Biopolym. Cell. 2004; 20(4):300-306.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006B3
Структура та функції біополімерів
Порівняльний аналіз функціональної активності нативної і модифікованої трипсином форм еукаріотичного фактора елонгації трансляції 1А
1Погрібна А. П., 1Горчаков С. В., 1Негруцький Б. С.
  1. Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
    Вул. Академіка Заболотного, 150, Київ, Україна, 03680

Abstract

Еукаріотичний фактор елонгації трансляції 1A (eEFIA) є одним з головних компонентів трансляційного апарату в клітині, який також виконує цілу низку неканонічних функцій, що не пов'язані з трансляційним процесом. У даній роботі за допомогою методу обмеженого трипсинолізу фактора елон­гації ІА отримано вкорочену на 69 амінокислотних залишків форму ΔeEFIA, яка є аналогом потенційного білкового продук­ту онкогена PTI-1. ΔeEFIA використано як модель для вивчення властивостей продукта онкогена РТІ-І в трансляцій­ному процесі. Результати порівняння eEFIA і ΔeEFIA в чотирьох різних функціональних тестах дозволяють зробити припущення щодо можливої участі РТІ-І в трансляції.
Повний текст: (PDF, російською)

References

[1] Cavallius, J., Rattan, S.I.S., Clark, B.F.C. Changes in activity and amount of active elongation factor 1? in a aging and immortal human fibroblast cultures (1986) Experimental Gerontology, 21 (3), pp. 149-157.
[2] Talapatra, S., Wagner, J.D.O., Thompson, C.B. Elongation factor-1 alpha is a selective regulator of growth factor withdrawal and ER stress-induced apoptosis (2002) Cell Death and Differentiation, 9 (8), pp. 856-861.
[3] Ohta K, Toriyama M, Miyazaki M, Murofushi H, Hosoda S, Endo S, Sakai H. The mitotic apparatus-associated 51-kDa protein from sea urchin eggs is a GTP-binding protein and is immunologically related to yeast polypeptide elongation factor 1 alpha. J Biol Chem. 1990;265(6):3240-7.
[4] Tatsuka M, Katayama H, Ota T, Tanaka T, Odashima S, Suzuki F, Terada Y. Multinuclearity and increased ploidy caused by overexpression of the Aurora- and Ipl1-like midbody-associated protein mitotic kinase in human cancer cells Cancer Res. 1998;58(21):4811-6.
[5] Wu-Baer, F., Lane, W.S., Gaynor, R.B. Identification of a group of cellular cofactors that stimulate the binding of RNA polymerase II and TRP-185 to human immunodeficiency virus 1 TAR RNA (1996) Journal of Biological Chemistry, 271 (8), pp. 4201-4208.
[6] Durso, N.A., Cyr, R.J. A calmodulin-sensitive interaction between microtubules and a higher plant homolog of elongation factor-1alpha (1994) Plant Cell, 6 (6), pp. 893-905.
[7] Yang, W., Boss, W.F. Regulation of phosphatidylinositol 4-kinase by the protein activator PIK-A49: Activation requires phosphorylation of PIK-A49 (1994) Journal of Biological Chemistry, 269 (5), pp. 3852-3857.
[8] Tatsuka, M., Mitsui, H., Wada, M., Nagata, A., Nojima, H., Okayama, H. Elongation factor-1? gene determines susceptibility to transformation (1992) Nature, 359 (6393), pp. 333-336.
[9] Grant, A.G., Flomen, R.M., Tizard, M.L.V., Grant, D.A.W. Differential screening of a human pancreatic adenocarcinoma ?gt11 expression library has identified increased transcription of elongation factor EF-1? in tumour cells (1992) International Journal of Cancer, 50 (5), pp. 740-745.
[10] Su, Z.-Z., Goldstein, N.I., Fisher, P.B. Antisense inhibition of the PTI-1 oncogene reverses cancer phenotypes (1998) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 95 (4), pp. 1764-1769.
[11] Shen, R., Su, Z.-Z., Olsson, C.A., Fisher, P.B. Identification of the human prostatic carcinoma oncogene PTI-1 by rapid expression cloning and differential RNA display (1995) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 92 (15), pp. 6778-6782.
[12] Negrutskii, B.S., El'skaya, A.V. Eukaryotic translation elongation factor 1 alpha: structure, expression, functions, and possible role in aminoacyl-tRNA channeling. (1998) Progress in nucleic acid research and molecular biology, 60, pp. 47-78.
[13] Kinzy TG, Merrick WC. Characterization of a limited trypsin digestion form of eukaryotic elongation factor 1alpha. J Biol Chem. 1991;266(7):4099-105.
[14] Toshi, R.L., Faulhammer, H.G., Haenni, A.L., Sprinzl, M. Fluorescence labeling of an aminoacyl-tRNA at the 3'-end and its interaction with elongation factor Tu•GTP (1986) FEBS Letters, 208 (2), pp. 189-193.
[15] Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding (1976) Analytical Biochemistry, 72 (1-2), pp. 248-254.
[16] Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 (1970) Nature, 227 (5259), pp. 680-685.
[17] Pailliez JP, Waller JP. Phenylalanyl-tRNA synthetases from sheep liver and yeast. Correlation between net charge and binding to ribosomes. J Biol Chem. 1984;259(24):15491-6.
[18] Kahns, S., Lund, A., Kristensen, P., Knudsen, C.R., Clark, B.F.C., Cavallius, J., Merrick, W.C. The elongation factor 1 A-2 isoform from rabbit: Cloning of the cDNA and characterization of the protein (1998) Nucleic Acids Research, 26 (8), pp. 1884-1890.
[19] Petrushenko, Z.M., Negrutskii, B.S., Ladokhin, A.S., Budkevich, T.V., Shalak, V.F., El'skaya, A.V. Evidence for the formation of an unusual ternary complex of rabbit liver EF-1? with CDP and deacylated tRNA (1997) FEBS Letters, 407 (1), pp. 13-17.
[20] Sandbaken MG, Culbertson MR. Mutations in elongation factor EF-1 alpha affect the frequency of frameshifting and amino acid misincorporation in Saccharomyces cerevisiae. Genetics. 1988;120(4):923-34.