Biopolym. Cell. 2011; 27(6):465-471.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000119
Структура та функції біополімерів
Взаємодія сироваткових альбумінів з кластерними сполуками ренію цис- і транс-конфігурації
1Леус І. В., 2Кленіна І. А., 3Заблоцька К. А., 3Голіченко О. А., 3Штеменко О. В., 1Штеменко Н. І.
  1. Дніпропетровський національний університет ім. Олеся Гончара
    пр. Гагаріна, 72, Дніпропетровськ, Україна, 49050
  2. Державна установа «Інститут гастроентерології АМНУ»
    пр. ім. газети «Правда», 96, Дніпропетровськ, Україна, 49074
  3. Державний вищий навчальний заклад «Український державний хіміко-технологічний університет»
    пр. Гагаріна, 8, Дніпропетровськ, Україна, 49005

Abstract

Мета. Вивчити відмінності у взаємодії біядерних кластерних сполук ренію(ІІІ) цис-(I) і транс-(II) конфігурації з альбуміном сироватки бика (BSA) та aльбуміном сироватки крові людини (HSA). Методи. Електронна спектроскопія, триптофанова флуоресценція, круговий дихроїзм. Результати. Показано, що в процесі взаємодії І і ІІ з альбумінами утворюються комплекси із збереженням четверного зв’язку Re–Re та різними характеристиками. Висновки. Зроблено припущення, що транс-ІІ взаємодіє з молекулярним оточенням Trp-214 (HSA) і Trp-212 (ВSA) у гідрофобній кишені субдомену IIА гомологічних білків. Для цис-І характерний складніший механізм взаємодії з альбумінами, що включає не тільки субдомен IIА, а й як мінімум другий сайт зв’язування сполуки ренію у субдомені ІВ. Показано, що I і II по-різному змінюють вторинну структуру гомологічних білків.
Keywords: сироваткові альбуміни, кластерні сполуки ренію, спектри флуоресценції, електронні спектри поглинання, вторинна структура
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Gabbiani C. Proteins as possible targets for antitumor metal complexes: biophysical studies of their interactions–Firense: Univ. press, 2009 74 p.
[2] Marcon G., Messori L., Orioli P., Cinellu M. A., Minghetti G. Reactions of gold(III) complexes with serum albumin Eur. J. Biochem 2003 270, N 23 P. 4655–4661.
[3] Trynda-Lemiesz L., Pruchnik F. P. Studies on the interaction between human serum albumin and [Rh2(OAc)2(bpy)2(H2O)2] (OAc)2 J. Inorg. Biochem 1997 66, N 3 P. 187–192.
[4] Kratz F., Hartmann M., Keppler B., Messori L. The binding properties of two antitumor ruthenium(III) complexes to apotransferrin J. Biol. Chem 1994 269, N 4 P. 2581–2588.
[5] Stewart A. J., Blindauer C. A., Berezenko S., Sleep D., Sadler P. J. Interdomain zinc site on human albumin Proc. Natl Acad. Sci. USA 2003 100, N 7 P. 3701–3706.
[6] Carter D. C., Ho J. X. Structure of serum albumin Adv. Protein Chem 1994 45 P. 153–203.
[7] Shtemenko A. V., Collery P., Shtemenko N. I., Domasevitch K. V., Zabitskaya E. D., Golichenko A. A. Synthesis, characterization, in vivo antitumor properties of the cluster rhenium compound with GABA ligands and its synergism with cisplatin Dalton Trans 2009 N 26 P. 5132–5136.
[8] Trynda-Lemiesz L., Kozlowski H., Katsaros N. Interaction of cisand trans-RuCl2(DMSO)4 with human serum albumin Met. Based Drugs 2000 7, N 6 P. 293–299.
[9] Golichenko A. A., Shtemenko A. V., Kozhura O. V. New method of synthesis of isomers of dirhenium(III) galogenocarboxylates. Voprosy khimii i khim. tekhnologii 2001 N 6 P. 14–16.
[10] Papadopoulou A., Green R. J., Frazier R. A. Interaction of flavonoids with bovine serum albumin: a fluorescence quenching study J. Agric. Food Chem 2005 53, N 1 P. 158–163.
[11] Perez-Iratxeta C., Andrade-Navarro M. A. K2D2: estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra BMC Struct. Biol 2008 8 P. 25.
[12] Shtemenko O. V., Zelenyuk M. A., Shtemenko N. I., Verbytska Ya. S. The spectrophotometric investigation of interaction between rhenium complexes with phosphatidylcholine under their liposomes producing Ukr. Biokhim. Zh. 2002 74, N 6 P. 91–96.
[13] Messori L., Orioli P., Vullo D., Alessio E., Iengo E. A spectroscopic study of the reaction of NAMI, a novel ruthenium(III) anti-neoplastic complex, with bovine serum albumin Eur. J. Biochem 2000 267, N 4 P. 1206–1213.
[14] Johansson J. S. Binding of the volatile anesthetic chloroform to albumin demonstrated using tryptophan fluorescence quenching J. Biol. Chem 1997 272, N 29 P. 17961–17965.
[15] Khan M. W., Rasheed Z., Khan W., Ali R. Biochemical, biophysical and thermodynamic analysis of in vitro glycated human serum albumin Biochemistry (Mosc.) 2007 72, N 2 P. 146– 152.