Альтернативний сплайсинг пре-мРНК гена інтерсектину 1: експресія транскрипційних ізоформ

Циба, Л. О.; Скрипкіна, І. Я.; Ніколаєнко, О. В.; Ференець, Г. О.; Гордіюк, В. В.; Гардинер, К.; Риндич, А. В.

doi:10.7124/bc.0006D2

Biopolym. Cell. 2004; 20(6):515-523.

http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006D2

Молекулярні механізми диференціювання

Альтернативний сплайсинг пре-мРНК гена інтерсектину 1: експресія транскрипційних ізоформ

1Циба Л. О., 1Скрипкіна І. Я., 1Ніколаєнко О. В., 1Ференець Г. О., 1Гордіюк В. В., 1Гардинер К., 1Риндич А. В.

Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Проаналізовано альтернативний сплайсинг пре-мРНК гена інтерсектину 1 людини і миші, який кодує важливі компоненти ендоцитозу та сигнальних шляхів у клітині. Виявлено шість нових транскриптів гена інтерсектину І та охарактеризовано рівень їхньої експресії в тканинах людини та миші.

Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] McPherson PS, Kay BK, Hussain NK. Signaling on the endocytic pathway. Traffic. 2001;2(6):375-84.

[2] Hussain NK, Yamabhai M, Ramjaun AR, Guy AM, Baranes D, O'Bryan JP, Der CJ, Kay BK, McPherson PS. Splice variants of intersectin are components of the endocytic machinery in neurons and nonneuronal cells. J Biol Chem. 1999;274(22):15671-7.

[3] Adams A, Thorn JM, Yamabhai M, Kay BK, O'Bryan JP. Intersectin, an adaptor protein involved in clathrin-mediated endocytosis, activates mitogenic signaling pathways. J Biol Chem. 2000;275(35):27414-20.

[4] Hussain NK, Jenna S, Glogauer M, Quinn CC, Wasiak S, Guipponi M, Antonarakis SE, Kay BK, Stossel TP, Lamarche-Vane N, McPherson PS. Endocytic protein intersectin-l regulates actin assembly via Cdc42 and N-WASP. Nat Cell Biol. 2001;3(10):927-32.

[5] Jenna S, Hussain NK, Danek EI, Triki I, Wasiak S, McPherson PS, Lamarche-Vane N. The activity of the GTPase-activating protein CdGAP is regulated by the endocytic protein intersectin. J Biol Chem. 2002;277(8):6366-73.

[6] Tong XK, Hussain NK, de Heuvel E, Kurakin A, Abi-Jaoude E, Quinn CC, Olson MF, Marais R, Baranes D, Kay BK, McPherson PS. The endocytic protein intersectin is a major binding partner for the Ras exchange factor mSos1 in rat brain. EMBO J. 2000;19(6):1263-71.

[7] Tong XK, Hussain NK, Adams AG, O'Bryan JP, McPherson PS. Intersectin can regulate the Ras/MAP kinase pathway independent of its role in endocytosis. J Biol Chem. 2000;275(38):29894-9.

[8] Okamoto M, Schoch S, S?dhof TC. EHSH1/intersectin, a protein that contains EH and SH3 domains and binds to dynamin and SNAP-25. A protein connection between exocytosis and endocytosis? J Biol Chem. 1999;274(26):18446-54.

[9] Snyder JT, Rossman KL, Baumeister MA, Pruitt WM, Siderovski DP, Der CJ, Lemmon MA, Sondek J. Quantitative analysis of the effect of phosphoinositide interactions on the function of Dbl family proteins. J Biol Chem. 2001;276(49):45868-75.

[10] Guipponi M, Scott HS, Chen H, Schebesta A, Rossier C, Antonarakis SE. Two isoforms of a human intersectin (ITSN) protein are produced by brain-specific alternative splicing in a stop codon. Genomics. 1998;53(3):369-76.

[11] Skripkina IA, Tsyba LA, Slavov D, Gardiner K, Ryndich AV. New forms of gene transcripts in human and mouse intersectin. Ukr Biokhim Zh. 2002;74(4):33-43.

[12] Sengar AS, Wang W, Bishay J, Cohen S, Egan SE. The EH and SH3 domain Ese proteins regulate endocytosis by linking to dynamin and Eps15. EMBO J. 1999;18(5):1159-71.

[13] Pennisi E. Human genome. A low number wins the GeneSweep Pool. Science. 2003;300(5625):1484.

[14] Modrek B, Lee C. A genomic view of alternative splicing. Nat Genet. 2002;30(1):13-9.

[15] Martina JA, Bonangelino CJ, Aguilar RC, Bonifacino JS. Stonin 2: an adaptor-like protein that interacts with components of the endocytic machinery. J Cell Biol. 2001;153(5):1111-20.

[16] Yamabhai M, Hoffman NG, Hardison NL, McPherson PS, Castagnoli L, Cesareni G, Kay BK. Intersectin, a novel adaptor protein with two Eps15 homology and five Src homology 3 domains. J Biol Chem. 1998;273(47):31401-7.

[17] Martinez R, Mathey-Prevot B, Bernards A, Baltimore D. Neuronal pp60c-src contains a six-amino acid insertion relative to its non-neuronal counterpart. Science. 1987;237(4813):411-5.

[18] Noble ME, Musacchio A, Saraste M, Courtneidge SA, Wierenga RK. Crystal structure of the SH3 domain in human Fyn; comparison of the three-dimensional structures of SH3 domains in tyrosine kinases and spectrin. EMBO J. 1993;12(7):2617-24.

[19] Lim WA, Richards FM, Fox RO. Structural determinants of peptide-binding orientation and of sequence specificity in SH3 domains. Nature. 1994;372(6504):375-9.

[20] Owen DJ, Wigge P, Vallis Y, Moore JD, Evans PR, McMahon HT. Crystal structure of the amphiphysin-2 SH3 domain and its role in the prevention of dynamin ring formation. EMBO J. 1998;17(18):5273-85.

[21] Simpson F, Hussain NK, Qualmann B, Kelly RB, Kay BK, McPherson PS, Schmid SL. SH3-domain-containing proteins function at distinct steps in clathrin-coated vesicle formation. Nat Cell Biol. 1999;1(2):119-24.

[22] Yu H, Rosen MK, Shin TB, Seidel-Dugan C, Brugge JS, Schreiber SL. Solution structure of the SH3 domain of Src and identification of its ligand-binding site. Science. 1992;258(5088):1665-8.