Biopolym. Cell. 2011; 27(5):369-372.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000125
PI3K/mTOR-залежний сигнальний шлях як можливий регулятор утворення процесивних тілець
1, 2Гудкова Д. О., 1Панасюк Г. Г., 1Немазаний І. О., 1Філоненко В. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Навчально-науковий центр «Інститут біології»
    Київського національного університету імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська, 64/13, Київ, Україна, 01601

Abstract

Мета. Дослідити роль PI3K/mTOR-залежного сигнального шляху в регуляції утворення процесивних тілець. Методи. Використано методи імуноцитохімії та імуноблотингу. Результати. Показано, що обробка клітин специфічними інгібіторами PI3K/mTOR-сигнального шляху призводить до змін у кількості та розмірах процесивних тілець та протеасомної деградації одного з основних білків процесивних тілець RCD-8. Висновки. Ми припустили, що PI3K/mTOR-сигнальний шлях регулює динаміку утворення процесивних тілець у клітині, забезпечуючи стабільність скефолдного білка процесивних тілець RCD-8, і, як наслідок, нормалізує метаболізм РНК у цілому.
Keywords: процесивні тільця, імуноцитохімія, деградація мРНК, mTOR, сигнальні шляхи
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Averous J., Proud C. G. When translation meets transformation: the mTOR story Oncogene 2006 25, N 48 P. 6423–6435.
[2] Sun S. Y., Rosenberg L. M., Wang X., Zhou Z., Yue P., Fu H., Khuri F. R. Activation of Akt and eIF4E survival pathways by rapamycin-mediated mammalian target of rapamycin inhibition Cancer Res 2005 65, N 16 P. 7052–7058.
[3] Liu L., Li F., Cardelli J. A., Martin K. A., Blenis J., Huang S. Rapamycin inhibits cell motility by suppression of mTOR-mediated S6K1 and 4E-BP1 pathways Oncogene 2006 25, N 53 P. 7029–7040.
[4] Kedersha N., Stoecklin G., Ayodele M., Yacono P., Lykke-Andersen J., Fritzler M. J., Scheuner D., Kaufman R. J., Golan D. E., Anderson P. Stress granules and processing bodies are dynamically linked sites of mRNP remodeling J. Cell Biol 2005 169, N 6 P. 871–884.
[5] Buchan J. R., Parker R. Eukaryotic stress granules: the ins and outs of translation Mol. Cell 2009 36, N 6 P. 932–941.
[6] Erickson S. L., Lykke-Andersen J. Cytoplasmic mRNP granules at a glance J. Cell Sci 2011 124, Pt 3 P. 293–297.
[7] Stinton L. M., Eystathioy T., Selak S., Chan E. K., Fritzler M. J. Autoantibodies to protein transport and messenger RNA processing pathways: endosomes, lysosomes, Golgi complex, proteasomes, assemblyosomes, exosomes, and GW bodies Clin. Immunol 2004 110, N 1 P. 30–44.
[8] Parker R., Sheth U. P bodies and the control of mRNA translation and degradation Mol. Cell 2007 25, N 5 P. 635–646.
[9] Garcia-Lozano J. R., Gonzalez-Escribano M. F., Wichmann I., Nunez-Roldan A. Cytoplasmic detection of a novel protein containing a nuclear localization sequence by human autoantibodies Clin. Exp. Immunol 1997 107, N 3 P. 501–506.
[10] Yu J. H., Yang W. H., Gulick T., Bloch K. D., Bloch D. B. Ge-1 is a central component of the mammalian cytoplasmic mRNA processing body RNA 2005 11, N 12 P. 1795–1802.
[11] Gudkova D. O., Panasyuk G. G., Nemazanyy I. O., Filonenko V.V. Novel antibodies against RCD-8 as a tool to study processing bodies Biopolym. Cell 2010 26, N 6:512–516.
[12] Kedersha N., Anderson P. Mammalian stress granules and processing bodies Methods Enzymol 2007 431 P. 61–81.
[13] Balynska O. V., Baklaushev V. P., Areshkov P. O., Avdieiev S. S., Boyko O. I., Chekhonin V. P., Kavsan V. M. Characterization of new cell line stably expressing CHI3L1 oncogene Biopolym. Cell 2011 27, N 4:285–290.
[14] Yang Q., Inoki K., Kim E., Guan K. L. TSC1/TSC2 and Rheb have different effects on TORC1 and TORC2 activity Proc. Natl Acad. Sci. USA 2006 103, N 18 P. 6811–6816.