Biopolym. Cell. 2004; 20(3):244-254.
http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006AC
Молекулярна біофізика
Моделювання ієрархічного фолдингу білків у простій ґратковій моделі за допомогою кластерного методу Монте-Карло
1Єсилевський С. О., 1, 2Демченко О. П.
  1. Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
    вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601
  2. TUBITAK Інститут генетичної інженерії та біотехнології Туреччини
    41470 Гебзе / Коджаелі, Туреччина

Abstract

Досліджено роль специфічних колективних рухів та кластерної поведінки у фолдингу білків з використанням простих дво­вимірних граткових моделей. Проведено порівняльний аналіз пептидів з ієрархічною та неісрархічною будовою. Моделюван­ня здійснювали за допомогою трьох методів: стандартного методу Монте-Карло з локальним набором рухів, стандарт­ного методу з неспецифічними колективними обертаннями та кластерного методу Монте-Карло (CMC) запропонованого авторами для реалістичного моделювання динаміки класте­рів. Показано, що шляхи та кінетика ієрархічного фолдингу не можуть бути адекватно описані звичайними методами. У цьому випадку врахування кластерної динаміки у методі CMC виявляє важливі риси ієрархічного фолдингу. Визначено, up для реалістичного моделювання ієрархічного фолдингу потрібно використовувати розрахункові методи, які враховують спе­цифічні колективні рухи.
Повний текст: (PDF, англійською)

References

[1] Murphy KP, Bhakuni V, Xie D, Freire E. Molecular basis of co-operativity in protein folding. III. Structural identification of cooperative folding units and folding intermediates. J Mol Biol. 1992;227(1):293-306.
[2] Karplus M, Weaver DL. Protein folding dynamics: the diffusion-collision model and experimental data. Protein Sci. 1994;3(4):650-68.
[3] Jamin M, Antalik M, Loh SN, Bolen DW, Baldwin RL. The unfolding enthalpy of the pH 4 molten globule of apomyoglobin measured by isothermal titration calorimetry. Protein Sci. 2000;9(7):1340-6.
[4] Akiyama S, Takahashi S, Ishimori K, Morishima I. Stepwise formation of alpha-helices during cytochrome c folding. Nat Struct Biol. 2000;7(6):514-20.
[5] Raschke TM, Kho J, Marqusee S. Confirmation of the hierarchical folding of RNase H: a protein engineering study. Nat Struct Biol. 1999;6(9):825-31.
[6] Hua QX, Nakagawa SH, Jia W, Hu SQ, Chu YC, Katsoyannis PG, Weiss MA. Hierarchical protein folding: asymmetric unfolding of an insulin analogue lacking the A7-B7 interchain disulfide bridge. Biochemistry. 2001;40(41):12299-311.
[7] Tsai CJ, Nussinov R. Transient, highly populated, building blocks folding model. Cell Biochem Biophys. 2001;34(2):209-35.
[8] Tsai CJ, Polverino de Laureto P, Fontana A, Nussinov R. Comparison of protein fragments identified by limited proteolysis and by computational cutting of proteins. Protein Sci. 2002;11(7):1753-70.
[9] Islam SA, Karplus M, Weaver DL. Application of the diffusion-collision model to the folding of three-helix bundle proteins. J Mol Biol. 2002;318(1):199-215.
[10] De Jong D, Riley R, Alonso DO, Daggett V. Probing the energy landscape of protein folding/unfolding transition states. J Mol Biol. 2002;319(1):229-42.
[11] Paci E, Vendruscolo M, Karplus M. Native and non-native interactions along protein folding and unfolding pathways. Proteins. 2002;47(3):379-92.
[12] Hamada D, Kuroda Y, Tanaka T, Goto Y. High helical propensity of the peptide fragments derived from beta-lactoglobulin, a predominantly beta-sheet protein. J Mol Biol. 1995;254(4):737-46.
[13] Hamada D, Segawa S, Goto Y. Non-native alpha-helical intermediate in the refolding of beta-lactoglobulin, a predominantly beta-sheet protein. Nat Struct Biol. 1996;3(10):868-73.
[14] Kuwata K, Shastry R, Cheng H, Hoshino M, Batt CA, Goto Y, Roder H. Structural and kinetic characterization of early folding events in beta-lactoglobulin. Nat Struct Biol. 2001;8(2):151-5.
[15] Capaldi AP, Kleanthous C, Radford SE. Im7 folding mechanism: misfolding on a path to the native state. Nat Struct Biol. 2002;9(3):209-16.
[16] Wagner C, Kiefhaber T. Intermediates can accelerate protein folding. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999;96(12):6716-21.
[17] Karplus M. The Levinthal paradox: yesterday and today. Fold Des. 1997;2(4):S69-75.
[18] Englander SW, Kallenbach NR. Hydrogen exchange and structural dynamics of proteins and nucleic acids. Q Rev Biophys. 1983;16(4):521-655.
[19] Englander SW, Mayne L. Protein folding studied using hydrogen-exchange labeling and two-dimensional NMR. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 1992;21:243-65.
[20] Sadqi M, Casares S, Abril MA, Lopez-Mayorga O, Conejero-Lara F, Freire E. The native state conformational ensemble of the SH3 domain from alpha-spectrin. Biochemistry. 1999;38(28):8899-906.
[21] Brooks C. L. III, Karplus M., Pettitt B. M. Proteins: a theoretical perspective of dynamics, structure and thermodynamics. New York: Wiley Intersci., 1988.
[22] Demchenko AP. Concepts and misconcepts in the analysis of simple kinetics of protein folding. Curr Protein Pept Sci. 2001;2(1):73-98.
[23] Micheletti C, Banavar JR, Maritan A. Conformations of proteins in equilibrium. Phys Rev Lett. 2001;87(8):088102.
[24] Erman B. Analysis of multiple folding routes of proteins by a coarse-grained dynamics model. Biophys J. 2001;81(6):3534-44.
[25] Sali A, Shakhnovich E, Karplus M. How does a protein fold? Nature. 1994;369(6477):248-51.
[26] Pande VS, Rokhsar DS. Folding pathway of a lattice model for proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999;96(4):1273-8.
[27] Mirny L, Shakhnovich E. Protein folding theory: from lattice to all-atom models. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 2001;30:361-96.
[28] Klimov DK, Thirumalai D. Lattice models for proteins reveal multiple folding nuclei for nucleation-collapse mechanism. J Mol Biol. 1998;282(2):471-92.
[29] Yesylevskyy SO, Demchenko AP. Modeling the hierarchical protein folding using clustering Monte-Carlo algorithm. Protein and Peptide Lett. 2001; 8(6):437-442