Biopolym. Cell. 2008; 24(4):310-317.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0007AE
Молекулярна Біомедицина
Дослідження експресії різних субодиниць еукаріотного фактора елонгації трансляції eEF1 у гліальних пухлинах головного мозку людини
1Верем’єва М. В., 1Шостак К. О., 2Малишева Т. А., 2Зозуля Ю. П., 2Розуменко В. Д., 1Кавсан В. М., 1Негруцький Б. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Інститут нейрохірургії ім. академіка А. П. Ромоданова АМН України
    вул. Мануїльського, 32, Київ, Україна, 04050

Abstract

Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1 (eEF1) є одним із основних компонентів трансляційного апарату клітини, який бере участь в елонгації білкового ланцюга. eEF1 складається з чотирьох субодиниць: eEF1A, eEF1Bα, eEF1Bβ і eEF1Bγ. Існують дві тканиноспецифічні ізоформи субодиниці eEF1A – A1 і A2. Експресію генів eEF1A1, eEF1A2, eEF1Bα, eEF1Bβ і eEF1Bγ проаналізовано Нозерн-блот гібридизацією панелі РНК пухлин і нормального головного мозку людини з відповідними олігонуклеотидними зондами. Загалом досліджено 23 зразки гліальних пухлин і 10 зразків нормального головного мозку людини. Нозерн-гібридизацією визначено відсутність відмінностей в експресії мРНК субодиниць eEF1A1, eEF1Bα, eEF1Bγ та зниження кількості мРНК eEF1Bβ в гліобластомах порівняно з умовною нормою приблизно в два рази. Також показано зниження рівня експресії мРНК eEF1A2 в зразках пухлин у порівнянні з умовно нормальною глією людини.
Keywords: eEF1, еукаріотний фактор елонгації трансляції 1, надекспресія гена, гліальні пухлини головного мозку людини
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Negrutskii BS, El'skaya AV. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1998;60:47-78.
[2] Amons R, Guerrucci MA, Karssies RH, Morales J, Cormier P, M?ller W, Belle R. The leucine-zipper in elongation factor EF-1 delta, a guanine-nucleotide exchange protein, is conserved in Artemia and Xenopus. Biochim Biophys Acta. 1994;1218(3):346-50.
[3] Janssen GM, Moller W. Kinetic studies on the role of elongation factors 1 beta and 1 gamma in protein synthesis. J Biol Chem. 1988;263(4):1773-8.
[4] Janssen GM, van Damme HT, Kriek J, Amons R, M?ller W. The subunit structure of elongation factor 1 from Artemia. Why two alpha-chains in this complex? J Biol Chem. 1994;269(50):31410-7.
[5] Tatsuka M, Mitsui H, Wada M, Nagata A, Nojima H, Okayama H. Elongation factor-1 alpha gene determines susceptibility to transformation. Nature. 1992;359(6393):333-6.
[6] Anand N, Murthy S, Amann G, Wernick M, Porter LA, Cukier IH, Collins C, Gray JW, Diebold J, Demetrick DJ, Lee JM. Protein elongation factor EEF1A2 is a putative oncogene in ovarian cancer. Nat Genet. 2002;31(3):301-5.
[7] Tomlinson VA, Newbery HJ, Wray NR, Jackson J, Larionov A, Miller WR, Dixon JM, Abbott CM. Translation elongation factor eEF1A2 is a potential oncoprotein that is overexpressed in two-thirds of breast tumours. BMC Cancer. 2005;5:113.
[8] Chi K, Jones DV, Frazier ML. Expression of an elongation factor 1 gamma-related sequence in adenocarcinomas of the colon. Gastroenterology. 1992;103(1):98-102.
[9] Lew Y, Jones DV, Mars WM, Evans D, Byrd D, Frazier ML. Expression of elongation factor-1 gamma-related sequence in human pancreatic cancer. Pancreas. 1992;7(2):144-52.
[10] Ender B, Lynch P, Kim YH, Inamdar NV, Cleary KR, Frazier ML. Overexpression of an elongation factor-1 gamma-hybridizing RNA in colorectal adenomas. Mol Carcinog. 1993;7(1):18-20.
[11] Ogawa K, Utsunomiya T, Mimori K, Tanaka Y, Tanaka F, Inoue H, Murayama S, Mori M. Clinical significance of elongation factor-1 delta mRNA expression in oesophageal carcinoma. Br J Cancer. 2004;91(2):282-6.
[12] De Bortoli M, Castellino RC, Lu XY, Deyo J, Sturla LM, Adesina AM, Perlaky L, Pomeroy SL, Lau CC, Man TK, Rao PH, Kim JY. Medulloblastoma outcome is adversely associated with overexpression of EEF1D, RPL30, and RPS20 on the long arm of chromosome 8. BMC Cancer. 2006;6:223.
[13] Chomczynski P, Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction. Anal Biochem. 1987;162(1):156-9.
[14] Sambrook J., Fritsch E. F., Maniatis T. Molecular cloning: A laboratory manual New York: Cold Spring Harbor Lab. press, 1989 424 p.
[15] Joseph P, O'Kernick CM, Othumpangat S, Lei YX, Yuan BZ, Ong TM. Expression profile of eukaryotic translation factors in human cancer tissues and cell lines. Mol Carcinog. 2004;40(3):171-9.
[16] McClatchy DB, Knudsen CR, Clark BF, Kahn RA, Hall RA, Levey AI. Novel interaction between the M4 muscarinic acetylcholine receptor and elongation factor 1A2. J Biol Chem. 2002;277(32):29268-74.