Biopolym. Cell. 2006; 22(2):136-142.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000728
Геном та його регуляція
Зміни спектра розчинних білків і вмісту стресових білків БТШ90 і БТШ70 у проростках гороху у відповідь на клиностатування
1Козеко Л. Є.
  1. Інститут ботаніки ім. М. Г. Холодного НАН України
    вул. Терещенківська, 2, Київ, Україна, 01601

Abstract

Вивчено вплив клиностатування у земних умовах на білковий спектр проростків гороху (Pisum sativum L.). Проростання насіння при горизонтальному клиностатуванні (2 об І хв) протягом З діб призводило до дезорієнтації проростків. Показано, що вміст білків, у тому числі білків теплового иіоку БТШ90 і БТШ70, для яких характерним є високий рівень представленості у сухому насінні та його зниження упродовж проростання, залишався вищим у клиностатованих проростках порівняно з контрольними. Висловлено думку про можливість уповільнення їхнього гідролізу за умов клиностатування. При порівнянні із впливом вертикального клиностатування на вміст БТШ90 і БТШ70 показано комплексний характер ефекту горизонтального клиностатування, що включає відповідь рослини як на обертання sensu stricto, так і на варіювання його положення відносно вектора гравітації. Отримані дані підтверджують припущення щодо участі БТШ90 і БТШ70 в адаптації рослин до клиностатування.
Keywords: клиностатування, Pisum sativum L., проростання насіння, білковий спектр, білки теплового шоку, стрес
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Kordyum EL, Sytnik KM, Belyavskaya , Zhadko SI, Klimchuk DA, Polulyakh YuA. Modern problems of space cell phytobiology. M.: Nauka. 1994; 293 p.
[2] Gazenko OG, Il'in EA, Parfenov GP. [Biological studies in space (achievements and prospects)]. Izv Akad Nauk SSSR Biol. 1974;4(0):461-75.
[3] Sytnik KM, Kordyum EL, Nedukha OM, Fomicheva VM. Plant cell under changing the geophysical factors. Kiev, Naukova Dumka, 1984; 134 p.
[4] Merkis AI. Geotropicheskaya response of plants. Vilnius: Mintis, 1973; 264 p.
[5] Sievers A, Hensel W. Towards a more critical use of clinostats . Naturwissenschaften. 1981; 68(8): 429.
[6] Sachs MM, Ho THD. Alteration of Gene Expression During Environmental Stress in Plants. Annu Rev Plant Physiol. 1986;37(1):363–76.
[7] Piastuch WC, Brown CS. Protein expression in Arabidopsis thaliana after chronic clinorotation. J Plant Physiol. 1995;146(3):329-32.
[8] Kozeko LYe. Actin of Beta vulgaris seedlings under the clinorotation. Kosmichna Nauka i Tekhnologiia. 2004;10(5/6):218-20.
[9] Kosakivska IV. Physiological and biochemical bases of plant adaptation to stress. Kyiv: Stal, 2003; 191 p.
[10] Wolf D, Schulz M, Schnabl H. Influence of Horizontal Clinostat Rotation on Plant Proteins: 1. Effects on Ubiquitinated Polypeptides in the Stroma and Thylakoid Membranes of Vicia faba L. Chloroplasts. J Plant Physiol. 1993;141(3):304–8.
[11] Wolf D, Schulz M, Schnabl H. Influence of horizontal clinostat rotation on root tip proteins of Vicia faba L. Plant Biochem Physiol. 1993; 31: 717-23.
[12] Schnabl H, Hunte C, Schulz M, Wolf D, Ghiena-Rahlenbeck C, Bramer M, Graab M, Janssen M, Kalweit H. Effects of fast clinostat treatment and microgravity on Vicia faba L. mesophyll cell protoplast ubiquitin pools and actin isoforms. Microgravity Sci Technol. 1996;9(4):275-80.
[13] Nedukha OM, Tupik ID, Uvarova CI, Ovrutska II. Effects of HypoGravity on the activity and multiple molecular forms dehydrogenase protonema Funaria hygrometrica Hedw. Ukr Bot Zh. 1985; 42(1): 52-5.
[14] Vierling E. The Roles Of Heat Shock Proteins In Plants. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 1991;42(1):579–620.
[15] Hendrick JP, Hartl FU. Molecular chaperone functions of heat-shock proteins. Annu Rev Biochem. 1993;62:349-84.
[16] Leshem YY, Kuiper PJ, Erdei L, Lurie S, Perl-Treves R. Do Selye's mammalian "GAS" concept and "co-stress" response exist in plants? Ann N Y Acad Sci. 1998;851:199-208.
[17] Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem. 1976;72:248-54.
[18] Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970;227(5259):680-5.
[19] Kozeko L. Protein-synthesizing system of axial organs bean seed: Auth Thesis. ... kand biol nauk. Kiev, 1991; 20 p.
[20] Job C, Kersulec A, Ravasio L, Chareyre S, Pepin R, Job D. The solubilization of the basic subunit of sugarbeet seed Il-S globulin during priming and early germination. Seed Sci. Res. 1997; 7(3): 225-43.
[21] Gallardo K, Job C, Groot SP, Puype M, Demol H, Vandekerckhove J, Job D. Proteomic analysis of arabidopsis seed germination and priming. Plant Physiol. 2001;126(2):835-48.
[22] Hong SW, Vierling E. Mutants of Arabidopsis thaliana defective in the acquisition of tolerance to high temperature stress. Proc Natl Acad Sci U S A. 2000;97(8):4392-7.
[23] De Rocher A., Lauzon L., Vierling E. HSP70 expression during seed development. J Cell Biochem. 1990. 14E:298 (Abstr.).
[24] DeRocher A, Vierling E. Cytoplasmic HSP70 homologues of pea: differential expression in vegetative and embryonic organs. Plant Mol Biol. 1995;27(3):441-56.
[25] Wehmeyer N, Hernandez LD, Finkelstein RR, Vierling E. Synthesis of small heat-shock proteins is part of the developmental program of late seed maturation. Plant Physiol. 1996;112(2):747-57.
[26] Brown AH, Dahl AO, Chapman DK. Morphology of Arabidopsis Grown under Chronic Centrifugation and on the Clinostat. Plant Physiol. 1976;57(3):358-64.