Видалення частини GTP-зв\'язувального домену еукаріотного фактора елонгації трансляції 1А призводить до індукції трансляційних помилок in vitro

Погрібна, А. П.; Негруцький, Б. С.; Єльська, Г. В.

doi:10.7124/bc.00072F

Biopolym. Cell. 2006; 22(3):186-191.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.00072F

Структура та функції біополімерів

Видалення частини GTP-зв'язувального домену еукаріотного фактора елонгації трансляції 1А призводить до індукції трансляційних помилок in vitro

1Погрібна А. П., 1Негруцький Б. С., 1Єльська Г. В.

Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Еукаріотний фактор елонгації трансляції IA (eEFIA) є одним із головних компонентів апарату білкового синтезу, які діють на стадії елонгації Онкоген РТІ-1, експресію якого виявлено при раку передміхурової залози людини, кодує білок — гомолог eEFIA. Перевірено гіпотезу стосовно того, що білковий продукт гена РТІ-1 впливає на точність трансляції. Продемонстровано здатність аналога РТІ-1 стимулювати помилкове включення лейцину рибосомами, програмованими полі(ІІ)- матрицею, що підтверджує можливість продукту гена РТІ-1 впливати на точність трансляції in vivo.

Keywords: еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А, онкоген РТІ-1, рибосома, тРНК

Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Yang W, Boss WF. Regulation of phosphatidylinositol 4-kinase by the protein activator PIK-A49. Activation requires phosphorylation of PIK-A49. J Biol Chem. 1994;269(5):3852-7.

[2] Shiina N, Gotoh Y, Kubomura N, Iwamatsu A, Nishida E. Microtubule severing by elongation factor 1 alpha. Science. 1994;266(5183):282-5.

[3] Kurasawa Y, Hanyu K, Watanabe Y, Numata O. F-actin bundling activity of Tetrahymena elongation factor 1 alpha is regulated by Ca2+/calmodulin. J Biochem. 1996;119(4):791-8.

[4] Ruest LB, Marcotte R, Wang E. Peptide elongation factor eEF1A-2/S1 expression in cultured differentiated myotubes and its protective effect against caspase-3-mediated apoptosis. J Biol Chem. 2002;277(7):5418-25.

[5] Grant AG, Flomen RM, Tizard MLV, Grant DAW. Differential screening of a human pancreatic adenocarcinoma ?gt11 expression library has identified increased transcription of elongation factor ef-1? in tumour cells. Int J Cancer . 1992;50(5):740-5.

[6] Edmonds BT, Wyckoff J, Yeung YG, Wang Y, Stanley ER, Jones J, Segall J, Condeelis J. Elongation factor-1 alpha is an overexpressed actin binding protein in metastatic rat mammary adenocarcinoma. J Cell Sci. 1996;109 ( Pt 11):2705-14.

[7] Cimarelli A, Luban J. Translation elongation factor 1-alpha interacts specifically with the human immunodeficiency virus type 1 Gag polyprotein. J Virol. 1999;73(7):5388-401.

[8] Reynet C, Kahn CR. Unbalanced expression of the different subunits of elongation factor 1 in diabetic skeletal muscle. Proc Natl Acad Sci U S A. 2001;98(6):3422-7.

[9] Ejiri S. Moonlighting functions of polypeptide elongation factor 1: from actin bundling to zinc finger protein R1-associated nuclear localization. Biosci Biotechnol Biochem. 2002;66(1):1-21. Review.

[10] Shen R, Su ZZ, Olsson CA, Fisher PB. Identification of the human prostatic carcinoma oncogene PTI-1 by rapid expression cloning and differential RNA display. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995;92(15):6778-82.

[11] Mansilla F, Hansen LL, Jakobsen H, Kjeldgaard NO, Clark BF, Knudsen CR. Deconstructing PTI-1: PTI-1 is a truncated, but not mutated, form of translation elongatin factor 1A1, eEF1A1. Biochim Biophys Acta. 2005;1727(2):116-24.

[12] Su Z, Goldstein NI, Fisher PB. Antisense inhibition of the PTI-1 oncogene reverses cancer phenotypes. Proc Natl Acad Sci U S A. 1998;95(4):1764-9.

[13] Gopalkrishnan RV, Su ZZ, Goldstein NI, Fisher PB. Translational infidelity and human cancer: role of the PTI-1 oncogene. Int J Biochem Cell Biol. 1999;31(1):151-62.

[14] Sandbaken MG, Culbertson MR. Mutations in elongation factor EF-1 alpha affect the frequency of frameshifting and amino acid misincorporation in Saccharomyces cerevisiae. Genetics. 1988;120(4):923-34.

[15] Pogribna AP, Gorchakov SV, Negrutskii BS. Comparative analysis of the functional activity of the native and modified by trypsin forms of eukaryotic translation elongation factor 1a. Biopolym Cell. 2004; 20(4):300-6.

[16] El'skaya AV, Ovcharenko GV, Palchevskii SS, Petrushenko ZM, Triana-Alonso FJ, Nierhaus KH. Three tRNA binding sites in rabbit liver ribosomes and role of the intrinsic ATPase in 80S ribosomes from higher eukaryotes. Biochemistry. 1997;36(34):10492-7.

[17] Agafonov DE, Spirin AS. The ribosome-associated inhibitor A reduces translation errors. Biochem Biophys Res Commun. 2004;320(2):354-8.

[18] El'skaya AV, Soldatkin AP. The accuracy of poly(U) translation by different eukaryotic tRNAs. FEBS Lett. 1983;164(1):93-6.

[19] Abbott CM, Proud CG. Translation factors: in sickness and in health. Trends Biochem Sci. 2004;29(1):25-31.

[20] Cavallius J, Merrick WC. Site-directed mutagenesis of yeast eEF1A. Viable mutants with altered nucleotide specificity. J Biol Chem. 1998;273(44):28752-8.

[21] Carr-Schmid A, Durko N, Cavallius J, Merrick WC, Kinzy TG. Mutations in a GTP-binding motif of eukaryotic elongation factor 1A reduce both translational fidelity and the requirement for nucleotide exchange. J Biol Chem. 1999;274(42):30297-302.

[22] Vitagliano L, Ruggiero A, Masullo M, Cantiello P, Arcari P, Zagari A. The crystal structure of Sulfolobus solfataricus elongation factor 1alpha in complex with magnesium and GDP. Biochemistry. 2004;43(21):6630-6.

[23] Kinzy TG, Merrick WC. Characterization of a limited trypsin digestion form of eukaryotic elongation factor 1 alpha. J Biol Chem. 1991;266(7):4099-105.