Biopolym. Cell. 2006; 22(1):18-28.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.000716
Структура та функції біополімерів
Компактизація суперспіральної ДНК на модифікованій амінослюді
1, 2Лиманська О. Ю., 1Лиманська Л. О., 1, 3Лиманський О. П.
  1. Інститут мікробіології та імунології ім. І. І. Мечникова НАМН
    вул. Пушкінська, 14, Харків, Україна, 61057
  2. Інститут експериментальної і клінічної ветеринарної медицини УААН
    вул. Пушкінська, 83, Харків, Україна, 61023
  3. Лабораторiя плазматичної мембрани та ядерного сигналiнгу, Iнститут бiодослiджень, Кiотський унiверситет
    Кiото, 606-8502, Японiя

Abstract

За допомогою атомно-силової мікроскопії візуалізовано етапи компактизації поодиноких молекул суперспіральної ДНК pGEMEX, іммобілізованих на модифікованій амінослюді. При підвищенні рівня компактизації ДНК довжина суперспіральної осі першого порядку молекул зменшується від ~ 580 до ~ 370 нм з наступним утворенням осі суперспіралі другого і третього порядків довжиною ~ 260 і ~ J40 нм (~ 10 % від контурної довжини релаксованої молекули) відповідно. Компакти­зація поодиноких молекул завершується утворенням мінітороїдів діаметром ~ 50 нм та молекул сферичної конформації Запропоновано модель можливих конформаційних переходів суперспіральної ДНК in vitro за відсутності білків. Показано, що компактизація суперспіральних молекул ДНК до рівня мінітороїдів і сфероїдів обумовлена високою поверхневою щільністю заряду амінослюди, на якій іммобілізовано молекули ДНК.
Keywords: суперспіральна ДНК, атомно-силова мікроскопія, амінослюда, компактизація ДНК, мінітороїд, сфероїд
Повний текст: (PDF, українською) (PDF, англійською)

References

[1] Kim J, Yoshimura SH, Hizume K, Ohniwa RL, Ishihama A, Takeyasu K. Fundamental structural units of the Escherichia coli nucleoid revealed by atomic force microscopy. Nucleic Acids Res. 2004;32(6):1982-92.
[2] Hizume K, Yoshimura SH, Maruyama H, Kim J, Wada H, Takeyasu K. Chromatin reconstitution: development of a salt-dialysis method monitored by nano-technology. Arch Histol Cytol. 2002;65(5):405-13.
[3] Gonz?lez-Huici V, Salas M, Hermoso JM. Genome wide, supercoiling-dependent in vivo binding of a viral protein involved in DNA replication and transcriptional control. Nucleic Acids Res. 2004;32(8):2306-14.
[4] Yoshimura SH, Hizume K, Murakami A, Sutani T, Takeyasu K, Yanagida M. Condensin architecture and interaction with DNA: regulatory non-SMC subunits bind to the head of SMC heterodimer. Curr Biol. 2002;12(6):508-13.
[5] Kimura K, Rybenkov VV, Crisona NJ, Hirano T, Cozzarelli NR. 13S condensin actively reconfigures DNA by introducing global positive writhe: implications for chromosome condensation. Cell. 1999;98(2):239-48.
[6] Sato MH, Ura K, Hohmura KI, Tokumasu F, Yoshimura SH, Hanaoka F, Takeyasu K. Atomic force microscopy sees nucleosome positioning and histone H1-induced compaction in reconstituted chromatin. FEBS Lett. 1999;452(3):267-71.
[7] Golan R, Pietrasanta LI, Hsieh W, Hansma HG. DNA toroids: stages in condensation. Biochemistry. 1999;38(42):14069-76.
[8] Allen MJ, Bradbury EM, Balhorn R. AFM analysis of DNA-protamine complexes bound to mica. Nucleic Acids Res. 1997;25(11):2221-6.
[9] Dunlap DD, Maggi A, Soria MR, Monaco L. Nanoscopic structure of DNA condensed for gene delivery. Nucleic Acids Res. 1997;25(15):3095-101.
[10] Fang Y, Hoh JH. Surface-directed DNA condensation in the absence of soluble multivalent cations. Nucleic Acids Res. 1998;26(2):588-93.
[11] Cherny DI, Jovin TM. Electron and scanning force microscopy studies of alterations in supercoiled DNA tertiary structure. J Mol Biol. 2001;313(2):295-307.
[12] Hud NV, Downing KH. Cryoelectron microscopy of lambda phage DNA condensates in vitreous ice: the fine structure of DNA toroids. Proc Natl Acad Sci U S A. 2001;98(26):14925-30.
[13] Lin Z, Wang C, Feng X, Liu M, Li J, Bai C. The observation of the local ordering characteristics of spermidine-condensed DNA: atomic force microscopy and polarizing microscopy studies. Nucleic Acids Res. 1998;26(13):3228-34.
[14] Limansky AP, Shlyakhtenko LS, Schaus S, Henderson E, Lyubchenko YL. Aminomodified probes for atomic force microscopy. Probe Microscopy. 2002;2(3-4):227-34.
[15] Boles TC, White JH, Cozzarelli NR. Structure of plectonemically supercoiled DNA. J Mol Biol. 1990;213(4):931-51.
[16] Hansma HG, Golan R, Hsieh W, Lollo CP, Mullen-Ley P, Kwoh D. DNA condensation for gene therapy as monitored by atomic force microscopy. Nucleic Acids Res. 1998;26(10):2481-7.
[17] Polianichko AM, Chikhirzhina EV, Andrushchenko VV, Kostyleva EI, Wieser H, Vorob'ev VI. The effect of Ca2+ ions on DNA compaction in the complex with non-histone chromosomal protein HMGB1. Mol Biol (Mosk). 2004;38(4):701-12. Russian.
[18] Sivolob A, Prunell A. Nucleosome conformational flexibility and implications for chromatin dynamics. Philos Trans A Math Phys Eng Sci. 2004;362(1820):1519-47. Review.
[19] Saenger W. Principles of nucleic acid structure. New York: Springer, 1984; 556 p.
[20] Limanskii A. Atomic force microscopy: visualization of DNA and proteins to measure the strength of intermolecular interactions. Usp Sovrem Biol. 2003; 123(6):531-42.
[21] Shlyakhtenko LS, Gall AA, Weimer JJ, Hawn DD, Lyubchenko YL. Atomic force microscopy imaging of DNA covalently immobilized on a functionalized mica substrate. Biophys J. 1999;77(1):568-76.
[22] Limansky AP. Investigation of aminomodified mica as a substrate for nucleic acids atomic force microscopy. Biopolym Cell. 2001; 17(4):292-7.
[23] Vezenov DV, Noy A, Rozsnyai LF, Lieber CM. Force titrations and ionization state sensitive imaging of functional groups in aqueous solutions by chemical force microscopy. J Am Chem Soc. 1997;119(8):2006-15.
[24] Zhang H, He H-X, Wang J, Mu T, Liu Z-F. Force titration of amino group-terminated self-assembled monolayers using chemical force microscopy. Appl Phys A Mater Sci Process. 1998;66(7):S269-S271.
[25] Lyamichev VI, Mirkin SM, Frank-Kamenetskii MD. Structure of (dG)n.(dC)n under superhelical stress and acid pH. J Biomol Struct Dyn. 1987;5(2):275-82.
[26] Wu A, Li Z, Yu L, Wang H, Wang E. Plasmid DNA network on a mica substrate investigated by atomic force microscopy. Anal Sci. 2001;17(5):583-4.