Мета. Дослідити зміну активності плазміну по відношенню до високо- та низькомолекулярних субстратів за присутності актину. Методи. Протеїни, які використовувались в роботі, отримували афінною хроматографією, гель-фільтрацією та електрофорезом. Ензиматичну активність плазміну досліджували турбідіметрією та методом визначення активності з використанням хромогенного субстрату. Для вивчення взаємодії між плазміногеном та його фрагментами і актином використовували принцип імуноферментного аналізу та авідин-біотинову реакцію. Результати. Показано, що G-актин знижує в 1,5 рази швидкість гідролізу полімерного фібрину плазміном і Glu-плазміногеном, активованим тканинним активатором. Разом з тим, актин не запобігає автолізу плазміну і не впливає на його амідазну активність. Досліджено взаємодію біотинільованих Glu-плазміногену та його фрагментів – кринглу1-3, кринглу 4 та міні-плазміногену з імобілізованим G-актином. Показано, що Glu-плазміноген і крингл 1-3 виявляють високу спорідненість до актину (C50 113 і 117 нМ відповідно). Міні-плазміноген та крингл 4 з актином не зв’язуються. Однакова спорідненість Glu-плазміногену і крингла 1-3 до актину свідчать про участь лізин-зв’язувальних ділянок крингла 1-3 нативної форми плазміногену у взаємодії з актином. Висновки. Актин може модулювати специфічність дії плазміну по відношенню до високомолекулярних субстратів шляхом його взаємодії з лізин-зв’язувальними ділянками кринглових доменів ензима. Пригнічення актином фібринолітичної активності плазміна обумовлене його конкуренцією з фібрином за лізин-зв’язувальні сайти плазміногену/плазміну.