Biopolym. Cell. 1987; 3(4):178-187.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0001ED
Структура та функції біополімерів
Аналіз даних щодо магнітної релаксації ядер 13С у глобулярних білках
1Федотов В. Д., 1Ківаєва Л. С.
  1. Інститут біології Казанська філія АН СРСР
    Казань, СРСР

Abstract

Аналіз релаксації ядер 13С в інгібіторі трипсину і рибонуклеазі S проводиться з використанням розробленої авторами модифікації формального підходу. Отримані мікродінаміческіе характеристики (параметри анізотропії, найімовірнішого часи кореляції, параметри ширини розподілу часів) обговорюються в рамках моделей вращально-коливальних рухів і моделі дифузії дефектів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Fedotov V. D., Kivaeva L. S. New modification of the model-free approach to analysis of data on nuclear magnetic relaxation in proteins. Biopolym Cell. 1987; 3(4):171-178.
[2] Ribeiro AA, King K, Restivo Ch, Jardetzky O. An approach to the mapping of internal motions in proteins. Analysis of carbon-13 NMR relaxation in the bovine pancreatic trypsin inhibitor. J Amer Chem Soc. 1980; 102(12):4040-51.
[3] Lipari G, Szabo A. Model-free approach to the interpretation of nuclear magnetic resonance relaxation in macromolecules. 1. Theory and range of validity. J Amer Chem Soc. 1982; 104(17):4546-59.
[4] Lipari G, Szabo A. Model-free approach to the interpretation of nuclear magnetic resonance relaxation in macromolecules. 2. Analysis of experimental results. J Amer Chem Soc. 1982; 104(17)::4559-4570.
[5] Fedotov VD. Nuclear magnetic resonance and intramolecular mobility of proteins. Mol Biol (Mosk). 1983;17(3):493-504.
[6] Fedotov VD. Pulsed NMR in block polymers. Dis .... Doctor. Sci. Sciences: Kazan, 1981. p. 254-273.
[7] Hughes LT, Cohen JS, Szabo A, Niu C, Matsuura S. 13C NMR studies of the molecular dynamics of selectively 13C-enriched ribonuclease complexes. Biochemistry. 1984;23(19):4390-4.
[8] Himmelblau D. Applied Nonlinear Programming. M. Mir, 1975. 543 p.
[9] Fedotov V. DFeldman Yu. D., Yudin I. D. On the rotational diffusion of globular proteins in aqueous solutions. Stud biophys. 1985; 107(2):83-90.
[10] Lipari G, Szabo A, Levy RM. Protein dynamics and NMR relaxation: comparison of simulations with experiment. Nature. 1982; 300(5880):197-198.
[11] Howarth OW. Effect of internal librational motions on the 13C nuclear magnetic resonance relaxation times of proteins and peptides. J Chem Soc. Faraday Trans. Part 2. 1978;74(6):1031-41.
[12] Lehman MS, Koetzle TF, Hamilton WC. Precision neutron diffraction structure determination of protein and nucleic acid components. I. Crystal and molecular structure of the amino acid L-alanine. J Amer Chem Soc. 1972. 94, N 8:2657-2660.
[13] Deisenhofer J, Steigemann W. Crystallographic refinement of the structure of bovine pancreatic trypsin inhibitor at 1,5 A resolution. Acta crystallogr. B. 1980; 36(1):238-250.
[14] Wyckoff HW, Tsernoglou D, Hanson AW, Knox JR, Lee B, Richards FM. The three-dimensional structure of ribonuclease-S. Interpretation of an electron density map at a nominal resolution of 2 A. J Biol Chem. 1970;245(2):305-28.
[15] McCammon JA, Wolynes PG, Karplus M. Picosecond dynamics of tyrosine side chains in proteins. Biochemistry. 1979;18(6):927-42.
[16] Wang CC, Pecora R. Time correlation function for restricted rotational diffusion. J Chem Phys. 1980; 72(10):5333-40.
[17] Karplus M, Gelin BR, McCammon JA. Internal dynamics of proteins. Short time and long time motions of aromatic sidechains in PTI. Biophys J. 1980;32(1):603-18.
[18] van Gunsteren WF, Karplus M. Protein dynamics in solution and in a crystalline environment: a molecular dynamics study. Biochemistry. 1982;21(10):2259-74.
[19] McCammon JA, Gelin BR, Karplus M. Dynamics of folded proteins. Nature. 1977;267(5612):585-90.