Biopolym. Cell. 2004; 20(5):380-387.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006BF
Огляди
Значення SНЗ-доменів у функціонуванні клітин рослин
1Гут Р. Т.
  1. Національний лісотехнічний університет України
    вул. Генерала Чупринки, 103, Львів, Україна, 79057

Abstract

SHЗ-домени є важливими модулями білково-білкових взаємодій, що беруть участь у великій кількості різноманітних клітинних процесів. Незважаючи на те, що функції SH3-доменів у клітинах тварин та дріжджів досліджено переважно добре, значення цих доменів у функціонуванні рослинних клітин залишається практично нез'ясованим. Так, дотепер було клоновано лише одну родину з трьох SH3-вмісних білків Arabidopsis thaliana, залучених до процесів ендоцитозу. Водночас дослідження геному цієї рослини передбачає наявність близько 10 SH3-вмісних білків та значної кількості білків, які містять SH3-зв'язувальні пролін-багаті послідовності. В огляді описано вже відомі процеси, що відбуваються в клітинах рослин за участі SH3-вмісних білків, а також обговорюються можливі мішені SH3-доменів та процеси, регуляція яких, можливо, здійснюється за рахунок опосередкованих цими доменами взаємодій.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Dalgarno DC, Botfield MC, Rickles RJ. SH3 domains and drug design: ligands, structure, and biological function. Biopolymers. 1997;43(5):383-400.
[2] Cesareni G, Panni S, Nardelli G, Castagnoli L. Can we infer peptide recognition specificity mediated by SH3 domains? FEBS Lett. 2002;513(1):38-44.
[3] Yu H, Rosen MK, Shin TB, Seidel-Dugan C, Brugge JS, Schreiber SL. Solution structure of the SH3 domain of Src and identification of its ligand-binding site. Science. 1992;258(5088):1665-8.
[4] Mayer BJ. SH3 domains: complexity in moderation. J Cell Sci. 2001;114(Pt 7):1253-63.
[5] Kapoor TM, Andreotti A. H, Schreiber S. L. Exploring the Specificity Pockets of Two Homologous SH3 Domains Using Structure-Based, Split-Pool Synthesis and Affinity-Based Selection. J. Amer. Chem. Soc. 1998. 120(1):23-29.
[6] Feng S, Kasahara C, Rickles RJ, Schreiber SL. Specific interactions outside the proline-rich core of two classes of Src homology 3 ligands. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995;92(26):12408-15.
[7] Mongiovi AM, Romano PR, Panni S, Mendoza M, Wong WT, Musacchio A, Cesareni G, Di Fiore PP. A novel peptide-SH3 interaction. EMBO J. 1999;18(19):5300-9.
[8] Lam BC, Sage TL, Bianchi F, Blumwald E. Role of SH3 domain-containing proteins in clathrin-mediated vesicle trafficking in Arabidopsis. Plant Cell. 2001;13(11):2499-512.
[9] Huttner WB, Schmidt AA. Membrane curvature: a case of endofeelin' ... Trends Cell Biol. 2002;12(4):155-8.
[10] Jin JB, Kim YA, Kim SJ, Lee SH, Kim DH, Cheong GW, Hwang I. A new dynamin-like protein, ADL6, is involved in trafficking from the trans-Golgi network to the central vacuole in Arabidopsis. Plant Cell. 2001;13(7):1511-26.
[11] Henley JR, McNiven MA. Association of a dynamin-like protein with the Golgi apparatus in mammalian cells. J Cell Biol. 1996;133(4):761-75.
[12] Jones SM, Howell KE, Henley JR, Cao H, McNiven MA. Role of dynamin in the formation of transport vesicles from the trans-Golgi network. Science. 1998;279(5350):573-7.
[13] Lam BC, Sage TL, Bianchi F, Blumwald E. Regulation of ADL6 activity by its associated molecular network. Plant J. 2002;31(5):565-76.
[14] Gu X, Verma DP. Dynamics of phragmoplastin in living cells during cell plate formation and uncoupling of cell elongation from the plane of cell division. Plant Cell. 1997;9(2):157-69.
[15] Gu X, Verma DP. Phragmoplastin, a dynamin-like protein associated with cell plate formation in plants. EMBO J. 1996;15(4):695-704.
[16] Kang BH, Busse JS, Dickey C, Rancour DM, Bednarek SY. The arabidopsis cell plate-associated dynamin-like protein, ADL1Ap, is required for multiple stages of plant growth and development. Plant Physiol. 2001;126(1):47-68.
[17] Park JM, Cho JH, Kang SG, Jang HJ, Pih KT, Piao HL, Cho MJ, Hwang I. A dynamin-like protein in Arabidopsis thaliana is involved in biogenesis of thylakoid membranes. EMBO J. 1998;17(4):859-67.
[18] Gao H, Kadirjan-Kalbach D, Froehlich JE, Osteryoung KW. ARC5, a cytosolic dynamin-like protein from plants, is part of the chloroplast division machinery. Proc Natl Acad Sci U S A. 2003;100(7):4328-33.
[19] Hubberstey AV, Mottillo EP. Cyclase-associated proteins: CAPacity for linking signal transduction and actin polymerization. FASEB J. 2002;16(6):487-99.
[20] Kawai M, Aotsuka S, Uchimiya H. Isolation of a cotton CAP gene: a homologue of adenylyl cyclase-associated protein highly expressed during fiber elongation. Plant Cell Physiol. 1998;39(12):1380-3.
[21] Barrero RA, Umeda M, Yamamura S, Uchimiya H. Arabidopsis CAP regulates the actin cytoskeleton necessary for plant cell elongation and division. Plant Cell. 2002;14(1):149-63.
[22] Gibbon BC, Zonia LE, Kovar DR, Hussey PJ, Staiger CJ. Pollen profilin function depends on interaction with proline-rich motifs. Plant Cell. 1998;10(6):981-93.
[23] McKinney EC, Kandasamy MK, Meagher RB. Small changes in the regulation of one Arabidopsis profilin isovariant, PRF1, alter seedling development. Plant Cell. 2001;13(5):1179-91.
[24] Freeman NL, Lila T, Mintzer KA, Chen Z, Pahk AJ, Ren R, Drubin DG, Field J. A conserved proline-rich region of the Saccharomyces cerevisiae cyclase-associated protein binds SH3 domains and modulates cytoskeletal localization. Mol Cell Biol. 1996;16(2):548-56.
[25] Hiroaki H, Ago T, Ito T, Sumimoto H, Kohda D. Solution structure of the PX domain, a target of the SH3 domain. Nat Struct Biol. 2001;8(6):526-30.
[26] Qin C, Wang X. The Arabidopsis phospholipase D family. Characterization of a calcium-independent and phosphatidylcholine-selective PLD zeta 1 with distinct regulatory domains. Plant Physiol. 2002;128(3):1057-68.