Biopolym. Cell. 2006; 22(6):452-457.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.00074C
Геном та його регуляція
Поліморфізм генів метилентетрагідрофолат-редуктази, глутатіонтрансфераз P1, М1 і цитохрому Р450 1А1 та глутатіонтрансферазна активність у плаценті людини
1, 2Марценюк О. П., 1Теплюк Н. М., 1Сазонова Л. Я., 3Мишланова Ч., 1Оболенська М. Ю.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Київський національний університет імені Тараса Шевченка
    вул. Володимирська 64, Київ, Україна, 01033
  3. Інститут профілактичної та клінічної медицини
    Лімбова 14, Братислава, Словацька Республіка, 83301Вул. Лімбова, 12, Братислава, Словакія

Abstract

Вперше досліджено частоту розповсюдження С677Т алельних варіантів гена метилентетрагідрофолатредуктази (МТГФР) в обмеженій популяції України і проаналізовано глутатіонтрансферазну активність цитозолю в зразках плаценти з різними алельними варіантами гена МТГФР у комбінації з варіантами поліморфних генів глутатіонтрансфераз Р1 і МІ та цитохрому Р450 1А1. За частотою, з якою зустрічаються алельні варіанти гена МТГФР, досліджена популяція України не відрізняється від європейської. Виявлено тенденцію до підви­щення глутатіонтрансферазної активності цитозолю при заміні С677 → Т677 хоча б в одному із алелів гена МТГФР, яка зберігається незалежно від того, в комбінації з якими алельними варіантами інших досліджуваних генів перебуває ген МТГФР. Обговорюється можливий зв'язок між алельними варіантами генів МТГФР та активністю глутатіонтрансферази.
Keywords: поліморфізм генів, метилентетрагідрофолатредуктаза, глутатіонтрансферази Р1 та М1, плацента людини, глутатіонтрансферазна активність
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Matthews RG. Methylenetetrahydrofolate reductase: a common human polymorphism and its biochemical implications. Chem Rec. 2002;2(1):4-12.
[2] van der Put NM, Gabre?ls F, Stevens EM, Smeitink JA, Trijbels FJ, Eskes TK, van den Heuvel LP, Blom HJ. A second common mutation in the methylenetetrahydrofolate reductase gene: an additional risk factor for neural-tube defects? Am J Hum Genet. 1998;62(5):1044-51.
[3] Heijmans BT, Boer JM, Suchiman HE, Cornelisse CJ, Westendorp RG, Kromhout D, Feskens EJ, Slagboom PE. A common variant of the methylenetetrahydrofolate reductase gene (1p36) is associated with an increased risk of cancer. Cancer Res. 2003;63(6):1249-53.
[4] Mills JL, McPartlin JM, Kirke PN, Lee YJ, Conley MR, Weir DG, Scott JM. Homocysteine metabolism in pregnancies complicated by neural-tube defects. Lancet. 1995;345(8943):149-51.
[5] Teplyuk NM, Lebedeva LM, Kolomiets LI, Butkevich DM, Khoronzhi MR, Puar'e MS, Obolenskaia MIu. [Pheno-and genotyping of a placental detoxication system in ecologically unfavorable regions of Ukraine]. Ukr Biokhim Zh. 2001;73(3):126-34.
[6] Obolens'ka MIu, Chaĭkovs'ka TL, Lebedieva LM, Teplyuk NM, Kolomiiets' LI, Ivans'ka NV, Didenko LV, Nekrich VV, Burlak HF. [Detoxicating function of the placenta of childbearing women from ecologically unfavorable regions of the Ukraine]. Ukr Biokhim Zh. 1998;70(2):89-97.
[7] Miller SA, Dykes DD, Polesky HF. A simple salting out procedure for extracting DNA from human nucleated cells. Nucleic Acids Res. 1988;16(3):1215.
[8] Van Amerongen G, Mathonnet F, Boucly C, Mathieu B, Vinatier I, Peltier JY, Catherine N, Collet C, de Mazancourt P. An improved method for the detection of the thermolabile variant of methylenetetrahydrofolate reductase. Clin Chem. 1998;44(5):1045-7.
[9] Pabst MJ, Habig WH, Jakoby WB. Glutathione S-transferase A. A novel kinetic mechanism in which the major reaction pathway depends on substrate concentration. J Biol Chem. 1974;249(22):7140-7.
[10] McAndrew PE, Brandt JT, Pearl DK, Prior TW. The incidence of the gene for thermolabile methylene tetrahydrofolate reductase in African Americans. Thromb Res. 1996;83(2):195-8.
[11] Gasparovic J, Raslov? K, Basistov? Z, Zacharov? M, Ws?lov? L, Avdicov? M, Blaz?cek P, Lietava J, Siv?kov? D. Effect of C677T methylenetetrahydrofolate reductase gene polymorphism on plasma homocysteine levels in ethnic groups. Physiol Res. 2004;53(2):215-8.
[12] Teplyuk NM, Samoylenko AA, Lebedeva LM, Sazonova LYu, Shcherbina MS, Perepelyuk MM, Obolenska MYu. Detoxication function of placenta and its peculiarities due to P4501A1, GSTP1 and Ml genotypes. NaUKMA Academic Records. 2002; 20(2): 445-7.
[13] Teplyuk N, Sazonova L, Melnyk A, Divi R, Puarie M, Obolenska M. Glutathionetransferase activity and DNA-adducts in the human placenta in adverse environmental conditions. NaUKMA Academic Records. 2003; 22(3):379-82.
[14] Obolenskaya M, Teplyuk N, Prima V, Malko M, Bondarenko E, Didenko L, Vit V, Divi R, Poirier M, Pasanen M. Glutathionetransferase activity and PAH-DNA adducts in human placenta as a risk factor for new-born in radioactively contaminated regions. Int J Radiat Med. 2004; 6: 154-66.
[15] Crofts F, Cosma GN, Currie D, Taioli E, Toniolo P, Garte SJ. A novel CYP1A1 gene polymorphism in African-Americans. Carcinogenesis. 1993;14(9):1729–31.
[16] Zimniak P, Nanduri B, Piku?a S, Bandorowicz-Piku?a J, Singhal SS, Srivastava SK, Awasthi S, Awasthi YC. Naturally occurring human glutathione S-transferase GSTP1-1 isoforms with isoleucine and valine in position 104 differ in enzymic properties. Eur J Biochem. 1994;224(3):893-9.