Biopolym. Cell. 2009; 25(2):110-114.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007D2
Клітинна біологія
Дослідження нейроспецифічних білків та лізосомних протеаз фронтальної зони неокортексу при формуванні умовної реакції активного уникнення у щурів
1Дроздов О. Л., 2Чорна В. І., 1Кошелєв О. С., 1Вяткін О. К.
  1. Дніпропетровська державна медична академія
    вул. Дзержинського, 9, Дніпропетровськ, Україна, 49044
  2. Дніпропетровський національний університет ім. Олеся Гончара
    пр. Гагаріна, 72, Дніпропетровськ, Україна, 49050

Abstract

Досліджено зміни концентрації нейрональної молекули клітинної адгезії (NСАМ) і динаміку активності лізосомних цистеїнових катепсинів В, L і Н у фронтальній зоні неокортексу головного мозку щурів при виробленні умовної реакції активного уникнення. Кількісну оцінку вмісту NСАМ у мембранній фракції неокортексу здійснено методом твердофазного імуноферментного аналізу. Дослідження проводили через 3, 7, 14 і 21 добу після початку навчання. Визначено підвищення вмісту NСАМ і рівнів активности цистеїнових катепсинів (особливо амінопептидази – катепсину Н) у процесі формування енграм пам’яті.
Keywords: NСАМ, цистеїнові катепсини, навчання, пам’ять
Повний текст: (PDF, російською) (PDF, англійською)

References

[1] Ashmarin I. P. Neyrochimiya M.: Izd-vo In-ta biomed. chimii RAMN, 1996 470p.
[2] Nakanishi H. Microglial functions and proteases. Mol Neurobiol. 2003;27(2):163-76.
[3] Kruglikov R. I. Neyrochimicheskie mechanizmy obucheniya i pamyati M.: Nauka, 1981 211p.
[4] Sakisaka T., Takaj Y. Cell adhesion molecules in CNS J. Cell Sci 2005 118, N 23:5407–5410.
[5] Washbourne P., Dityatev A., Sxheiffele P., Biderer T. Cell adhesion molecules in synapse formation J. Neurosci 2004 42:9244–9249.
[6] Stoka V., Turk B., Turk V. Lysosomal cystein proteases: structural features and their role in apoptosis IUBMB Life 2005 57, N 4–5:347–353.
[7] Derkachev V. V. Molekulyarnye i kletochnye mechanizmy pamyati M.: Medizina, 1977 256p.
[8] Artal-Sanz P., Tavernakis N. Proteolytic mechanisms in neurotic cell death and neurodegeneration FEBS Lett 2005 579:3287–3296.
[9] Guicciardi M., Leist M., Gores G. Lysosomes in cell death Oncogene 2004 23:2881–2890.
[10] Nakamishi H., Neuronal and microglial cathepsins in aging and age-related diseases. Ageing Res Rev. 2003;2(4):367-81.
[11] Mohamed M. M., Sloane B. Cysteine cathepsins: Multifunctional enzymes in cancer Nat Rev Cancer. 2006 6:764–775.
[12] Ibsen S., Beresin V., Norgoard-Pedersen B., Bock E. Enzyme linked immunosorbent assay of D2-glycoprotein J. Neurochem 1983 N 4:356–362.
[13] Barrett A. J., Kirscke H. Cathepsin B, cathepsin H and cathepsin L Meth. Enzymol 1981 80:535–561.
[14] Berezin V. A., Chornaya V. I., Reva A. D., Smagina L. D. Purification and some properties of thiol-activated cathepsin from bovine cerebral hemispheres and cerebellum. Ukr. Biokhim. Zh. 1982; 54(3):249–253.
[15] Chornaya V. I., Reva A. D. Cathepsin H activity in the human brain and head tumours. Ukr Biokhim Zh. 1989;61(5):47-50.
[16] Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem 1976 72:248–250.
[17] Lakin G. F. Biometriya M.: Vyssh. shk., 1990 352 p.
[18] Yamagata M., Weiner J., Sanes J. Synaptic adhesion molecules. Mol. Neurobiol. 2003; 23:167–176.