Biopolym. Cell. 2012; 28(5):352-356.
Структура та функції біополімерів
Вплив плазміногену/плазміну на агрегаційну здатність тромбоцитів
1Рока-Мойя Я. М., 1Жерносєков Д. Д., 1Гриненко Т. В.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601

Abstract

Мета. Визначити вплив Глу- і Ліз-форм плазміногену та плазміну на агрегацію тромбоцитів, індуковану різними агоністами. Методи. Агрегатометрія. Спектрофотометрія. Результати. Отримано дані щодо інгібувального впливу Ліз-плазміногену на агрегацію відмитих тромбоцитів людини. Дію проферменту спостерігали на другій хвилі агрегації тромбоцитів. Показано дозозалежний характер його інгібувального ефекту на агрегацію тромбоцитів, стимульованих тромбіном. Ристоміцин-індукована агрегація не пригнічується Ліз-плазміногеном. Глу-плазміноген і плазмін не впливають на функціональні властивості клітин за умов експерименту. Інгібітор серинових протеїназ апротинін не впливає на ефект інгібування агрегації Ліз-плазміногеном. Висновки. Вперше встановлено інгібувальний вплив Ліз-плазміногену на агрегацію тромбоцитів, стимульованих тромбіном і колагеном. Відсутність дії проферменту на агрегацію, індуковану ристоміцином, вказує на те, що Ліз-плазміноген не впливає на ланку агрегації, яка реалізується за участі ГП Іb/IX. Інгібування Ліз-плазміногеном агрегації тромбоцитів за присутності апротиніну робить неможливою участь плазміну в реалізації інгібувального ефекту зимогену.
Keywords: агрегація відмитих тромбоцитів, плазміноген, плазмін

References

[1] Irigoyen J. P., Munoz-Canoves P., Montero L., Koziczak M., Nagamine Y. The plasminogen activator system: biology and regulation Cell Mol. Life Sci 1999 56, N 1–2:104–132.
[2] Herren T., Swaisgood C. M., Plow E. F. Regulation of plasminogen receptors Front Biosci 2003 8 d. 1–8.
[3] Miles L. A., Plow E. F. Binding and activation of plasminogen on the platelet surface J. Biol. Chem 1985 260, N 7:4303–4311.
[4] Miles L. A., Hawley S. B., Baik N., Andronicos N. M., Castellino F. J., Parmer R. J. Plasminogen receptors: the sine qua non of cell surface plasminogen activation Front. Biosci 2005 10:1754–1762.
[5] Miles L. A., Dahlberg C. M., Plow E. F. The cell-binding domains of plasminogen and their function in plasma J. Biol. Chem 1988 263, N 24:11928–11934.
[6] Niewiarowski S., Senyi A. F., Gillies P. Plasmin-induced platelet aggregation and platelet release reaction J.Clin. Invest 1973 52, N 7:1647–1659.
[7] Schafer A. I., Maas A. K., Ware J. A., Johnson P. C., Rittenhouse S. E., Salzman E. W. Platelet protein phosphorylation, evaluation of cytosolic calcium, and inositol phospholipid breakdown in platelet activation induced by plasmin J. Clin. Invest 1986 78, N 1:73–79.
[8] Torr S. R., Winters K. J., Santoro S. A., Sobel B. E. The nature of interaction between tissue-type plasminogen activator and platelets Thromb. Res 1990 59, N 2:279–293.
[9] Fry E. T. A., Grace A. M., Sobel B. E. Interactions between pharmacologic concentrations of plasminogen activators and platelets Fibrinolysis 1989 3, N 3:127–136.
[10] Winters K. J., Eisenberg P. R., Jaffe A. S., Santoro S. A. Dependence of plasmin-mediated degradation of platelet adhesive receptors in temperature and Ca2+ Blood 1990 76, N 8:1546–1557.
[11] Roka-Moya Y. M., Zhernossekov D. D., Zolotareva E. M., Grinenko T. V. The influence of exogenous Lys-plasminogen on ADP-induced platelet aggregation Bulletin of the University of Kiev, series: Biology 2011 58:34–36.
[12] Gear A. R., Suttitanamongkol S., Viisoreanu D., PolanowskaGrabowska R. K., Raha S., Camerini D. Adenosine diphosphate strongly potentiates the ability of the chemokines MDC, TARC, and SDF-1 to stimulate platelet function Blood 2001 97, N 4:937–945.
[13] Zubovskaya E. T., Svetlitskaya S. G. Hemostasis system. Theoretical base and methods of investigation Minsk: BGUFK, 2010 310 p.
[14] Barkagan Z. S., Momot A. P. Diagnostics and controlled therapy of hemostasis abnormalities Moscow: Newdiamed, 2008 289 p.
[15] Aisina R. B., Mukhametova L. I., Gulin D. A., Levashov M. Y., Prisyazhnaya N. V., Gershkovich K. B., Varfolomeyev S. D. Inhibitory effect of angiostatins on activity of the plasminogen/ plasmin activator system Biochemistry (Moscow) 2001 74, N 10:1104–1113.
[16] Pasche B., Ouimet H., Francis S., Loscalzo J. Structural changes in platelet glycoprotein IIb/IIIa by plasmin: determinants and functional consequences Blood 1994 83, N 2:404– 414.
[17] Isenberg J. S., Romeo M. J., Yu C., Yu C. K., Nghiem K., Monsale J., Rick M. E., Wink D. A., Frazier W. A., Roberts D. D. Thrombospondin-1 stimulates platelet aggregation by blocking the antithrombotic activity of nitric oxide/cGMP signaling Blood 2008 111, N 2:613–623.
[18] Reheman A., Gross P., Yang H., Chen P., Allen D., Leytin V., Free man J., Ni H. Vitronectin stabilizes thrombi and vessel occlusion but plays a dual role in platelet aggregation J. Thromb. Haemost 2005 3, N 5:875–883.