Biopolym. Cell. 2004; 20(4):316-320.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006B5
Структура та функції біополімерів
Відновлення активності аміноацил-тРНК синтетаз вищих еукаріотів та їхня стабілізація у присутності рибосом
1Лукаш Т. О., 1Турківська Г. В., 1Єльська Г. В.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Роботу присвячено дослідженню функціональної взаємодії рибосом та аміноацил-тРНК синтетаз (АРС) печінки кролів. Показано, що рибосоми здатні стимулювати активність лейцил-, ізолейцил- і фенілаланіл-тРНК синтетаз. Проаналізовано можливі механізми такого впливу. Зробле­но висновок стосовно того, що рибосоми мають иіапероноподібні властивості і таким чином можуть підтримувати активну конформацію АРС.
Повний текст: (PDF, українською)

References

[1] Spirin A.S., Ovchinnikov L.P. Compartmentation of proteins of the translational machinery on eukaryotic polyribosomes. Progr. Bioorg. Chem. and Mol. Biol., Amsterdam; New York: Elsevier 1984; 71-82.
[2] Negrutskii BS, El'skaia AV. Functional compartmentation of the translation apparatus and channeling of tRNA/aminoacyl-tRNA in cells of higher eukaryotes. Mol Biol (Mosk). 2001;35(4):702-7.
[3] Ussery MA, Tanaka WK, Hardesty B. Subcellular distribution of aminoacyl-tRNA synthetases in various eukaryotic cells. Eur J Biochem. 1977;72(3):491-500.
[4] Fedorov AN, Al'zhanova AT, Ovchinnikov LP. Association of eukaryotic aminoacyl-tRNA-synthases with polyribosomes. Biokhimiia. 1985;50(10):1639-45.
[5] Ryazanov AG, Ovchinnikov LP, Spirin AS. Development of structural organization of protein-synthesizing machinery from prokaryotes to eukaryotes. Biosystems. 1987;20(3):275-88.
[6] Mirande M, Le Corre D, Louvard D, Reggio H, Pailliez JP, Waller JP. Association of an aminoacyl-tRNA synthetase complex and of phenylalanyl-tRNA synthetase with the cytoskeletal framework fraction from mammalian cells. Exp Cell Res. 1985;156(1):91-102.
[7] Deutscher MP. The eucaryotic aminoacyl-tRNA synthetase complex: suggestions for its structure and function. J Cell Biol. 1984;99(2):373-7.
[8] Ivanov LL, Kovalenko MI, Turkovskaia GV, El'skaia AV. Structure-functional properties of eukaryotic aminoacyl-tRNA synthetase Biokhimiia. 1992;57(8):1123-41.
[9] Mirande M. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural domains and their implications. Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. 1991;40:95-142.
[10] Negrutskii BS, Deutscher MP. Channeling of aminoacyl-tRNA for protein synthesis in vivo. Proc Natl Acad Sci U S A. 1991;88(11):4991-5.
[11] Stapulionis R, Deutscher MP. A channeled tRNA cycle during mammalian protein synthesis. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995;92(16):7158-61.
[12] Das B, Chattopadhyay S, Bera AK, Dasgupta C. In vitro protein folding by ribosomes from Escherichia coli, wheat germ and rat liver: the role of the 50S particle and its 23S rRNA. Eur J Biochem. 1996;235(3):613-21.
[13] Kudlicki W, Coffman A, Kramer G, Hardesty B. Ribosomes and ribosomal RNA as chaperones for folding of proteins. Fold Des. 1997;2(2):101-8.
[14] Chattopadhyay S, Das B, Bera AK, Dasgupta D, Dasgupta C. Refolding of denatured lactate dehydrogenase by Escherichia coli ribosomes. Biochem J. 1994;300 ( Pt 3):717-21.
[15] Carias JR, Mouricout M, Quintard B, Thomes JC, Julien R. Leucyl-tRNA and arginyl-tRNA synthetases of wheat germ: inactivation and ribosome effects. Eur J Biochem. 1978;87(3):583-90.
[16] Jakubowski H. A role for protein--protein interactions in the maintenance of active forms of aminoacyl-tRNA synthetases. FEBS Lett. 1979;103(1):71-6.
[17] Rodnina MV1, Serebryanik AI, Ovcharenko GV, El'skaya AV. ATPase strongly bound to higher eukaryotic ribosomes. Eur J Biochem. 1994;225(1):305-10.
[18] Pailliez JP, Waller JP. Phenylalanyl-tRNA synthetases from sheep liver and yeast. Correlation between net charge and binding to ribosomes. J Biol Chem. 1984;259(24):15491-6.
[19] El'skaya AV, Ovcharenko GV, Palchevskii SS, Petrushenko ZM, Triana-Alonso FJ, Nierhaus KH. Three tRNA binding sites in rabbit liver ribosomes and role of the intrinsic ATPase in 80S ribosomes from higher eukaryotes. Biochemistry. 1997;36(34):10492-7.
[20] Slobin LI. The role of eucaryotic factor Tu in protein synthesis. The measurement of the elongation factor Tu content of rabbit reticulocytes and other mammalian cells by a sensitive radioimmunoassay. Eur J Biochem. 1980;110(2):555-63.
[21] Sara Sana, Ivanov L. L., Turkovskaya G. V., Martinkus Z. P., Kovalenko M. I., El'skaya A. V. Effect of ribosomes on the thermostability of rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases. Biopolym. Cell. 1992; 8(3):6-9.