Збагачення хроматиновими маркерами H4Ac і H3K9me3 домену гена TP53 у клітинних лініях молочної залози

Сантос, Г. С.; Хоес, А. С. С.; де Моура Галло, К. В.

doi:10.7124/bc.000896

Biopolym. Cell. 2014; 30(3):197-202.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.000896

Структура та функції біополімерів

Збагачення хроматиновими маркерами H4Ac і H3K9me3 домену гена TP53 у клітинних лініях молочної залози

1Сантос Г. С., 2Хоес А. С. С., 1де Моура Галло К. В.

Відділ генетики, Інститут біології, Університет штату Ріо-де-Жанейро (UERJ)
рю Сан-Франциско Ксавьер 524, 525-6, Маракана, Ріо-де-Жанейро, CEP, 20.550-013, Бразилія
Відділ науки і біології, Інститут біології, Університет штату Ріо-де-Жанейро (UERJ)
рю Сан-Франциско Ксавьер 524, 525-6, Маракана, Ріо-де-Жанейро, CEP, 20.550-013, Бразилія

Abstract

У неонкогенних клітинних лініях HB2 і MCF10A ген TP53 локалізований всередині відносно невеликої області (~ 50 тис. пар нуклеотидів) петлі домену, обмеженої двома S/MARs (ділянками, асо- ційованими з матриксом). Мета. Проаналізувати хроматинові маркери H4Ac і H3K9me3 в означених S/MARs і P1 промоторі гена TP53 в різних клітинних лініях молочної залози. Методи. Використано імунопреципітацію хроматину (чип) для характеристики стану хроматину елементів S/MARs у неонкогенних клітинних лініях HB2 і MCF10A та злоякісних клітинних лініях MCF-7, MDA-MB-231, БТ-474 і T47D за допомогою H4Ac і H3K9me3 епігенетичних маркерів за ознаками відкритого і закритого хроматину відповідно. Результати. Виявлено, що зазначені епігенетичні маркери нерівномірно розподілені в S/MARs для всіх проаналізованих клітинних ліній молочної залози. Висновки. Не знайдено кореляції в епігенетичному статусі S/MARs і хроматина, що дозволяє зробити припущення, що фіксація ядерного матриксу і статус хроматину можуть бути незалежними. Суттєве збагачення H3K9me3 P1 промоторної областігена TP53 в клітинній лінії MCF-7 може бути причиною нижчих рівнів експресії TP53, описаних раніше нашою групою.

Keywords: TP53, петлевий домен, МАР, рак молочної залози, маркери хроматину, чип аналізу

Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Choe MK, Hong CP, Park J, Seo SH, Roh TY. Functional elements demarcated by histone modifications in breast cancer cells. Biochem Biophys Res Commun. 2012;418(3):475-82.

[2] Budhavarapu VN, Chavez M, Tyler JK. How is epigenetic information maintained through DNA replication? Epigenetics Chromatin. 2013;6(1):32.

[3] Terweij M, van Leeuwen F. Histone exchange: sculpting the epigenome. Front Life Sci. 2013; 7(1–2):63–79.

[4] Luo XG, Guo S, Guo Y, Zhang CL. Histone modification and breast cancer. Breast cancer – focusing tumor microenvironment, stem cells and metastasis. Eds M Gunduz, E Gunduz. 2011; Ch. 15:321–342.

[5] Chicoine LG, Schulman IG, Richman R, Cook RG, Allis CD. Nonrandom utilization of acetylation sites in histones isolated from Tetrahymena. Evidence for functionally distinct H4 acetylation sites. J Biol Chem. 1986;261(3):1071-6.

[6] O'Neill LP, Turner BM. Histone H4 acetylation distinguishes coding regions of the human genome from heterochromatin in a differentiation-dependent but transcription-independent manner. EMBO J. 1995;14(16):3946-57.

[7] Thorne AW, Kmiciek D, Mitchelson K, Sautiere P, Crane-Robinson C. Patterns of histone acetylation. Eur J Biochem. 1990;193(3):701-13.

[8] Leroy G, Dimaggio PA, Chan EY, Zee BM, Blanco MA, Bryant B, Flaniken IZ, Liu S, Kang Y, Trojer P, Garcia BA. A quantitative atlas of histone modification signatures from human cancer cells. Epigenetics Chromatin. 2013;6(1):20.

[9] Bell O, Tiwari VK, Thom? NH, Sch?beler D. Determinants and dynamics of genome accessibility. Nat Rev Genet. 2011;12(8):554-64.

[10] Hon GC, Hawkins RD, Caballero OL, Lo C, Lister R, Pelizzola M, Valsesia A, Ye Z, Kuan S, Edsall LE, Camargo AA, Stevenson BJ, Ecker JR, Bafna V, Strausberg RL, Simpson AJ, Ren B. Global DNA hypomethylation coupled to repressive chromatin domain formation and gene silencing in breast cancer. Genome Res. 2012;22(2):246-58.

[11] Baylin SB, Jones PA. A decade of exploring the cancer epigenome - biological and translational implications. Nat Rev Cancer. 2011;11(10):726-34.

[12] Vassetzky YS, Hair A, Razin SV. Rearrangement of chromatin domains in cancer and development. J Cell Biochem Suppl. 2000;Suppl 35:54-60.

[13] Razin SV, Iarovaia OV, Vassetzky YS. A requiem to the nuclear matrix: from a controversial concept to 3D organization of the nucleus. Chromosoma. 2014;123(3):217-24. http://dx.doi.org10.1007/s00412-014-0459-8

[14] Eivazova ER, Gavrilov A, Pirozhkova I, Petrov A, Iarovaia OV, Razin SV, Lipinski M, Vassetzky YS. Interaction in vivo between the two matrix attachment regions flanking a single chromatin loop. J Mol Biol. 2009;386(4):929-37.

[15] Razin SV, Vassetzky YS, Hancock R. Nuclear matrix attachment regions and topoisomerase II binding and reaction sites in the vicinity of a chicken DNA replication origin. Biochem Biophys Res Commun. 1991;177(1):265-70.

[16] Ottaviani D, Lever E, Takousis P, Sheer D. Anchoring the genome. Genome Biol. 2008;9(1):201.

[17] Wilson RH, Coverley D. Relationship between DNA replication and the nuclear matrix. Genes Cells. 2013;18(1):17-31.

[18] Rivera-Mulia JC, Hernandez-Mu?oz R, Martnnez F, Aranda-Anzaldo A. DNA moves sequentially towards the nuclear matrix during DNA replication in vivo. BMC Cell Biol. 2011;12:3.

[19] Bode J, Maass K. Chromatin domain surrounding the human interferon-beta gene as defined by scaffold-attached regions. Biochemistry. 1988;27(13):4706-11.

[20] Forrester WC, Fern?ndez LA, Grosschedl R. Nuclear matrix attachment regions antagonize methylation-dependent repression of long-range enhancer-promoter interactions. Genes Dev. 1999;13(22):3003-14.

[21] Fernandez LA, Winkler M, Grosschedl R. Matrix attachment region-dependent function of the immunoglobulin mu enhancer involves histone acetylation at a distance without changes in enhancer occupancy. Mol Cell Biol. 2001;21(1):196–208.

[22] Martens JH, Verlaan M, Kalkhoven E, Dorsman JC, Zantema A. Scaffold/matrix attachment region elements interact with a p300-scaffold attachment factor A complex and are bound by acetylated nucleosomes. Mol Cell Biol. 2002;22(8):2598-606.

[23] Keaton MA, Taylor CM, Layer RM, Dutta A. Nuclear scaffold attachment sites within ENCODE regions associate with actively transcribed genes. PLoS One. 2011;6(3):e17912.

[24] Kisseljova NP, Dmitriev P, Katargin A, Kim E, Ezerina D, Markozashvili D, Malysheva D, Planche E, Lemmers RJ, van der Maarel SM, Laoudj-Chenivesse D, Lipinski M, Vassetzky YS. DNA polymorphism and epigenetic marks modulate the affinity of a scaffold/matrix attachment region to the nuclear matrix. Eur J Hum Genet. 2014 Jan 22.

[25] Hendzel MJ, Sun JM, Chen HY, Rattner JB, Davie JR. Histone acetyltransferase is associated with the nuclear matrix. J Biol Chem. 1994;269(36):22894-901.

[26] Davie JR. Nuclear matrix, dynamic histone acetylation and transcriptionally active chromatin. Mol Biol Rep. 1997;24(3):197-207.

[27] Goes AC, Cappellen D, Santos GC Jr, Pirozhkova I, Lipinski M, Vassetzky Y, de Moura-Gallo CV. Loop domain organization of the p53 locus in normal and breast cancer cells correlates with the transcriptional status of the TP53 and the neighboring genes. J Cell Biochem. 2011;112(8):2072–81.

[28] Trevilla-Garc?a C, Aranda-Anzaldo A. Cell-type-specific organization of nuclear DNA into structural looped domains. J Cell Biochem. 2011;112(2):531-40.

[29] Dijkwel PA, Hamlin JL. Matrix attachment regions are positioned near replication initiation sites, genes, and an interamplicon junction in the amplified dihydrofolate reductase domain of Chinese hamster ovary cells. Mol Cell Biol. 1988;8(12):5398-409.

[30] Boulikas T. Chromatin domains and prediction of MAR sequences. Int Rev Cytol. 1995;162A:279-388.

[31] Muller PA, Vousden KH. p53 mutations in cancer. Nat Cell Biol. 2013;15(1):2-8. Review.

[32] Khoury MP, Marcel V, Fernandes K, Diot A, Lane DP, Bourdon JC. Detecting and quantifying p53 isoforms at mRNA level in cell lines and tissues. Methods Mol Biol. 2013;962:1-14.

[33] Wang B, Niu D, Lam TH, Xiao Z, Ren EC. Mapping the p53 transcriptome universe using p53 natural polymorphs. Cell Death Differ. 2014;21(4):521-32.

[34] Razin SV, Petrov A, Hair A, Vassetzky YS. Chromatin domains and territories: flexibly rigid. Crit Rev Eukaryot Gene Expr. 2004;14(1-2):79-88.

[35] Espinoza CA, Ren B. Mapping higher order structure of chromatin domains. Nat Genet. 2011;43(7):615-6.

[36] van Steensel B. Chromatin: constructing the big picture. EMBO J. 2011;30(10):1885-95.

[37] Zuleger N, Robson MI, Schirmer EC. The nuclear envelope as a chromatin organizer. Nucleus. 2011;2(5):339-49.

[38] Gargiulo G, Minucci S. Epigenomic profiling of cancer cells. Int J Biochem Cell Biol. 2009;41(1):127-35.

[39] Dalvai M, Bystricky K. The role of histone modifications and variants in regulating gene expression in breast cancer. J Mammary Gland Biol Neoplasia. 2010;15(1):19-33.

[40] Majocchi S, Aritonovska E, Mermod N. Epigenetic regulatory elements associate with specific histone modifications to prevent silencing of telomeric genes. Nucleic Acids Res. 2014;42(1):193-204.