Biopolym. Cell. 2016; 32(5):347-358.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00092F
Структура та функції біополімерів
Пошук неканонічних взаємодій β субодиниці комплексу елонгації трансляції eEF1B і аналіз їх можливої функціональної ролі
1Капустян Л. М., 2Дадлез М., 1Негруцький Б. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут біохімії і біофізики Польської академії наук
    вул. Павінського, 5a, Варшава, Польща, 02-106

Abstract

Мета. Передбачити, до яких функціональних кластерів білків клітин карциноми легені А-549 може входити субодиниця β комплексу факторів елонгації трансляції eEF1B. Методи. Білки-партнери eEF1Bβ, отримані з цитоплазматичного екстракту клітин А549 методом ко-імунопреципітації (co-IP), були ідентифіковані за допомогою высокоефективної рідинної хроматографії з тандемною мас-спектрометрією (LC-MS/MS). Сітка молекулярних взаємодій eEF1Bβ була передбачена і побудована за допомогою програми Cytoscape 3.2.0 з використанням плагіна MCODE. Результати. Методом мас-спектрометрії було ідентифіковано 162 білка, що взаємодіють з eEF1Bβ в цитоплазмі клітин карциноми легені A549. Можливі функціональні сітки, що включають ці контакти, були передбачені біоінформатично. Висновки. Чотири білкові сітки були ідентифіковані як можливі мішені eEF1Bβ при раку. Ці групи білків залучені в регуляцію клітинного циклу; реплікацію та репарацію ДНК, ремоделювання хроматину; шаперонну функцію та сигнальну трансдукцію. Отриманні данні дозволяють звузити поле подальшого пошуку неканонічних, пов’язаних з раком функцій eEF1Bβ.
Keywords: eEF1Bβ, білок-білкові взаємодії, клітини A549
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Veremieva M, Khoruzhenko A, Zaicev S, Negrutskii B, El'skaya A. Unbalanced expression of the translation complex eEF1 subunits in human cardioesophageal carcinoma. Eur J Clin Invest. 2011;41(3):269-76.
[2] Veremieva MV, Zgonnik YM, Negrutskii BS, El'skaya AV. Expression of the subunits of multiprotein translation elongation complex eEF1H in human renal carcinomas. Biopolym Cell. 2011; 27(4):279-84.
[3] Veremieva M, Kapustian L, Khoruzhenko A, Zakharychev V, Negrutskii B, El'skaya A. Independent overexpression of the subunits of translation elongation factor complex eEF1H in human lung cancer. BMC Cancer. 2014;14:913.
[4] Shuda M, Kondoh N, Tanaka K, Ryo A, Wakatsuki T, Hada A, Goseki N, Igari T, Hatsuse K, Aihara T, Horiuchi S, Shichita M, Yamamoto N, Yamamoto M. Enhanced expression of translation factor mRNAs in hepatocellular carcinoma. Anticancer Res. 2000;20(4):2489-94.
[5] Ogawa K, Utsunomiya T, Mimori K, Tanaka Y, Tanaka F, Inoue H, Murayama S, Mori M. Clinical significance of elongation factor-1 delta mRNA expression in oesophageal carcinoma. Br J Cancer. 2004;91(2):282-6.
[6] Liu Y, Chen Q, Zhang JT. Tumor suppressor gene 14-3-3sigma is down-regulated whereas the proto-oncogene translation elongation factor 1delta is up-regulated in non-small cell lung cancers as identified by proteomic profiling. J Proteome Res. 2004;3(4):728-35.
[7] De Bortoli M, Castellino RC, Lu XY, Deyo J, Sturla LM, Adesina AM, Perlaky L, Pomeroy SL, Lau CC, Man TK, Rao PH, Kim JY. Medulloblastoma outcome is adversely associated with overexpression of EEF1D, RPL30, and RPS20 on the long arm of chromosome 8. BMC Cancer. 2006;6:223.
[8] Kaitsuka T, Tomizawa K, Matsushita M. Transformation of eEF1Bδ into heat-shock response transcription factor by alternative splicing. EMBO Rep. 2011;12(7):673-81.
[9] Wu H, Shi Y, Lin Y, Qian W, Yu Y, Huo K. Eukaryotic translation elongation factor 1 delta inhibits the ubiquitin ligase activity of SIAH-1. Mol Cell Biochem. 2011;357(1-2):209-15.
[10] Hwang J, Lee S, Lee JH, Kang WH, Kang JH, Kang MY, Oh CS, Kang BC. Plant Translation Elongation Factor 1Bβ Facilitates Potato Virus X (PVX) Infection and Interacts with PVX Triple Gene Block Protein 1. PLoS One. 2015;10(5):e0128014.
[11] Dignam JD, Lebovitz RM, Roeder RG. Accurate transcription initiation by RNA polymerase II in a soluble extract from isolated mammalian nuclei. Nucleic Acids Res. 1983;11(5):1475-89.
[12] Kang D, Gho YS, Kang C. Highly sensitive and fast protein detection with Coomassie brilliant blue in sodium dodecyl sulfate-Polyacrylamide Gel Electrophoresis. Bull Korean Chem Soc. 2002; 23(11):1511-12.
[13] Shannon P, Markiel A, Ozier O, Baliga NS, Wang JT, Ramage D, Amin N, Schwikowski B, Ideker T. Cytoscape: a software environment for integrated models of biomolecular interaction networks. Genome Res. 2003;13(11):2498-504.
[14] Bader GD, Hogue CW. An automated method for finding molecular complexes in large protein interaction networks. BMC Bioinformatics. 2003;4:2.
[15] Bhatia VN, Perlman DH, Costello CE, McComb ME. Software tool for researching annotations of proteins: open-source protein annotation software with data visualization. Anal Chem. 2009;81(23):9819-23.
[16] Negrutskii BS, Shalak VF, Kerjan P, El'skaya AV, Mirande M. Functional interaction of mammalian valyl-tRNA synthetase with elongation factor EF-1alpha in the complex with EF-1H. J Biol Chem. 1999;274(8):4545-50.
[17] Bec G, Kerjan P, Waller JP. Reconstitution in vitro of the valyl-tRNA synthetase-elongation factor (EF) 1 beta gamma delta complex. Essential roles of the NH2-terminal extension of valyl-tRNA synthetase and of the EF-1 delta subunit in complex formation. J Biol Chem. 1994;269(3):2086-92.
[18] Bondarchuk TV, Shalak VF, Negrutskii BS, El’skaya AV. Leucine-zipper motif is responsible for self-association of translation elongation factor 1Bβ. Biopolym Cell. 2016; 32(1):9-20.
[19] Deng W, Wang Y, Ma L, Zhang Y, Ullah S, Xue Y. Computational prediction of methylation types of covalently modified lysine and arginine residues in proteins. Brief Bioinform. 2016 May 30. pii: bbw041.
[20] Wei H, Mundade R, Lange KC, Lu T. Protein arginine methylation of non-histone proteins and its role in diseases. Cell Cycle. 2014;13(1):32-41.
[21] Yoshimatsu M, Toyokawa G, Hayami S, Unoki M, Tsunoda T, Field HI, Kelly JD, Neal DE, Maehara Y, Ponder BA, Nakamura Y, Hamamoto R. Dysregulation of PRMT1 and PRMT6, Type I arginine methyltransferases, is involved in various types of human cancers. Int J Cancer. 2011;128(3):562-73.
[22] Avasarala S, Van Scoyk M, Karuppusamy Rathinam MK, Zerayesus S, Zhao X, Zhang W, Pergande MR, Borgia JA, DeGregori J, Port JD, Winn RA, Bikkavilli RK. PRMT1 Is a Novel Regulator of Epithelial-Mesenchymal-Transition in Non-small Cell Lung Cancer. J Biol Chem. 2015;290(21):13479-89.
[23] Flores IL, Kawahara R, Miguel MC, Granato DC, Domingues RR, Macedo CC, Carnielli CM, Yokoo S, Rodrigues PC, Monteiro BV, Oliveira CE, Salmon CR, Nociti FH Jr, Lopes MA, Santos-Silva A, Winck FV, Coletta RD, Paes Leme AF. EEF1D modulates proliferation and epithelial-mesenchymal transition in oral squamous cell carcinoma. Clin Sci (Lond). 2016;130(10):785-99.
[24] Liu Y, Jiang S, Yang PY, Zhang YF, Li TJ, Rui YC. EF1A1/HSC70 Cooperatively Suppress Brain Endothelial Cell Apoptosis via Regulating JNK Activity. CNS Neurosci Ther. 2016;22(10):836-44.
[25] Whitlock NA, Lindsey K, Agarwal N, Crosson CE, Ma JX. Heat shock protein 27 delays Ca2+-induced cell death in a caspase-dependent and -independent manner in rat retinal ganglion cells. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2005;46(3):1085-91.
[26] Battaglia S, Maguire O, Campbell MJ. Transcription factor co-repressors in cancer biology: roles and targeting. Int J Cancer. 2010;126(11):2511-9. Review.
[27] Szabo E, Riffe ME, Steinberg SM, Birrer MJ, Linnoila RI. Altered cJUN expression: an early event in human lung carcinogenesis. Cancer Res. 1996;56(2):305-15.
[28] Park SY, Kim S, Cho H, Kwon SH, Chae S, Kang D, Seong YS, Cho H. Depletion of BubR1 promotes premature centrosomal localization of cyclin B1 and accelerates mitotic entry. Cell Cycle. 2009;8(11):1754-64.
[29] Nguyen MH, Ueda K, Nakamura Y, Daigo Y. Identification of a novel oncogene, MMS22L, involved in lung and esophageal carcinogenesis. Int J Oncol. 2012;41(4):1285-96.
[30] O'Leary B, Finn RS, Turner NC. Treating cancer with selective CDK4/6 inhibitors. Nat Rev Clin Oncol. 2016;13(7):417-30.