Biopolym. Cell. 2011; 27(1):36-39.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00007F
Структура та функції біополімерів
Молекулярний шаперон Hsp60 утворює комплекс з p70S6K у кардіоміоцитах людини
1Крупська І. В., 1Капустян Л. М., 1Тихонкова І. О., 1Сидорик Л. Л.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Молекулярний шаперон Hsp60 і кіназа p70S (p70S6K) виконують важливу функціональну роль у регуляції нормальної життєдіяльності та апоптозу кардіоміоцитів. Мета. Дослідити можливість взаємодії молекулярного шаперону Hsp60 і p70S6K у кардіоміоцитах нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) серця людини. Методи. Коімунопреципітація, вестерн-блот-аналіз. Результати. Вперше показано взаємодію молекулярного шаперону та двох форм p70S6K ( α і β) в кардіоміоцитах нормальної і ураженої ДКМП тканин. Висновки. Отримані дані дозволяють припустити участь молекулярного шаперону Hsp60 у регуляції активності p70S6K за стрес-індукованого апоптозу кардіоміоцитів.
Keywords: Hsp60, p70S6K, кардіоміоцит, ДКМП, апоптоз, коімунопреципітація
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Reed J. C., Paternosto G. Postmitochondrial regulation of apoptosis during heart failure Proc. Natl Acad. Sci. USA 1999 96, N 14 P. 7614–7616.
[2] Kirchhoff B. A., Gupta S., Knowlton A. A. Cytosolic heat shock protein 60, apoptosis and myocardial injury Circulation 2002 105, N 24 P. 2899–2904.
[3] Shan Y.-X., Liu T.-J., Su H.-F., Samsamshariat A., Mestril R., Wang P. H. Hsp10 and Hsp60 modulate Bcl-2 family and mitochondria apoptosis signalling induced by doxorubicin in cardiac muscle cells J. Mol. and Cell. Cardiol 2003 35, N 9 P. 1135–1143.
[4] Kapustian L. M., Rozhko O. T., Bobyk V. I., Kroupska I. V., Riabenko D. V., Khozhaenko Yu. S., Gurtovyy V. A., Usenko V. S., Sidorik L. L. Changes in the content of molecular chaperone Hsp60 in heart tissue at di lated cardiomyopathy Biopolym. Cell 2008 24, N 3 P. 238–245.
[5] Dufner A., Thomas G. Ribosomal S6 kinase signaling and the control of translation Exp. Cell Res 1999 253, N 1 P. 100–109.
[6] Harada H., Andersen J. S., Mann M., Terada N., Korsmeyer S. J. p70S6 kinase signals cell survival as well as growth, inactivating the pro-apoptotic molecule BAD Proc. Natl Acad. Sci. USA 2001 98, N 17 P. 9666–9670.
[7] Jonassen A. K., Sack M. N., Mjos O. D., Yellon D. M. Myocardial protection by insulin at reperfusion requires early administration and is mediated via akt and p70s6 kinase cell-survival signaling Circ. Res 2001 89, N 12 P. 1191–1198.
[8] Bradford M. A rapid and sensitive method for quantitation and microgramm quantities of protein utilizing the principle of protein binding Anal. Biochem 1976 72 P. 248-254.
[9] Kapustian L. N., Kyyamova R. G., Gryshkova V. S., Terentiev A. G., Sidorik L. L. Obtaining recombinant chaperon CroEL and its immunological cross-reactivity with Hsp60 Biopolym. Cell 2006 22, N 2 P. 117–120 .
[10] Pogrebnoy PV, Kukharenko AP, Tykhonkova IA, Pal'chevskiy SS, Savinskaya LA, Pogrebnaya AP, Valevka TI, Markeeva NV, Soldatkina MA, Matsuka GKh, Gout IT, Filonenko VV. Generation and characterization of monoclonal antibodies to p70S6kinase. Exp. Oncol 1999; 21(4):232–8.
[11] Ransone L. J. Detection of protein-protein interactions by coimmunoprecipitation and dimerization Meth. Enzymol 1995 254 P. 491–497.
[12] Kapustian L. M., Rozhko O. T., Tykhonkova I. O., Sidorik L. L. Interaction between Hsp60 and Bax in normal human myocardium and in myocardium affected by dilated cardiomyopathy Biopolym. Cell 2009 25, N 2 P. 142–144.
[13] Avrameas S., Ternynck T. Monoclonal IgG and autoantibodies ob tained after polyclonal activation, show reactivities similar to those of polyclonal natural autoantibodies Mol. Immunol 1993 30, N 2 P. 119–127.
[14] Masters S. C., Fu H. 14-3-3 Proteins mediate an essential anti-apoptotic signal J. Biol. Chem 2001 276, N 48 P. 45193–45200.
[15] Yano M., Nakamuta S., Wu X., Okumura Y., Kido H. A novel function of 14-3-3 protein: 14-3-3 is a heat-shock-related molecular chaperone that dissolves thermal-aggregated proteins Mol. Biol. Cell 2006 17, N 11 P. 4769–4779.
[16] Satoh J., Onoue H., Arima K., Yamamura T. The 14-3-3 protein forms a molecular complex with heat shock protein Hsp60 and cellular prion protein J. Neuropathol. and Exp. Neurol 2005 64, N 10 P. 858–868.