Biopolym. Cell. 2004; 20(3):244-254.
Молекулярна біофізика
Моделювання ієрархічного фолдингу білків у простій ґратковій
моделі за допомогою кластерного методу Монте-Карло
1Єсилевський С. О., 1, 2Демченко О. П.
- Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
вул. Леонтовича, 9, Київ, Україна, 01601 - TUBITAK Інститут генетичної інженерії та біотехнології Туреччини
41470 Гебзе / Коджаелі, Туреччина
Abstract
Досліджено роль специфічних колективних рухів та кластерної
поведінки у фолдингу білків з використанням простих двовимірних граткових моделей. Проведено порівняльний аналіз
пептидів з ієрархічною та неісрархічною будовою. Моделювання здійснювали за допомогою трьох методів: стандартного
методу Монте-Карло з локальним набором рухів, стандартного методу з неспецифічними колективними обертаннями та
кластерного методу Монте-Карло (CMC) запропонованого
авторами для реалістичного моделювання динаміки кластерів. Показано, що шляхи та кінетика ієрархічного фолдингу не
можуть бути адекватно описані звичайними методами. У
цьому випадку врахування кластерної динаміки у методі CMC
виявляє важливі риси ієрархічного фолдингу. Визначено, up для
реалістичного моделювання ієрархічного фолдингу потрібно
використовувати розрахункові методи, які враховують специфічні колективні рухи.
Повний текст: (PDF, англійською)
References
[1]
Murphy KP, Bhakuni V, Xie D, Freire E. Molecular basis of co-operativity in protein folding. III. Structural identification of cooperative folding units and folding intermediates. J Mol Biol. 1992;227(1):293-306.
[2]
Karplus M, Weaver DL. Protein folding dynamics: the diffusion-collision model and experimental data. Protein Sci. 1994;3(4):650-68.
[3]
Jamin M, Antalik M, Loh SN, Bolen DW, Baldwin RL. The unfolding enthalpy of the pH 4 molten globule of apomyoglobin measured by isothermal titration calorimetry. Protein Sci. 2000;9(7):1340-6.
[4]
Akiyama S, Takahashi S, Ishimori K, Morishima I. Stepwise formation of alpha-helices during cytochrome c folding. Nat Struct Biol. 2000;7(6):514-20.
[5]
Raschke TM, Kho J, Marqusee S. Confirmation of the hierarchical folding of RNase H: a protein engineering study. Nat Struct Biol. 1999;6(9):825-31.
[6]
Hua QX, Nakagawa SH, Jia W, Hu SQ, Chu YC, Katsoyannis PG, Weiss MA. Hierarchical protein folding: asymmetric unfolding of an insulin analogue lacking the A7-B7 interchain disulfide bridge. Biochemistry. 2001;40(41):12299-311.
[7]
Tsai CJ, Nussinov R. Transient, highly populated, building blocks folding model. Cell Biochem Biophys. 2001;34(2):209-35.
[8]
Tsai CJ, Polverino de Laureto P, Fontana A, Nussinov R. Comparison of protein fragments identified by limited proteolysis and by computational cutting of proteins. Protein Sci. 2002;11(7):1753-70.
[9]
Islam SA, Karplus M, Weaver DL. Application of the diffusion-collision model to the folding of three-helix bundle proteins. J Mol Biol. 2002;318(1):199-215.
[10]
De Jong D, Riley R, Alonso DO, Daggett V. Probing the energy landscape of protein folding/unfolding transition states. J Mol Biol. 2002;319(1):229-42.
[11]
Paci E, Vendruscolo M, Karplus M. Native and non-native interactions along protein folding and unfolding pathways. Proteins. 2002;47(3):379-92.
[12]
Hamada D, Kuroda Y, Tanaka T, Goto Y. High helical propensity of the peptide fragments derived from beta-lactoglobulin, a predominantly beta-sheet protein. J Mol Biol. 1995;254(4):737-46.
[13]
Hamada D, Segawa S, Goto Y. Non-native alpha-helical intermediate in the refolding of beta-lactoglobulin, a predominantly beta-sheet protein. Nat Struct Biol. 1996;3(10):868-73.
[14]
Kuwata K, Shastry R, Cheng H, Hoshino M, Batt CA, Goto Y, Roder H. Structural and kinetic characterization of early folding events in beta-lactoglobulin. Nat Struct Biol. 2001;8(2):151-5.
[15]
Capaldi AP, Kleanthous C, Radford SE. Im7 folding mechanism: misfolding on a path to the native state. Nat Struct Biol. 2002;9(3):209-16.
[16]
Wagner C, Kiefhaber T. Intermediates can accelerate protein folding. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999;96(12):6716-21.
[18]
Englander SW, Kallenbach NR. Hydrogen exchange and structural dynamics of proteins and nucleic acids. Q Rev Biophys. 1983;16(4):521-655.
[19]
Englander SW, Mayne L. Protein folding studied using hydrogen-exchange labeling and two-dimensional NMR. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 1992;21:243-65.
[20]
Sadqi M, Casares S, Abril MA, Lopez-Mayorga O, Conejero-Lara F, Freire E. The native state conformational ensemble of the SH3 domain from alpha-spectrin. Biochemistry. 1999;38(28):8899-906.
[21]
Brooks C. L. III, Karplus M., Pettitt B. M. Proteins: a theoretical perspective of dynamics, structure and thermodynamics. New York: Wiley Intersci., 1988.
[22]
Demchenko AP. Concepts and misconcepts in the analysis of simple kinetics of protein folding. Curr Protein Pept Sci. 2001;2(1):73-98.
[23]
Micheletti C, Banavar JR, Maritan A. Conformations of proteins in equilibrium. Phys Rev Lett. 2001;87(8):088102.
[24]
Erman B. Analysis of multiple folding routes of proteins by a coarse-grained dynamics model. Biophys J. 2001;81(6):3534-44.
[26]
Pande VS, Rokhsar DS. Folding pathway of a lattice model for proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999;96(4):1273-8.
[27]
Mirny L, Shakhnovich E. Protein folding theory: from lattice to all-atom models. Annu Rev Biophys Biomol Struct. 2001;30:361-96.
[28]
Klimov DK, Thirumalai D. Lattice models for proteins reveal multiple folding nuclei for nucleation-collapse mechanism. J Mol Biol. 1998;282(2):471-92.
[29]
Yesylevskyy SO, Demchenko AP. Modeling the hierarchical protein folding using clustering Monte-Carlo algorithm. Protein and Peptide Lett. 2001; 8(6):437-442
