Biopolym. Cell. 1987; 3(6):330-332.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000209
Короткі повідомлення
Асиметрія субодиниць аспартатамінотрансферази у розчині
1Кочкіна В. М., 1Кузнєцов Д. А.
  1. Інститут молекулярної біології АН СРСР
    Москва, СРСР

Abstract

За допомогою циркулярно-дихроїчного титрування ферменту (КФ 2.6.1.1) в області рН 4,3–9,5 і обробки даних з використанням комп’ютерної техніки показано, що позірна рК ферментзв’язаного піридоксаль-5'-фосфату субодиниць різняться і становлять рК1' = 5, 55 ± 0,20; рK2' = 6,87 ± 0,14.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Schlegel H, Christen P. The apo-holo hybrid of cytosolic aspartate aminotransferase, preparation and studies on subunit interactions. Biochem Biophys Res Commun. 1974;61(1):117-23.
[2] Boettcher B, Martinez-Carrion M. Itemizing enzyme ligand interactions in native and and half-active hybrid aspartate transaminase to probe site-site relationships. Biochemistry. 1976;15(25):5657-64.
[3] Arrio-Dupont M, Vergé D. Binding of substrates to aspartate aminotransferase. Evidence for a dissymmetrical binding. Eur J Biochem. 1982;125(1):183-7.
[4] Kochkina VM, Kuznetsov DA. Catalytic properties of aspartate aminotransferase. Biokhimiia. 1986;51(6):921-5.
[5] Jenkins WT, Yphantis DA, Sizer IW. Glutamic aspartic transaminase. I. Assay, purification, and general properties. J Biol Chem. 1959;234(1):51-7.
[6] Salerno C., Giartosio A., Fasella P. Transaminases in vitamin B6 pyridoxal phosphate . Ed. D. Dolphin. New York : Wiley and Sons. 1986:117-168.
[7] Verge D, Tenu JP, Arrio-Dupont M. Inorganic phosphate binding to apoaspartate aminotransferase. FEBS Lett. 1979;100(2):265-8.