Biopolym. Cell. 2013; 29(5):382-388.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00082D
Структура та функції біополімерів
Роль тРНКПро у претрансферному редагуванні аланіну проліл-тРНК синтетазою
1Бояршин К. С., 1Прісс А. Є., 1Крикливий І. А., 1Коваленко О. П., 1Яремчук Г. Д., 1Тукало М. А.
  1. Державна ключова лабораторія молекулярної і клітинної біології
    Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Мета. Охарактеризувати процес тРНК-залежного претрансферного редагування аланіну проліл-тРНК синтетазою бактерії Enterococcus faecalis (ПроРСEf). Методи. Швидкість процесів редагування in vitro визначали за гідролізом АТФ ПроРСEf. Пре- і посттрансферне редагування експериментально розділено сайт-спрямованим мутагенезом. Результати. тРНК-залежне претрансферне редагування характеризується втричі більшою швидкістю, ніж тРНК-незалежне. Ефективність процесу залежить від наявності 2'-гідроксильної групи А76 тРНКПро. За відсутності тРНКПро паралельно з тРНК-незалежним претрансферним редагуванням відбувається вивільнення з активного центра ПроРСEf аланіл-АМФ з можливістю вторинного зв’язування і гідролізу. Висновки. тРНК-залежне претрансферне редагування аланіну ПроРСEf є каталітичним механізмом, опосередкованим 2'-гідроксильною групою А76 тРНКПро. За відсутності тРНКПро діють механізми тРНК-незалежного претрансферного редагування і селективного вивільнення аланіл-АМФ.
Keywords: редагування, проліл-тРНК синтетаза, біосинтез білка
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Ibba M., Soll D. Aminoacyl-tRNA synthesis Annu. Rev. Biochem 2000 69:617–650.
[2] Loftfield R. B., Vanderjagt D. The frequency of errors in protein biosynthesis Biochem. J 1972 128, N 5:1353–1356.
[3] Jakubowski H. Goldman E. Editing of errors in selection of amino acids for protein synthesis Microbiol. Rev 1992 56, N 3:412–429.
[4] Pauling L. The probability of errors in the process of synthesis of protein molecules Festschrift Arthur Stoll Basel: Birkhauser, 1957 597 p.
[5] Fersht A. R., Shindler J. S., Tsui W. C. Probing the limits of protein-amino acid side chain recognition with the aminoacyl-tRNA synthetases. Discrimination against phenylalanine by tyrosyltRNA synthetases Biochemistry 1980 19, N 24:5520– 5524.
[6] Fersht A. R. Editing mechanisms in protein synthesis. Rejection of valine by the isoleucyl-tRNA synthetase Biochemistry 1977 16, N 5:1025–1030.
[7] Lincecum T. L. Jr., Tukalo M., Yaremchuk A., Mursinna R. S., Williams A. M., Sproat B. S., Van Den Eynde W., Link A., Van Calenbergh S., Grotli M., Martinis S. A., Cusack S. Structural and mechanistic basis of preand posttransfer editing by leucyltRNA synthetase Mol. Cell 2003 11, N 4:951–963.
[8] Dock-Bregeon A. C., Rees B., Torres-Larios A., Bey G., Caillet J., Moras D. Achieving error-free translation; the mechanism of proofreading of threonyl-tRNA synthetase at atomic resolution Mol. Cell 2004 16, N 3:375–386.
[9] Ling J., Roy H., Ibba M. Mechanism of tRNA-dependent editing in translational quality control Proc. Natl Acad. Sci. USA 2007 104, N 1:72–77.
[10] Hopfield J. J. Kinetic proofreading: a new mechanism for reducing errors in biosynthetic processes requiring high specificity Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1974 71, N 10:4135–4139.
[11] Ninio J. Kinetic amplification of enzyme discrimination Biochimie 1975 57, N 5:587–595.
[12] Beuning P., Musier-Forsyth K. Hydrolytic editing by a class II aminoacyl-tRNA synthetase Proc. Natl Acad. Sci. USA 2000 97, N 16:8916–8920.
[13] Stathopoulos C., Li T., Longman R., Vothknecht U. C., Becker H. D., Ibba M., Soll D. One polypeptide with two aminoacyltRNA synthetase activities Science 2000 287, N 5452 P. 479–482.
[14] Ahel I., Stathopoulos C., Ambrogelly A., Sauerwald A., Toogood H., Hartsch T., Soll D. Cysteine activation is an inherent in vitro property of prolyl-tRNA synthetases J. Biol. Chem 2002 277, N 38:34743–34738.
[15] Hati S., Ziervogel B., Sternjohn J., Wong F. C., Nagan M. C., Rosen A. E., Siliciano P. G., Chihade J. W., Musier-Forsyth K. Pre-transfer editing by class II prolyl-tRNA synthetase: role of aminoacylation active site in «selective release» of noncognate amino acids J. Biol. Chem 2006 281, N 38:27862– 27872.
[16] Splan K. E., Ignatov M. E., Musier-Forsyth K. Transfer RNA modulates the editing mechanism used by class II prolyl-tRNA synthetase J. Biol. Chem 2008 283, N 11:7128–7134.
[17] Boyarshin K. S., Kriklivyi I. A., Rayevsky A. V., Himin A. A., Yaremchuk A. D., Tukalo M. A. Study on the putative active site of Enterococcus faecalis prolyltRNA synthetase editing domain by methods of site-directed mutagenesis Biopolym. Cell 2009 25, N 1:39–42.
[18] Boiarshin K. S., Kriklivyi I. A., Tukalo M. A. tRNA-dependent editing of errors by prolyl-tRNA synthetase from bacteria Enterococcus faecalis Ukr. Biokhim. Zh 2008 80, N 6:52–59.
[19] Boyarshin K. S., Kriklivyi I. A., Yaremchuk A. D., Tukalo M. A. Cloning, expression and purification of tRNAPro from bacteria Enterococcus faecalis Biopolym. Cell 2009 25, N 6:445–450.
[20] Splan K. E., Musier-Forsyth K., Boniecki M. T., Martinis S. A. In vitro assays for the determination of aminoacyl-tRNA synthetase editing activity Methods 2008 44, N 2:119–128.
[21] Easterbrook-Smith S. B., Wallace J. C., Keech D. B. Pyruvate carboxylase: affinity labelling of the magnesium adenosine triphosphate binding site Eur. J. Biochem 1976 62, N 1:125–130.