Biopolym. Cell. 2015; 31(2):154-158.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0008DB
Короткі повідомлення
Накопичення в ядрі і полісом основного домену ВІЛ-1 Tat білка відрізняється від накопичення повнорозмірного білка
1, 2Мусинова Я. Р., 1, 2Шеваль Є. В.
  1. Науково-дослідний інститут фізико-хімічної біології імені А. Н. Білозерського Московського державного університету імені М. В. Ломоносова
    Ленінські гори, будинок 1(40), Москва, Російська Федерація, 119992
  2. LIA 1066 Об'єднана французько-російська лабораторія з дослідження раку
    Вільжюіф, Франція-Москва, Російська Федерація

Abstract

Мета. При вивченні механізмів накопичення білків в ядрі і полісом часто використовують фрагменти білка, що кодують сигнали ядерної (NLS) і ядерцевої (NoLS) локалізації, які зливають з маркерними білками. Проте механізми накопичення повнорозмірних білків можуть бути іншими. Методи. У цій роботі ми порівняли накопичення в ядрі і полісом ВІЛ-1 Tat білка і основного домену цього білка, що містить NLS і NoLS. Результати. Показано, що накопичення основного домену Tat білка в ядрі і полісом відрізняється від накопичення цілих білків (фрагмент білка гірше, ніж цілий білок накопичується в ядрі, але краще в полісом). Висновки. Видається ймовірним, що молекулярний механізм накопичення в ядрі і полісом повнорозмірного Тат білка можуть відрізнятися від механізму, описаного з використанням фрагментів білка.
Keywords: ядро, ядрерце, NLS, NoLS, HIV-1 Tat
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Van Lint C, Bouchat S, Marcello A. HIV-1 transcription and latency: an update. Retrovirology. 2013;10:67.
[2] Mbonye U, Karn J. Transcriptional control of HIV latency: cellular signaling pathways, epigenetics, happenstance and the hope for a cure. Virology. 2014;454-455:328-39.
[3] Romani B, Engelbrecht S, Glashoff RH. Functions of Tat: the versatile protein of human immunodeficiency virus type 1. J Gen Virol. 2010;91(Pt 1):1-12.
[4] Kuppuswamy M, Subramanian T, Srinivasan A, Chinnadurai G. Multiple functional domains of Tat, the trans-activator of HIV-1, defined by mutational analysis. Nucleic Acids Res. 1989;17(9):3551-61.
[5] Ruben S, Perkins A, Purcell R, Joung K, Sia R, Burghoff R, Haseltine WA, Rosen CA. Structural and functional characterization of human immunodeficiency virus tat protein. J Virol. 1989;63(1):1-8.
[6] Coiras M, Camafeita E, Ure?a T, L?pez JA, Caballero F, Fern?ndez B, L?pez-Huertas MR, P?rez-Olmeda M, Alcam? J. Modifications in the human T cell proteome induced by intracellular HIV-1 Tat protein expression. Proteomics. 2006; 6(Suppl 1):S63–73.
[7] Stauber RH, Pavlakis GN. Intracellular trafficking and interactions of the HIV-1 Tat protein. Virology. 1998;252(1):126-36.
[8] Dundr M. Nuclear bodies: multifunctional companions of the genome. Curr Opin Cell Biol. 2012;24(3):415-22.
[9] Lange A, Mills RE, Lange CJ, Stewart M, Devine SE, Corbett AH. Classical nuclear localization signals: definition, function, and interaction with importin alpha. J Biol Chem. 2007;282(8):5101-5.
[10] Emmott E, Hiscox JA. Nucleolar targeting: the hub of the matter. EMBO Rep. 2009;10(3):231-8.
[11] Rhim H, Echetebu CO, Herrmann CH, Rice AP. Wild-type and mutant HIV-1 and HIV-2 Tat proteins expressed in Escherichia coli as fusions with glutathione S-transferase. J Acquir Immune Defic Syndr. 1994;7(11):1116-21.
[12] Musinova YR, Lisitsyna OM, Golyshev SA, Tuzhikov AI, Polyakov VY, Sheval EV. Nucleolar localization/retention signal is responsible for transient accumulation of histone H2B in the nucleolus through electrostatic interactions. Biochim Biophys Acta. 2011;1813(1):27-38.
[13] Hauber J, Malim MH, Cullen BR. Mutational analysis of the conserved basic domain of human immunodeficiency virus tat protein. J Virol. 1989;63(3):1181-7.
[14] Meredith LW, Sivakumaran H, Major L, Suhrbier A, Harrich D. Potent inhibition of HIV-1 replication by a Tat mutant. PLoS One. 2009;4(11):e7769.
[15] Li YP. Protein B23 is an important human factor for the nucleolar localization of the human immunodeficiency virus protein Tat. J Virol. 1997;71(5):4098-102.
[16] Orsini MJ, Debouck CM. Inhibition of human immunodeficiency virus type 1 and type 2 Tat function by transdominant Tat protein localized to both the nucleus and cytoplasm. J Virol. 1996;70(11):8055-63.
[17] Pearson L, Garcia J, Wu F, Modesti N, Nelson J, Gaynor R. A transdominant tat mutant that inhibits tat-induced gene expression from the human immunodeficiency virus long terminal repeat. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990;87(13):5079-83.
[18] Cardarelli F, Serresi M, Albanese A, Bizzarri R, Beltram F. Quantitative analysis of Tat peptide binding to import carriers reveals unconventional nuclear transport properties. J Biol Chem. 2011;286(14):12292-9.
[19] Musinova YR, Kananykhina EY, Potashnikova DM, Lisitsyna OM, Sheval EV. A charge-dependent mechanism is responsible for the dynamic accumulation of proteins inside nucleoli. Biochim Biophys Acta. 2015;1853(1):101-10.