amino Acids. 2009;37(1):153-68.