Biopolym. Cell. 2010; 26(5):373-377.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00016B
Структура та функції біополімерів
Виявлення аутоантитіл до тирозил-тРНК синтетази при серцевих дисфункціях
1, 2Кондратюк Ю. Ю., 1Сидорик Л. Л., 1Бобик В. І., 3Рябенко Д. В., 1Корнелюк О. І.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01601
  3. Національний науковий центр «Інститут кардіології ім. акад. Н. Д. Стражескa» АМН України
    вул. Народного Ополчення, 5, Київ, Україна, 03680

Abstract

Мета. Дослідити рівень специфічних аутоантитіл проти тирозил-тРНК синтетази та її окремих модулів у сироватках крові людей із серцевою недостатністю, спричиненою дилятаційною кардіоміопатією, хронічним міокардитом та ішемічною хворобою серця, порівняно зі здоровими донорами. Методи. Рекомбінантні білки експресували, використовуючи штами-продуценти, трансформовані відповідними плазмідними векторами, та очищували методами металхелатуючої хроматографії на Ni-NTA-агарозній колонці. Рівень специфічних аутоантитіл вивчали методом ELISA. Результати. Виявлено підвищення титрів специфічних аутоантитіл до повнорозмірної тирозил-тРНК синтетази, її каталітичного N-кінцевого модуля та некаталітичного C-модуля у сироватках крові хворих порівняно з цим же показником у здорових донорів. Висновки. Одержані результати демонструють можливу роль тирозил-тРНК синтетази в адаптаційних змінах міокарда за дії стресових чинників.
Keywords: аутоантитіла, тирозил-тРНК синтетаза, серцева недостатність
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Cleland J. G. F., Khand A., Clark A. The heart failure epidemic: exactly how big is it? Eur. Heart J 2001 22, N 8:623–626.
[2] Dos Remedios C. G., Liew C. C., Allen P. D., Winslow R. L., Van Eyk J. E., Dunn M. J. Genomics, proteomics and bioinformatics of human heart failure J. Muscle Res. Cell Motil 2003 24, N 4–6:251–260.
[3] Rose N. R., Neumann D. A., Herskowitz A. Autoimmune myocarditis: concepts and questions Immunol. Today 1991 12, N 8:253–255.
[4] Fu M., Matsui S. Is cardiomyopathy an autoimmune disease? Keio J. Med 2002 4, N 51:208–212.
[5] Ibba M., Francklyn Ch., Cusak S. The aminoacyl-tRNA synthetases Georgetown: Landes Biosci., 2005 437 p.
[6] Park S. G., Schimmel P., Kim S. Aminoacyl-tRNA synthetases and their connections to disease Proc. Nat. Acad. Sci. USA 2008 105, N 32:11043–11049.
[7] Schimmel P. Development of tRNA synthetases and connection to genetic code and disease Protein Sci 2008 17, N 10:1643–1652.
[8] Mathews M. B., Bernstein R. M. Myositis autoantibody inhibits histidyl-tRNA synthetase: a model for autoimmunity Nature 1983 304, N 5922:177–179.
[9] Howard O. M., Dong H. F., Yang D., Raben N., Rosen A., Casciola-Rosen L., Hartlein M., Kron M., Yang D., Yiadom K., Dwivedi S., Plotz P. H., Oppenheimet J. J. Histidyl-tRNA synthetase and asparaginyl-tRNA synthetase, autoantigens in myositis, activate chemokine receptors on T lymphocytes and immature dendritic cells J. Exp. Med 2002 196, N 6:781–791.
[10] Mathews M. B., Reichlin M., Hughes G. R., Bernstein R. M. Anti-threonyl-tRNA synthetase, a second myositis-related autoantibody J. Exp. Med 1984 160, N 2:420–434.
[11] Hirakata M., SuwaA., Nagai S., Kron M. A., Trieu E. P., Mimori T., Akizuki M., Targoff I. N. Anti-KS: Identification of autoantibodies to asparaginyl-tRNA synthetase associated with interstitial lung disease. J. Immunol. 1999; 162, N 4:2315–2320.
[12] Sidorik L. L., Rodnin N. V., Savinskaya L. A., Ribkinskaya T. A., Rozhko O. T., Kornelyuk O. I., Matsuka G. Kh. Autoantibodies directed against tyrosyl-tRNA synthetase modulate its aminoacylating activity. Biopolym. Cell. 1996; 12, N 5:21–28.
[13] Betteridge Z., Gunawardena1 H., North1 J., Slinn J., Mc Hugh1 N. Anti-synthetase syndrome: a new autoantibody to phenylalanyl transfer RNA synthetase (anti-Zo) associated with polymyositis and interstitial pneumonia Rheumatology 2007 46, N 6:1005–1008.
[14] Maniatis T., Fritsch E. F., Sambrook J. Molecular cloning: a laboratory manual New York: Cold Spring Harbor Lab. publ., 1982 545 p.
[15] Laemmli U. K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 Nature 1970 277, N 259:680–685.
[16] Ribkinska T. A., Kornelyuk O. I., Beresten S. F., Matsuka G. Kh. The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym. Cell. 1991; 7, N 5:33–37.
[17] Sidorik L. L. The protein biosynthesis and autoimmunity. Biopolym. Cell. 1992; 8, N 4:3–19.
[18] Wakasugi K., Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthetase Science 1999 284, N 5411:147-151.
[19] Kornelyuk A. I., Tas M. P., Dubrovsky A., Murray C. J. Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase Biopolym. Cell 1999 15, N 2:168–172.
[20] Ivakhno S. S., Kornelyuk A. I. Cytokine-like activities of some aminoacyl-tRNA synthetases and auxiliary p43 cofactor of aminoacylation reaction and their role in oncogenesis. Exp. Oncol. 2004; 26, N 4. P. 250–255.
[21] Guo M., Schimmel P., Yang X.-L. Functional expansion of human tRNA synthetases achieved by structural inventios FEBS Lett 2009 584, N 2:434–442.