Biopolym. Cell. 1987; 3(4):192-201.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001EF
Структура та функції біополімерів
Структура октамера пістонів у складі реконструйованих полінуклеосом за пристуності гістону Н1 і двовалентних катіонів
1Сиволоб А. В., 1Храпунов С. М.
  1. Київський державний університет імені Т. Г. Шевченка
    Київ, СРСР

Abstract

Методами флуоресцентної спектроскопії досліджено вплив гистона H1 і двовалентних катіонів на структуру октамеру гістонів (Н2А-Н2В-НЗ-Н4)2 у комплексі з високомолекулярною ДНК. Зміни в положенні спектра тирозинової флуоресценції гістонів свідчать прo наявність трьох структурних станів октамеру у складі нуклеосом за відсутності гістона H1: «пухкий» октамер (I) – 30–600 мМ NaCl; «Компактний» октамер (II) – 3–10 мМ NaCl; «Розгорнутий» октамер ? менше 1 мМ NaCl (III). Катіонні агенти різної природи (іони Na+, Mg2+, Са2+, гистон H1) як незалежно, так і за комбінованої дії чинять подібний вплив на структурні перебудови нуклеосоми. Отримані результати дозволяють зробити висновок, що структура октамеру гістонів у 2 М NaCl схожа з такою у складі диспергованої нуклеосомної нитки, але істотно відрізняється від стану октамеру за умов дії на хроматин компактизувальних агентів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Mirzabekov AD. Nucleosomes structure and its dynamic transitions. Q Rev Biophys. 1980;13(2):255-95.
[2] Thoma F, Koller T. Unravelled nucleosomes, nucleosome beads and higher order structures of chromatin: influence of non-histone components and histone H1. J Mol Biol. 1981;149(4):709-33.
[3] Karpov VL, Bavykin SG, Preobrazhenskaya OV, Belyavsky AV, Mirzabekov AD. Alignment of nucleosomes along DNA and organization of spacer DNA in Drosophila chromatin. Nucleic Acids Res. 1982;10(14):4321-37.
[4] Marion C, Roux B, Coulet PR. Role of histones H1 and H3 in the maintenance of chromatin in a compact conformation. Study with an immobilized enzyme. FEBS Lett. 1983;157(2):317-21.
[5] Kiryanov GI, Smirnova TA, Polyakov VYu. Nucleomeric organization of chromatin. Eur J Biochem. 1982;124(2):331-8.
[6] Thomas JO, Kornberg RD. An octamer of histones in chromatin and free in solution. Proc Natl Acad Sci U S A. 1975;72(7):2626-30.
[7] Nikolaev LG, Glotov BO, Dashkevich VK, Barbashov SF, Severin ES. Localization of histone H1 in chromatin. Cross-linking of central globular regions of H1 molecules with a bifunctional reagent. Mol Biol (Mosk). 1983;17(6):1255-61.
[8] Losa R, Thoma F, Koller T. Involvement of the globular domain of histone H1 in the higher order structures of chromatin. J Mol Biol. 1984;175(4):529-51.
[9] Allan J, Hartman PG, Crane-Robinson C, Aviles FX. The structure of histone H1 and its location in chromatin. Nature. 1980;288(5792):675-9.
[10] Zayetz VW, Bavykin SG, Karpov VL, Mirzabekov AD. Stability of the primary organization of nucleosome core particles upon some conformational transitions. Nucleic Acids Res. 1981;9(5):1053-68.
[11] Dragan AI, Khrapunov SN. The red shift of tyrosine fluorescence spectrum in polyethylenglycol and urea solutions. Stud biophys. 1983; 96(2):127-32.
[12] Dragan AI, Khrapunov SN, Protas AF, Berdyshev GD. The change in maximum position of tyrosyl fluorescence spectra of RNAse A and histone H2A-H2B under denaturation. Stud biophys. 1983; 96(3):187-93.
[13] Dragan AI, Khrapunov SN, Berdyshev GD. Analysis of the dynamic equilibrium of histone oligomers in a solution. The nature of forces stabilizing the (H2A-H2B-H3-H4)2 octamer structure. Mol Biol (Mosk). 1985;19(5):1259-68.
[14] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Spatial organization of the histone dimer H2A-H2B in solutions of different ionic strengths. Mol Biol (Mosk). 1983;17(5):992-1000.
[15] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. The structure of the histone dimer H2A-H2B studied by spectroscopy. Biochim Biophys Acta. 1984;787(1):97-104.
[16] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Structure of the histone tetramer (H3-H4)2: 2. Position of λmax in the tyrosyl fluorescence spectra and tyrosyl accessibility to quenchers. Int J Biol Macromol. 1984; 6(1):31-34.
[17] Khrapunov SN, Dragan AI, Protas AF, Berdyshev GD. Spatial organization of the (H3-H4-H2A-H2B)2 histone octamer. Mol Biol (Mosk). 1985;19(4):1011-20.
[18] Khrapunov SN, Sivolob AV, Dragan AI, Berdyshev GD. Structure of histone octamers in reconstituted polynucleosomes. Mol Biol (Mosk). 1985;19(6):1553-61.
[19] Tatchell K, Van Holde KE. Reconstitution of chromatin core particles. Biochemistry. 1977;16(24):5295-303.
[20] Watanabe F. Condensation of polynucleosome by histone H1 binding. FEBS Lett. 1984;170(1):19-22.
[21] Johns EW. Studies on histones. 7. Preparative methods for histone fractions from calf thymus. Biochem J. 1964;92(1):55-9.
[22] Lehrer SS, Leavis PC. Solute quenching of protein fluorescence. Methods Enzymol. 1978;49:222-36.
[23] Isenberg I. Histones. Annu Rev Biochem. 1979;48:159-91.
[24] Khrapunov SN, Protas AF, Sivolob AV, Dragan AI, Berdyshev GD. Characteristics of the tertiary structure of histone H1 from the calf thymus. Mol Biol (Mosk). 1984;18(4):979-87.
[25] Khrapunov SN, Sivolob AV, Kucherenko NE. Fluorescence study of the interaction of calf thymus histone H1 with DNA. Int J Biol Macromol. 1984; 6(4):199-202.
[26] Libertini LJ, Small EW. Effects of pH on low-salt transition of chromatin core particles. Biochemistry. 1982;21(14):3327-34.
[27] Dieterich AE, Axel R, Cantor CR. Salt-induced structural changes of nucleosome core particles. J Mol Biol. 1979;129(4):587-602.
[28] Wu HM, Dattagupta N, Hogan M, Crothers DM. Structural changes of nucleosomes in low-salt concentrations. Biochemistry. 1979;18(18):3960-5.
[29] Fulmer AW, Fasman GD. Ionic strength-dependent conformational transitions of chromatin. Circular dichroism and thermal denaturation studies. Biopolymers. 1979;18(11):2875-91.
[30] Uberbacher EC, Ramakrishnan V, Olins DE, Bunick GJ. Neutron scattering studies of nucleosome structure at low ionic strength. Biochemistry. 1983;22(21):4916-23.
[31] Burch JB, Martinson HG. The roles of H1, the histone core and DNA length in the unfolding of nucleosomes at low ionic strength. Nucleic Acids Res. 1980;8(21):4969-87.
[32] Olins DE, Bryan PN, Harrington RE, Hill WE, Olins AL. Conformational states of chromatin nu bodies induced by urea. Nucleic Acids Res. 1977;4(6):1911-31.
[33] Bradbury EM, Danby SE, Rattle HW, Giancotti V. Studies on the role and mode of operation of the very-lysine-rich histone H1 (F1) in eukaryote chromatin. Histone H1 in chromatin and in H1 - DNA complexes. Eur J Biochem. 1975;57(1):97-105.
[34] Fabiato A, Fabiato F. Calculator programs for computing the composition of the solutions containing multiple metals and ligands used for experiments in skinned muscle cells. J Physiol (Paris). 1979;75(5):463-505.
[35] Hagerman PJ. Investigation of the flexibility of DNA using transient electric birefringence. Biopolymers. 1981;20(7):1503-35.
[36] Thoma F, Losa R, Koller T. Involvement of the domains of histones H1 and H5 in the structural organization of soluble chromatin. J Mol Biol. 1983;167(3):619-40.
[37] Richmond TJ, Finch JT, Rushton B, Rhodes D, Klug A. Structure of the nucleosome core particle at 7 A resolution. Nature. 1984 Oct 11-17;311(5986):532-7.
[38] Hatch CL, Bonner WM, Moudrianakis EN. Differential accessibility of the amino and carboxy termini of histone H2A in the nucleosome and its histone subunits. Biochemistry. 1983;22(12):3016-23.