Biopolym. Cell. 2004; 20(4):325-330.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006B7
Молекулярна та клітинна біотехнології
Експресія позаклітинного пролактину людини у клітинах комах
1Строковська Л. І., 1Кіхно І. М., 1Мелешко Р. А., 1Соломко О. П.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

За допомогою рекомбінантного бакуловірусу в культурі клітин комах синтезовано пролактин людини як розчинний поза­клітинний білок. Вихід варіював у межах 20—30 мг на 1 л середовища. Рекомбинантний пролактин був біологічно актив­ним у проліферативному тесті із застосуванням Nb2 клітин лімфоми щурів.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Bole-Feysot C, Goffin V, Edery M, Binart N, Kelly PA. Prolactin (PRL) and its receptor: Actions, signal transduction pathways and phenotypes observed in PRL receptor knockout mice. Endocr Rev. 1998;19(3):225-68.
[2] Strokovskaya LI, Kalinina NO, Kikhno IM, Solomko AP. The expression of recombinant human prolactin with use of the baculovirus vector on the basis of Malacosoma Neustria nuclear polyhedrosis virus. Dopovidi Nats Akad Nauk Ukrainy. 1997; (1):166-9.
[3] Strokovskaya L, Bartoszewicz Z, Szolajska E, Kikhno I, Solomko A, Michalik J. Expression and one-step purification of intracellular human prolactin in insect cells. Protein Expr Purif. 2001; 22 (2):242-8.
[4] Strokovskaya LI, Meleshko RA, Kikhno IM, Solomko AP. Comparative study on the efficiency of human recombinant prolactin expression in two baculovirus systems. Biopolym Cell. 2002; 18(5):423-8.
[5] Das T, Johns PW, Goffin V, Kelly P, Kelder B, Kopchick J, Buxton K, Mukerji P. High-level expression of biologically active human prolactin from recombinant baculovirus in insect cells. Protein Expr Purif. 2000; 20(2):265-73.
[6] Tessier DC, Thomas DY, Khouri HE, Laliberte F, Vernet T. Enhanced secretion from insect cells of a foreign protein fused to the honeybee melittin signal peptide. Gene. 1991; 98 (2):177-83.
[7] Zolotukhin SB, Markelova EYu, Panasenko GV, Naidenov VG, Shved AD, Sautin YuYu, Patsko YaV. A fast method for cloning of specific cDNA. Cloning of human prolactin cDNA. Biopolym Cell. 1989; 5(6):87-92.
[8] Kitts PA, Possee RD. A method for producing recombinant baculovirus expression vectors at high frequency. Biotechniques. 1993;14(5):810-7.
[9] Al-Sakkaf KA, Mooney LM, Dobson PRM, Brown BL. Possible role for protein kinase B in the anti-apoptotic effect of prolactin in rat Nb2 lymphoma cells. J Endocrinol. 2000; 167 (1):85-92.
[10] Khurana S, Kuns R, Ben-Jonathan N. Heparin-binding property of human prolactin: A novel aspect of prolactin biology. Endocrinology. 1999; 140 (2):1026-9.
[11] Lewis UJ, Singh RNP, Sinha YN, Vanderlaan WP. Glycosylated human prolactin. Endocrinology. 1985; 116 (1):359-63.
[12] Price AE, Logvinenko KB, Higgins EA, Cole ES, Richards SM. Studies on the microheterogeneity and in vitro activity of glycosylated and nonglycosylated recombinant human prolactin separated using a novel purification process. Endocrinology. 1995;136(11):4827-33.