Biopolym. Cell. 2011; 27(3):235-245.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000BF
Дискусії
Фундаментальна прогалина у фундаментальній біології
1Кордюм В. А., 1Андрієнко В. І., 1Маслова О. А., 1Шувалова Н. С., 1Іродов Д. М., 1Рубан Т. О., 1Сухорада О. М., 1Лихачева Л. І., 1Шпилева С. П.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

У публікації поставлено проблему внутрішньоклітинної просторово-часової організації метаболізму, сигналінгу та енергетичного забезпечення цих процесів. Для функціонування клітини ферменти метаболічних ланцюгів, молекули сигнальних шляхів, макроерги (як одиниці молекулярних взаємодій, що супроводжуються поглинанням енергії) повинні знаходити своїх партнерів і мати просторово-прецизійне взаєморозташування. Існуючі уявлення засновано на ідеях компартменталізації усіх цих процесів у вигляді локальних ділянок мембрани клітинного матрикса, де відбуваються окремі етапи різних циклів. Збирання комплексів макро- молекул у необхідній кількості і комбінаціях для їхнього адекватного функціонування у просторі клітини у самому загальному вигляді описується як внутрішньоклітинний транспорт везикул, який здійснюється рухливими елементами цитоскелета. А всередині везикул розташований «корисний вантаж» – макромолекули. Мембрани таких везикул зливаються з певними ділянками мембран матриксу і таким чином пересувають макромолекули. Будь-які розрахунки і припущення не дозволяють на подібній основі з’ясувати прецизійні формування ферментних ланцюгів, їхню взаємодію, сигналінг тощо. Такий транспорт макромолекул (усередині везикул) забезпечує вирішення інших завдань. Для пояснення пошуку партнерів, формування ланцюгів і комплексів, створення компартментів пропонується і обгрунтовується концепція пошуково-адресних систем доставки у вигляді скануючих простір клітини мікровезикул. Вони збирають на своїй поверхні відповідні ланцюги ферментів, ділянок сигналінгу, їхньої взаємодії. Такі мікровезикули і є компартментами, що забезпечують і прецизійність процесів, і їхню взаємодію.
Keywords: метаболізм, клітина, компартменталізація, везикула, транспорт макромолекул, прецизійність процесів
Повний текст: (PDF, російською) (PDF, англійською)

Supplementary data

References

[1] Metzler D. E., Metzler C. M., Sauke D. J. Biochemistry: The chemical reactions of living cells / 2nd ed New York: Acad. press, 2001 Vol. 1, 2.
[2] Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular biology of the cell / 4th ed New York: Garland Sci., 2002 1616 p.
[3] Ovadi J., Sacs V. On the origin of intracellular compartmentation and organized metabolic systems Mol. Cell. Biochem 2004 256–257, N 1–2 P. 5–12.
[4] Lodish H., Berk A., Matsudaira P., Kaiser C. A., Krieger M., Scott M. P., Zipursky L., Darnell J. Molecular cell biology / 5th ed New York: W. H. Freeman an Co., 2003 1052 pp.
[5] Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger principles of biochemistry / 4th ed New York: Worth Publ., 2004.
[6] Salmon E. D., Saxton W. M., Leslie R. J., Karow M. L., McIntosh J. R. Diffusion coefficient of fluorescein-labeled tubulin in the cytoplasm of embryonic cells of a sea urchin: video image analysis of fluorescence redistribution after photobleaching J. Cell Biol 1984 99, N 6 P. 2157–2164.
[7] Claros M. G., Brunak S., von Heijne G. Prediction of N-terminal protein sorting signals Curr. Opin. Struct. Biol 1997 7, N 3 P. 394–398.
[8] Watari H., Blanchette-Mackie E. J., Dwyer N. K., Glick J. M., Patel S., Neufeld E. B., Brady R. O., Pentchev P. G., Strauss J. F. 3rd. Niemann-Pick C1 protein: obligatory roles for N-terminal domains and lysosomal targeting in cholesterol mobilization Proc. Natl Acad. Sci. USA 1999 96, N 3 P. 805–810.
[9] Gerber S. H., Sudhof T. C. Molecular determinants of regulated exocytosis Diabetes 2002 51, suppl. 1 S3–S11.
[10] Mostov K., Apodaca G., Aroeti B., Okamoto C. Plasma membrane protein sorting in polarized J. Cell Biol 1992 116, N 3 P. 577–583.
[11] Spang A. On vesicle formation and tethering in the ER-Golgi shuttle Curr. Opin. Cell Biol 2009 21, N 4 P. 531–536.
[12] Pfeffer S. R. Multiple routes of protein transport from endosomes to the trans Golgi network FEBS Lett 2009 583, N 23 P. 3811–3816.
[13] Jackson T. Transport vesicles: coats of many colours Curr. Biol 1998 8, N 17 R609–R612.
[14] Robinson D. G., Hinz G., Holstein S. E. The molecular characterization of transport vesicles Plant. Mol. Biol 1998 38, N 1–2 P. 49–76.
[15] Bryksin A. V., Laktionov P. P. Role of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in vesicular transport from Golgi apparatus to endoplasmic reticulum Biochemistry (Moscow) 2008 73, N 6 P. 619–625.
[16] Chaineau M., Danglot L., Galli T. Multiple roles of the vesicular-SNARE TI-VAMP in post-Golgi and endosomal trafficking FEBS Lett 2009 583, N 23 P. 3817–3826.
[17] Miserey-Lenkei S., Chalancon G., Bardin S., Formstecher E., Goud B., Echard A. Rab and actomyosin-dependent fission of transport vesicles at the Golgi complex Nat. Cell Biol 2010 12, N 7 P. 645–654.
[18] Angelucci S., Marchisio M., Di Giuseppe F., Pierdomenico L., Sulpizio M., Eleuterio E., Lanuti P., Sabatino G., Miscia S., Di Ilio C. Proteome analysis of human Wharton's jelly cells during in vitro expansion Proteome Sci 2010 8 P. 18.
[19] Wolosewick J. J., Porter K. R. Microtrabecular lattice of the cytoplasmic ground substance. Artifact or reality J. Cell Biol 1979 82, N 1 P. 114–139.
[20] Levine T., Loewen C. Inter-organelle membrane contact sites: through a glass, darkly Curr. Opin. Cell Biol 2006 18, N 4 P. 371–378.