Biopolym. Cell. 2005; 21(3):293-295.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006F5
Короткі повідомлення
Ідентифікація ендогенних ізоформ кінази рибосомного білка S6 – S6K2
1Панасюк Г. Г., 1Немазаний І. О., 1, 2Гут І. Т., 1Філоненко В. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680
  2. Університетський коледж Лондона
    вул. Гавер, Лондон, WC1E 6BT, Велика Британія

Abstract

До родини кіназ рибосомного білка S6 належать два представники — S6K1 і S6K2. Перший функціонує в клітині у вигляді двох ізоформ — цитоплазматичної (S6KI/II, 70 кДа) і ядерної (S6K1/I, 85 кДа), яка містить сигнал ядерної локалізації в межах N-кінцевого подовження. Вважається, що ізоформи S6K1 виникають як результат альтернативного сплайсингу мРНК або ж використання альтернативних стартів трансляції мРНК. Відомо, що S6KІ/II залучена до регуляції біогенезу рибосом через контроль трансляції мРНК рибосомних білків. Функцію S6K1/1 на сьогодні не досліджено. Високий рівень структурної гомологи S6K1 і S6K2 і присутність двох альтернативних стартів трансляції мРНК свідчать про те, що S6K2 (як і S6K1) може існувати у вигляді двох ізоформ. Вестерн-блот-аналізом лізатів клітин з використанням поліклональних антитіл проти S6K2 не виявлено S6K2/I ізоформи очікуваної молекулярної маси (-70 кДа). Натомість за допомогою анти-S6K2 антитіл детектовано як S6K2/II, так і білковий продукт розміром 105 кДа
Keywords: S6K1, S6K2, рибосомний білок S6
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Avruch J, Belham C, Weng Q, Hara K, Yonezawa K. The p70 S6 kinase integrates nutrient and growth signals to control translational capacity. Prog Mol Subcell Biol. 2001;26:115-54.
[2] Dufner A, Thomas G. Ribosomal S6 kinase signaling and the control of translation. Exp Cell Res. 1999;253(1):100-9.
[3] Price DJ, Nemenoff RA, Avruch J. Purification of a hepatic S6 kinase from cycloheximide-treated Rats. J Biol Chem. 1989;264(23):13825-33.
[4] Gout I, Minami T, Hara K, Tsujishita Y, Filonenko V, Waterfield MD, Yonezawa K. Molecular cloning and characterization of a novel p70 S6 kinase, p70 S6 kinase beta containing a proline-rich region. J Biol Chem. 1998;273(46):30061-4.
[5] Richardson CJ, Schalm SS, Blenis J. PI3-kinase and TOR: PIKTORing cell growth. Semin Cell Dev Biol. 2004;15(2):147-59.
[6] Valovka T, Filonenko V, Palchevsky S, Velikiy M, Drobot L, Waterfield M, Matsuka G, Gout I. Functional and regulatory properties of p70S6 kinase β. Biopolym Cell. 1999; 15(5):415-21.
[7] Valovka T, Verdier F, Cramer R, Zhyvoloup A, Fenton T, Rebholz H, Wang ML, Gzhegotsky M, Lutsyk A, Matsuka G, Filonenko V, Wang L, Proud CG, Parker PJ, Gout IT. Protein kinase C phosphorylates ribosomal protein S6 kinase betaII and regulates its subcellular localization. Mol Cell Biol. 2003;23(3):852-63.
[8] de Groot RP, Ballou LM, Sassone-Corsi P. Positive regulation of the cAMP-responsive activator CREM by the p70 S6 kinase: an alternative route to mitogen-induced gene expression. Cell. 1994;79(1):81-91.
[9] Koh H, Jee K, Lee B, Kim J, Kim D, Yun YH, Kim JW, Choi HS, Chung J. Cloning and characterization of a nuclear S6 kinase, S6 kinase-related kinase (SRK); a novel nuclear target of Akt. Oncogene. 1999;18(36):5115-9.
[10] Minami T, Hara K, Oshiro N, Ueoku S, Yoshino K, Tokunaga C, Shirai Y, Saito N, Gout I, Yonezawa K. Distinct regulatory mechanism for p70 S6 kinase beta from that for p70 S6 kinase alpha. Genes Cells. 2001;6(11):1003-15.
[11] Savinska LO, Kijamova RG, Pogrebnoy PV, Ovtsharenko GV, Gout IT, Filonenko VV. Comparative characterization of S6 kinase α and β isoforms expression in mammalian tissues. Biopolym Cell. 2001; 17(5):374-9.
[12] Pogrebnoy PV, Kukharenko AP, Tykhonkova IA, Pal'chevskiy SS, Savinskaya LA, Pogrebnaya AP, Valevka TI, Markeeva NV, Soldatkina MA, Matsuka GKh, Gout IT, Filonenko VV. Generation and characterization of monoclonal antibodies to p70S6kinase. Exp. Oncol 1999; 21(4):232–8.